The 5 references with contexts in paper O. Gubenko G., O. Bjadovskaya P., S. Kononova V., Yu. Babin Yu., N. Soloukhina A., A. Kononov V., О. Губенко Г., О. Бьядовская П., С. Кононова В., Ю. Бабин Ю., Н. Солоухина А., А. Кононов В. (2018) “Получение специфических компонентов иммуноферментной тест-системы для выявления антигена вируса болезни Шмалленберга // Preparation of specific components of Elisa test-system for detection of Schmallenberg desease virus antigens” / spz:neicon:veterinary:y:2016:i:2:p:52-55

1
Болезнь Шмалленберга: молекулярно-биологические особенности и клиническая картина / А.В. Спрыгин, А.В. Кононов, Ю.Ю. Бабин, В.А. Мищенко // Сельскохозяйственная биология. — 2012. — No 6. — С. 24–34.
Total in-text references: 2
  1. In-text reference with the coordinate start=2742
    Prefix
    Владимир, e-mail: kononov@arriah.ru UDС 619:616.98:578.826.2:616-078 УДК 619: 616.98:578:636.2:616-078 ВВЕДЕНИЕ Болезнь Шмалленберга — трансмиссивная арбовирусная инфекция крупного рогатого скота, овец и коз всех возрастных групп, характеризующаяся абортами, мертворождением, лихорадкой, истощением, снижением удоев
    Exact
    [1]
    Suffix
    . Вирус болезни Шмалленберга относится к семейству Bunyaviridae, роду Orthobunyavirus, серогруппе Симбу (Simbu serogroup). Вирус имеет сферическую форму, диаметр 90–100 нм, геном представлен РНК с отрицательной полярностью, состоящей из трех сегментов: L — большого, кодирующего РНК-полимеразу (транскриптазу); S — малого, кодирующего нуклеокапсидный белок (N) и неструктурный пр

  2. In-text reference with the coordinate start=3232
    Prefix
    Вирус имеет сферическую форму, диаметр 90–100 нм, геном представлен РНК с отрицательной полярностью, состоящей из трех сегментов: L — большого, кодирующего РНК-полимеразу (транскриптазу); S — малого, кодирующего нуклеокапсидный белок (N) и неструктурный протеин (NSm), и М — среднего, кодирующего поверхностные гликопротеины (G1 и G2) (рис. 1)
    Exact
    [1, 4]
    Suffix
    . Нуклеокапсид буньявирусов организован по типу спиральной симметрии. Снаружи нуклеокапсид покрыт двухслойным липидным суперкапсидом, на котором располагаются белковые структуры с гемагглютинирующей активностью, объединённые в форме поверхностной решётки [5].

2
Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4 // Nature. — 1970. — Vol. 227. — P. 680–685.
Total in-text references: 2
  1. In-text reference with the coordinate start=5854
    Prefix
    Антиген фасовали в криопробирки и хранили до использования при температуре минус 80оС. Электрофорез. Для оценки степени чистоты и гомогенности концентрированного препарата вируса использовали электрофорез в 12% полиакриламидном геле (ПААГ)
    Exact
    [2]
    Suffix
    . Измерение концентрации белка. Концентрацию белка в препаратах антигена ВБШ измеряли по методу Бредфорда с использованием стандартных растворов бычьего сывороточного альбумина [2]. ПЦР-РВ. Для оценки специфичности очищенного вирусного антигена проводили постановку полимеразной цепной реакции в режиме реального времени (ПЦР-РВ).

  2. In-text reference with the coordinate start=6037
    Prefix
    Для оценки степени чистоты и гомогенности концентрированного препарата вируса использовали электрофорез в 12% полиакриламидном геле (ПААГ) [2]. Измерение концентрации белка. Концентрацию белка в препаратах антигена ВБШ измеряли по методу Бредфорда с использованием стандартных растворов бычьего сывороточного альбумина
    Exact
    [2]
    Suffix
    . ПЦР-РВ. Для оценки специфичности очищенного вирусного антигена проводили постановку полимеразной цепной реакции в режиме реального времени (ПЦР-РВ). Нуклеиновую кислоту выделяли из 100 мкл исследуемого биологического материала с помощью набора для выделения «РИБО-сорб» («НекстБио», г.

3
Nucleocapsid protein structures from orthobunyaviruses reveal insight into ribonucleoprotein architecture and RNA polymerization / A. Ariza, S.J. Tanner, C.T. Walter [et al.] // Nucleic Acids Res. — 2013. — Vol. 41. — P. 5912– 5926.
Total in-text references: 1
  1. In-text reference with the coordinate start=6555
    Prefix
    Москва) согласно инструкции изготовителя. Для выявления генома вируса Шмалленберга использовали праймеры, амплифицирующие участок S-сегмента генома. ПЦР проводили согласно методике, разработанной Bilk и соавт.
    Exact
    [3]
    Suffix
    . Иммунизация животных. Для получения специфической сыворотки крови кроликов и морских свинок использовали препараты антигена ВБШ. Животных (3 кроликов и 3 морских свинок) иммунизировали антигеном, эмульгированным с добавлением стерильного масляного адъюванта Montanide ISA 70, трижды с интервалом 10 и 21 суток, подкожно в область спины по 0,5 см3 на морскую свинку и по 1,0 см3 — на кролика,

4
Organ distribution of Schmallenberg virus RNA in malformednewborns / S. Bilk, C. Schulze, M. Fischer, M. Beer // Vet. Microbiol. — 2012. — Vol. 159. — P. 236– 238.
Total in-text references: 1
  1. In-text reference with the coordinate start=3232
    Prefix
    Вирус имеет сферическую форму, диаметр 90–100 нм, геном представлен РНК с отрицательной полярностью, состоящей из трех сегментов: L — большого, кодирующего РНК-полимеразу (транскриптазу); S — малого, кодирующего нуклеокапсидный белок (N) и неструктурный протеин (NSm), и М — среднего, кодирующего поверхностные гликопротеины (G1 и G2) (рис. 1)
    Exact
    [1, 4]
    Suffix
    . Нуклеокапсид буньявирусов организован по типу спиральной симметрии. Снаружи нуклеокапсид покрыт двухслойным липидным суперкапсидом, на котором располагаются белковые структуры с гемагглютинирующей активностью, объединённые в форме поверхностной решётки [5].

5
Zhang Y., Wu S., Wang J. Expression and purification of the nucleocapsid protein of Schmallenberg virus, and preparation and characterization of a monoclonal antibody against this protein // Protein Exp. Purific. — 2013. — Vol. 92. — P. 1–8. Конъюгат антивидовых антител, меченых пероксидазой хрена. Использовали коммерческий антивидовой иммунопероксидазный конъюгат против IgG морской свинки (Институт эпидемиологии и микробиологии им. Н.Ф. Гамалеи, г. Москва). Постановка непрямого «сэндвич»-варианта ИФА. Рабочее разведение компонентов определяли в предварительных опытах путем постановки непрямого и прямого вариантов ИФА по блок-схеме («шахматный» порядок постановки). Реакцию ставили методом последовательных разведений, начиная с разведения 1:2, внося по 50 мкл соответствующих
Total in-text references: 2
  1. In-text reference with the coordinate start=3501
    Prefix
    Нуклеокапсид буньявирусов организован по типу спиральной симметрии. Снаружи нуклеокапсид покрыт двухслойным липидным суперкапсидом, на котором располагаются белковые структуры с гемагглютинирующей активностью, объединённые в форме поверхностной решётки
    Exact
    [5]
    Suffix
    . Вирусные частицы не имеют мембранного или матриксного белка. Имеются 4 структурных белка: 2 поверхностных гетеродимера — гликопротеины Gc и Gn, которые участвуют в прикреплении, слиянии клеток и ответственны за выработку защитных антител, а также вирусный полимеразный комплекс (RNP), состоящий из L-белка и нуклеопротеина N, который отвечает за транскрипцию и репликацию вирусов [5].

  2. In-text reference with the coordinate start=3889
    Prefix
    Имеются 4 структурных белка: 2 поверхностных гетеродимера — гликопротеины Gc и Gn, которые участвуют в прикреплении, слиянии клеток и ответственны за выработку защитных антител, а также вирусный полимеразный комплекс (RNP), состоящий из L-белка и нуклеопротеина N, который отвечает за транскрипцию и репликацию вирусов
    Exact
    [5]
    Suffix
    . Сложная структурная организация вируса создает трудности при выборе условий очистки и концентрирования вируссодержащего материала. Поэтому в ходе работы требовалось подобрать наиболее эффективный и простой метод получения очищенного и концентрированного препарата вируса болезни Шмалленберга (ВБШ).