The 44 reference contexts in paper V. Sergunova A., E. Manchenko A., O. Gudkova Ye., В. Сергунова А., Е. Манченко А., О. Гудкова Е. (2017) “Гемоглобин: модификации, кристаллизация, полимеризация (обзор) // Hemoglobin: Modification, Crystallization, Polymerization (Review)” / spz:neicon:reanimatology:y:2016:i:6:p:49-63

  1. Start
    3083
    Prefix
    Lomonosov Moscow State University, 1 Universitetskaya Plaza, Moscow 119234, Russia Адрес для корреспонденции: Виктория Сергунова E-mail: orbf@mail.ru Correspondence to: Victoria Sergunova E-mail: orbf@mail.ru Введение Гемоглобин — белок эритроцитов, красных кровяных клеток, переносящий молекулярный кислород от легких к тканям в организмах позвоночных животных
    Exact
    [1, 2]
    Suffix
    . Структура, свойства и функции гемоглобина на протяжении последних 150 лет наиболее полно изучены по сравнению с Introduction Hemoglobin is a protein in erythrocytes, red blood cells, which carries molecular oxygen from lungs to tissues in the organisms of vertebrates [1, 2].
    (check this in PDF content)

  2. Start
    3381
    Prefix
    Структура, свойства и функции гемоглобина на протяжении последних 150 лет наиболее полно изучены по сравнению с Introduction Hemoglobin is a protein in erythrocytes, red blood cells, which carries molecular oxygen from lungs to tissues in the organisms of vertebrates
    Exact
    [1, 2]
    Suffix
    . The structure, properties and functions of hemoglobin have been thoroughly studied over the last 150 years as compared to other proteins [3]. Linus другими белками [3]. Пионерами исследований гемоглобина являются Лайнус Полинг, Макс Перуц, Вернон Инграм, Карл Сингер и их последователи [4].
    (check this in PDF content)

  3. Start
    3539
    Prefix
    последних 150 лет наиболее полно изучены по сравнению с Introduction Hemoglobin is a protein in erythrocytes, red blood cells, which carries molecular oxygen from lungs to tissues in the organisms of vertebrates [1, 2]. The structure, properties and functions of hemoglobin have been thoroughly studied over the last 150 years as compared to other proteins
    Exact
    [3]
    Suffix
    . Linus другими белками [3]. Пионерами исследований гемоглобина являются Лайнус Полинг, Макс Перуц, Вернон Инграм, Карл Сингер и их последователи [4]. Нарушение структуры, модификации и свойств гемоглобина может приводить к осложнениям при кровопотере в постреанимационном периоде.
    (check this in PDF content)

  4. Start
    3568
    Prefix
    полно изучены по сравнению с Introduction Hemoglobin is a protein in erythrocytes, red blood cells, which carries molecular oxygen from lungs to tissues in the organisms of vertebrates [1, 2]. The structure, properties and functions of hemoglobin have been thoroughly studied over the last 150 years as compared to other proteins [3]. Linus другими белками
    Exact
    [3]
    Suffix
    . Пионерами исследований гемоглобина являются Лайнус Полинг, Макс Перуц, Вернон Инграм, Карл Сингер и их последователи [4]. Нарушение структуры, модификации и свойств гемоглобина может приводить к осложнениям при кровопотере в постреанимационном периоде.
    (check this in PDF content)

  5. Start
    3700
    Prefix
    The structure, properties and functions of hemoglobin have been thoroughly studied over the last 150 years as compared to other proteins [3]. Linus другими белками [3]. Пионерами исследований гемоглобина являются Лайнус Полинг, Макс Перуц, Вернон Инграм, Карл Сингер и их последователи
    Exact
    [4]
    Suffix
    . Нарушение структуры, модификации и свойств гемоглобина может приводить к осложнениям при кровопотере в постреанимационном периоде. Возникновение различных тяжелых форм анемии, например таких, как серповидноклеточная, гемолитическая анемии и другие, может приводить к летальном исходу [5].
    (check this in PDF content)

  6. Start
    4024
    Prefix
    Нарушение структуры, модификации и свойств гемоглобина может приводить к осложнениям при кровопотере в постреанимационном периоде. Возникновение различных тяжелых форм анемии, например таких, как серповидноклеточная, гемолитическая анемии и другие, может приводить к летальном исходу
    Exact
    [5]
    Suffix
    . Поэтому изучение структуры и свойств гемоглобина имеет важное значение в практической медицине и в реаниматологии. Цель обзора — привести наиболее значимые модификации и превращения молекулы гемоглобина, которые могут быть использованы для выработки стратегии реанимационных мероприятий и лечения жизненно опасных видов анемий.
    (check this in PDF content)

  7. Start
    4523
    Prefix
    Цель обзора — привести наиболее значимые модификации и превращения молекулы гемоглобина, которые могут быть использованы для выработки стратегии реанимационных мероприятий и лечения жизненно опасных видов анемий. История исследования гемоглобина Впервые гемоглобин был обнаружен в 1839 году немецким исследователем Р. Хюнефельдом в крови обыкновенного дождевого червя
    Exact
    [3]
    Suffix
    . Спустя 12 лет другой немецкий ученый О. Функ опубликовал серию статей, в которых он предложил метод получения устойчивых кристаллов гемоглобина или, как их тогда называли, кристаллов крови.
    (check this in PDF content)

  8. Start
    5047
    Prefix
    В 1864 году известный немецкий физиолог Ф. Хоппе-Зайлер предложил название «гемоглобин». Клод Бернар показал, что гемоглобин в красных кровяных тельцах переносит кислород, и что О2в гемоглобине может замещаться на монооксид углерода
    Exact
    [6]
    Suffix
    . В 1909 году А. Хиллом была предложена первая модель связывания О2с гемоглобином, описывающая экспериментальные данные. Согласно этой модели центры связывания О2на молекулах гемоглобина не являются независимыми.
    (check this in PDF content)

  9. Start
    5559
    Prefix
    А именно, присоединение одной молекулы О2к одному из центров увеличивает сродство к О2 других центров, а связывание двух молекул О2 еще более облегчает связывание с третьей. Уравнение, описывающее процесс связывания О2гемоглобином, называют уравнением Хилла
    Exact
    [7]
    Suffix
    . В 1910 г. Херрик обнаружил серповидную форму эритроцитов [3, 8]. Решающую роль в биохимическом и генетическом анализе серповидноклеточной анемии сыграла работа выдающегося химика Л. Полинга [3, 8, 9].
    (check this in PDF content)

  10. Start
    5624
    Prefix
    А именно, присоединение одной молекулы О2к одному из центров увеличивает сродство к О2 других центров, а связывание двух молекул О2 еще более облегчает связывание с третьей. Уравнение, описывающее процесс связывания О2гемоглобином, называют уравнением Хилла [7]. В 1910 г. Херрик обнаружил серповидную форму эритроцитов
    Exact
    [3, 8]
    Suffix
    . Решающую роль в биохимическом и генетическом анализе серповидноклеточной анемии сыграла работа выдающегося химика Л. Полинга [3, 8, 9]. В 1949 г. Лайнус Полинг выявил, что красные кровяные клетки больных этой болезнью становятся серповидными только в венозной крови, где низок уровень содержания кислорода.
    (check this in PDF content)

  11. Start
    5768
    Prefix
    В 1910 г. Херрик обнаружил серповидную форму эритроцитов [3, 8]. Решающую роль в биохимическом и генетическом анализе серповидноклеточной анемии сыграла работа выдающегося химика Л. Полинга
    Exact
    [3, 8, 9]
    Suffix
    . В 1949 г. Лайнус Полинг выявил, что красные кровяные клетки больных этой болезнью становятся серповидными только в венозной крови, где низок уровень содержания кислорода. На основе знания химии гемоглобина Л.
    (check this in PDF content)

  12. Start
    6204
    Prefix
    На основе знания химии гемоглобина Л. Полинг выдвинул предположение, что серповидная форма красных клеток выPauling, Max Perutz, Vernon Ingram, Karl Singer, and their followers were the first to study hemoglobin
    Exact
    [4]
    Suffix
    . Impairment of hemoglobin structure, modification and properties can lead to complications of blood loss in the post-resuscitation period during resuscitation activities. Development of different forms of anemia, for example, sickle cell anemia, hemolytic anemia and others can lead to a lethal outcome [5].
    (check this in PDF content)

  13. Start
    6532
    Prefix
    Impairment of hemoglobin structure, modification and properties can lead to complications of blood loss in the post-resuscitation period during resuscitation activities. Development of different forms of anemia, for example, sickle cell anemia, hemolytic anemia and others can lead to a lethal outcome
    Exact
    [5]
    Suffix
    . Therefore, studies of hemoglobin structure and properties are important for practical medicine and reanimatology. The purpose of this review is to discuss significant modifications and transformations of a hemoglobin molecule potentially related to developing a strategy of resuscitation and treatment of life-threatening forms of anemia.
    (check this in PDF content)

  14. Start
    7046
    Prefix
    The purpose of this review is to discuss significant modifications and transformations of a hemoglobin molecule potentially related to developing a strategy of resuscitation and treatment of life-threatening forms of anemia. History of hemoglobin studies. Hemoglobin was first discovered by a German researcher R. Hünefeld in the blood of ordinary earthworm in 1839
    Exact
    [3]
    Suffix
    . 12 years later, another German scientist O. Funk published a series of articles, where he proposed a method of production of stable crystals of hemoglobin, or blood crystals as they were called back then.
    (check this in PDF content)

  15. Start
    7588
    Prefix
    In 1864, a famous German physiologist F. Норре-Seyler supposed the term "hemoglobin". Claude Bernard showed, that hemoglobin in red blood cells carries oxygen, and that O2, in hemoglobin is replaced by carbon monoxide
    Exact
    [6]
    Suffix
    . In 1909, the first model of O2binding to hemoglobin was proposed by A. Hill; this model described the experimental data. According to this model, the sites of O2binding on hemoglobin molecules are not independent.
    (check this in PDF content)

  16. Start
    8082
    Prefix
    In particular, binding of one molecule of O2to one of the sites increases the affinity to O2of other sites, and binding of two O2molecules further facilitates binding to the third. The equation describing the process of O2binding to hemoglobin is called Hill equation
    Exact
    [7]
    Suffix
    . In 1910, Herrick discovered the sickle shape of red blood cells [3, 8]. The work of a famous chemist Linus Pauling played a decisive role in the biochemical and genetic analysis of this illness [3, 8, 9].
    (check this in PDF content)

  17. Start
    8149
    Prefix
    In particular, binding of one molecule of O2to one of the sites increases the affinity to O2of other sites, and binding of two O2molecules further facilitates binding to the third. The equation describing the process of O2binding to hemoglobin is called Hill equation [7]. In 1910, Herrick discovered the sickle shape of red blood cells
    Exact
    [3, 8]
    Suffix
    . The work of a famous chemist Linus Pauling played a decisive role in the biochemical and genetic analysis of this illness [3, 8, 9]. In 1949, Linus Pauling learned that red blood cells of patients with sickle-cell anemia become sickleshaped only in venous blood, where the level of oxygen is low.
    (check this in PDF content)

  18. Start
    8286
    Prefix
    In 1910, Herrick discovered the sickle shape of red blood cells [3, 8]. The work of a famous chemist Linus Pauling played a decisive role in the biochemical and genetic analysis of this illness
    Exact
    [3, 8, 9]
    Suffix
    . In 1949, Linus Pauling learned that red blood cells of patients with sickle-cell anemia become sickleshaped only in venous blood, where the level of oxygen is low. Based on his knowledge of hemoglobin chemistry, L.
    (check this in PDF content)

  19. Start
    9479
    Prefix
    В 1952 г. он доказал, что нормальный гемоглобин и гемоглобин, взятый у больных серповидноклеточной анемией, можно различать с помощью электрофореза, метода разделения различных белков в смеси. Сделанное открытие подтвердило убеждение Л. Полинга в том, что причина аномалии кроется в белковой части молекулы гемоглобина
    Exact
    [6, 8]
    Suffix
    . Точная структура гемоглобина стала известна главным образом благодаря работам английского биофизика Макса Перуца. Он впервые провел рентгеноструктурный анализ молекулы гемоглобина в конце 40-х годов ХХ века.
    (check this in PDF content)

  20. Start
    9785
    Prefix
    Точная структура гемоглобина стала известна главным образом благодаря работам английского биофизика Макса Перуца. Он впервые провел рентгеноструктурный анализ молекулы гемоглобина в конце 40-х годов ХХ века. За эти исследования в 1962 году он был удостоен Нобелевской премии
    Exact
    [2, 3, 6, 7, 9]
    Suffix
    . Структура гемоглобина и его модификации Молекула гемоглобина состоит из четырех субъединиц и включает 574 аминокислоты. Каждая субъединица гемоглобина содержит одну небелковую группу — гем.
    (check this in PDF content)

  21. Start
    10132
    Prefix
    Каждая субъединица гемоглобина содержит одну небелковую группу — гем. Гем представляет собой протопорфирин, содержащий центрально расположенный ион двухвалентного железа (Fe2+) (рис. 1)
    Exact
    [1, 2]
    Suffix
    . Существует несколько видов генов, кодирующих глобин — белковую часть гемоглобина. В самом деле, последовательность аминокислот гемоглобина немного отличается от одного человека к другому.
    (check this in PDF content)

  22. Start
    10608
    Prefix
    Разные комбинации глобиновых цепочек формируют разные структуры гемоглобина. Существуют физиологические и патологические виды гемоглобина. К физиологическим относят три основных типа гемоглобина: примитивный — HbР, фетальный — HbF, взрослый — HbА
    Exact
    [6]
    Suffix
    . Помимо физиологических, выделяют более 200 форм патологических гемоглобинов, отличающихся друг от друга физико-химическими свойствами, в частности различной электрофоретической подвижностью и разным отношением к щелочам.
    (check this in PDF content)

  23. Start
    10984
    Prefix
    Помимо физиологических, выделяют более 200 форм патологических гемоглобинов, отличающихся друг от друга физико-химическими свойствами, в частности различной электрофоретической подвижностью и разным отношением к щелочам. Причиной возникновения патологических форм гемоглобина является повреждение генов, отвечающих за синтез той или иной цепи гемоглобина
    Exact
    [6, 7]
    Suffix
    . Среди гемоглобинопатий наиболее известна серповидноклеточная анемия, связанная с таким нарушением строения белка гемоглобина, при котором он приобретает особое кристаллическое строение — так называемый гемоглобин S (HbS) [10—12].
    (check this in PDF content)

  24. Start
    11224
    Prefix
    Среди гемоглобинопатий наиболее известна серповидноклеточная анемия, связанная с таким нарушением строения белка гемоглобина, при котором он приобретает особое кристаллическое строение — так называемый гемоглобин S (HbS)
    Exact
    [10—12]
    Suffix
    . Серповидноклеточная анемия является наследственным заболеванием, которое наиболее часто выявляется у людей африканского происхождения. HbS отличается от обычного НЬА по своей электрофоретической подвижности и по аминокислотному составу, причем изменение L.
    (check this in PDF content)

  25. Start
    11610
    Prefix
    HbS отличается от обычного НЬА по своей электрофоретической подвижности и по аминокислотному составу, причем изменение L. Pauling's belief that the cause of the abnormality is in the protein part of the hemoglobin molecule
    Exact
    [6, 8]
    Suffix
    . The exact structure of hemoglobin has become known mainly due to works of an English biophysicist Max Perutz. He was the first to perform an X-ray diffraction analysis of a hemoglobin molecule in late 1940s.
    (check this in PDF content)

  26. Start
    11889
    Prefix
    The exact structure of hemoglobin has become known mainly due to works of an English biophysicist Max Perutz. He was the first to perform an X-ray diffraction analysis of a hemoglobin molecule in late 1940s. In 1962, he was awarded the Nobel Prize for these studies
    Exact
    [2, 3, 6, 7, 9]
    Suffix
    . The structure of hemoglobin and its modifications A hemoglobin molecule comprises of four subunits and includes 574 amino acids. Each subunit of hemoglobin contains one non-protein group called "heme".
    (check this in PDF content)

  27. Start
    12212
    Prefix
    The structure of hemoglobin and its modifications A hemoglobin molecule comprises of four subunits and includes 574 amino acids. Each subunit of hemoglobin contains one non-protein group called "heme". The heme is a protoporphyrin containing cen\u001a trally located ion of ferrous iron Fe2+
    Exact
    [1, 2]
    Suffix
    (Fig. 1). There are several types of genes encoding the globin, i.e.a protein part of hemoglobin. In fact, the amino acid sequence in hemoglobin slightly varies in different persons. Different combinations of the globin chains form different structures.
    (check this in PDF content)

  28. Start
    12662
    Prefix
    Different combinations of the globin chains form different structures. There are physiological and pathological forms of hemoglobin. Physiological ones include three main types of hemoglobin: a primitive (HbR), fetal (HbF), and adult (HbA)
    Exact
    [6]
    Suffix
    . In addition to the physiological forms, there are more than 200 pathological forms of hemoglobin, which have different physical and chemical properties, in particular, different electrophoretic mobility and different relationship with alkalis.
    (check this in PDF content)

  29. Start
    13065
    Prefix
    addition to the physiological forms, there are more than 200 pathological forms of hemoglobin, which have different physical and chemical properties, in particular, different electrophoretic mobility and different relationship with alkalis. The pathological forms of hemoglobin are caused by damage of the genes responsible for the synthesis of a particular hemoglobin chain
    Exact
    [6, 7]
    Suffix
    . The sickle-cell anemia is the most well-known hemoglobinopathy. It is associated with impairment of hemoglobin protein structure: it acquires a specific crystalline structure, a so-called hemoglobin S (HbS) [10—12].
    (check this in PDF content)

  30. Start
    13286
    Prefix
    The sickle-cell anemia is the most well-known hemoglobinopathy. It is associated with impairment of hemoglobin protein structure: it acquires a specific crystalline structure, a so-called hemoglobin S (HbS)
    Exact
    [10—12]
    Suffix
    . The sickle-cell anemia is a hereditary disease, which is diagnosed most often in people of African descent. Hbs differs from conventional HbA Рис. 1. Молекула гемоглобина. Fig. 1.
    (check this in PDF content)

  31. Start
    15762
    Prefix
    При определенном значении рН и ионной силы раствора белки движутся в электрическом поле со скоростью, зависящей от молекулярной массы и суммарного заряда. Белки, имеющие суммарный отрицательный заряд, движутся к аноду, а положительно заряженные белки — к катоду
    Exact
    [7]
    Suffix
    . Электрофоретическая подвижность U определяется формулой: U=νν/E, где νν— скорость движения молекулы [см/с]; E— напряженность электрического поля [В/см]. hemoglobin in its electrophoretic mobility and amino acid composition; at that, changes in the amino acid composition are related only to two glutamic acid residues of approximately 600 amino acids in the hemoglobin mol
    (check this in PDF content)

  32. Start
    18161
    Prefix
    At a certain pH value and ionic strength of the solution, proteins move in an electric field at a rate depending on the molecular weight and total charge. Proteins with a total negative charge move toward the anode and positively charged proteins to the cathode
    Exact
    [7]
    Suffix
    . The electrophoretic mobility U is calculated using the following equation: U=νν/E, where ννis the molecule motion speed [cm/s]; Eis the intensity of the electric field [V/cm] There are many variations and modifications of this method, which are carried out on a variety of media: paper, starch gel, polyacrylamide gel (PAGE), etc.
    (check this in PDF content)

  33. Start
    24764
    Prefix
    Облучаемая при таком сканировании поверхность начинает излучать либо так называемые вторичные электроны, либо кванты света, которые регистрируются, усиливаются, преобразуются по интенсивности, после чего подаются на экран электронно-лучевой трубки, создавая видимое изображение поверхности
    Exact
    [14]
    Suffix
    . В настоящее время наноструктуру и свойства гемоглобина изучают с помощью сканирующей зондовой микроскопии, в частности, атомной силовой микроскопии [30]. Основной принцип работы атомно-силового микроскопа (АСМ) заключается в силовом взаимодействии тонкой сканирующей иглы (зонда) с поверхностью образца (рис. 3) [31, 32].
    (check this in PDF content)

  34. Start
    27938
    Prefix
    The radiated surface begins to radiate either socalled secondary electrons, or light quanta which are registered, amplified, converted in intensity, and then sent to a cathode ray tube screen, creating a visible image of the surface
    Exact
    [14]
    Suffix
    . At present, the nanostructure and properties of hemoglobin are studied using a scanning probe microscopy, in particular, atomic force microscopy [30]. The basic principle of action of atomic force microscope (AFM) is the force interaction between a fine scanning needle (probe) and the surface of the sample (Fig. 3) [31, 32].
    (check this in PDF content)

  35. Start
    30446
    Prefix
    На рисунке 6 схематически показаны электронная структура железа гема, положение атома железа относительно полоски порфиринового Рис. 4 Спектры поглощения дезоксигемоглобина (1), оксигемоглобина (2) и метгемоглобина(3)
    Exact
    [2]
    Suffix
    . Fig. 4. Absorption spectra of deoxyhemoglobin(1), oxyhemoglobin (2) and methemoglobin (3) [2]. Рис. 5. Изменение спектра поглощения оксигемоглобина после воздействия NaNO2. Fig. 5. The change of oxyhemoglobin absorption spectrum after exposure of NaNO2. кольца гема, спектральные и магнитные характеристики молекул в различных состояниях молекулы гемоглобина: дезоксиг
    (check this in PDF content)

  36. Start
    30548
    Prefix
    На рисунке 6 схематически показаны электронная структура железа гема, положение атома железа относительно полоски порфиринового Рис. 4 Спектры поглощения дезоксигемоглобина (1), оксигемоглобина (2) и метгемоглобина(3) [2]. Fig. 4. Absorption spectra of deoxyhemoglobin(1), oxyhemoglobin (2) and methemoglobin (3)
    Exact
    [2]
    Suffix
    . Рис. 5. Изменение спектра поглощения оксигемоглобина после воздействия NaNO2. Fig. 5. The change of oxyhemoglobin absorption spectrum after exposure of NaNO2. кольца гема, спектральные и магнитные характеристики молекул в различных состояниях молекулы гемоглобина: дезоксигемоглобин, оксигемоглобин и метгемоглобин.
    (check this in PDF content)

  37. Start
    32161
    Prefix
    В метгемоглобине при нейтральных значениях рН место кислорода занимает молекула воды, железо находится значительно ближе к плоскости гема, чем в дезоксигемоглобине, все 5 d-электронов не спарены и занимают пять d-орбиталей. S=5/2 и магнитный момент равен 5,91 БМ
    Exact
    [2]
    Suffix
    . Структурные изменения в активном центре приводят к значительным изменениям пространственной структуры всего белка. При оксигенации смещения отдельных аминокислотных остатков достигает 7Å.
    (check this in PDF content)

  38. Start
    32895
    Prefix
    Эти структурные изменения инициируются присоединением первой молекулы O2к одному из свободных гемов и распространяется на всю глобулу. Именно поэтому в равновесной смеси всегда присутствуют только T и R формы
    Exact
    [2]
    Suffix
    . Кристаллизация и полимеризация белков Многие формы гемоглобина обладают способностью к образованию кристаллов или полимеров in vitro, некоторые патологические формы могут модифицироваться in vivo[39].
    (check this in PDF content)

  39. Start
    38631
    Prefix
    In methemoglobin, a water molecule replaces oxygen at neutral pH values; iron is much closer to the plane of the heme, than in deoxyhemoglobin, all 5 delectrons are not coupled and occupy five d-orbitals. S = 5/2 and the magnetic moment is 5.91 μB
    Exact
    [2]
    Suffix
    . Structural changes at the active site lead to significant changes in the spatial structure of the whole protein. Displacement of individual amino acid residues reaches 7Åduring oxygenation. The quaternary structure of hemoglobin is characterized by the presence of four polypeptide chains forming two α and two β-subunits.
    (check this in PDF content)

  40. Start
    39355
    Prefix
    These structural changes are initiated by attachment of the first O2molecule to one of the free hemes and spreads to the whole globule. That is why only T and R forms are present at the equilibrium state
    Exact
    [2]
    Suffix
    . Crystallization and polymerization of proteins Many forms of hemoglobin have the ability to form crystals or polymersin vitro, some pathological forms can be modifiedin vivo[39]. However, a number of articles do not differentiate between crystallization and polymerization of hemoglobin [40].
    (check this in PDF content)

  41. Start
    45705
    Prefix
    It enhances erythropoiesis in the red bone marrow and may parРис. 7. Эритроцит серповидной формы [45]. Fig. 7. Red blood cells: sickle-shaped cell [45]. tially or completely compensate manifestations of anemia. To date, sickle cell anemia is incurable
    Exact
    [4, 5]
    Suffix
    . Polymerization of hemoglobin is used in the manufacture of blood substitutes. Hemoglobin in vitro polymerization occurs via various agents: glutaraldehyde, polyethylene glycol, dextran, hydroxyethyl starch [14—16].
    (check this in PDF content)

  42. Start
    48034
    Prefix
    Уменьшение общего количества эритроцитов в крови, стимулирует образование эритропоэтина в почках. Это усиливает эритропоэз в красном костном мозге и может частично или полностью компенсировать проявления анемии. На сегодняшний день серповидноклеточная анемия неизлечима
    Exact
    [4, 5]
    Suffix
    . Полимеризацию гемоглобина используют в производстве кровезаменителей. Полимеризация гемоглобинаin vitroпроисходит с помощью различных агентов: глутарового альдегида, полиэтиленгликоля, декстрана, гидроксиэтилкрахмала [14—16].
    (check this in PDF content)

  43. Start
    52590
    Prefix
    In his monograph "Hemoglobin", Korzhuev summarizes the literary data on crystallization of hemoglobins, starting from 1839. He noted species differences of the chromoprotein crystals in different animal species. Such researchers as French and Perutz
    Exact
    [14]
    Suffix
    investigated individual polymer fibers of deoxyhemoglobin S using electron microscopy. They showed that the fiber diameter is 200Å [14, 15]. In their research, D. Pumphrey and J . Steinhardt found that deoxyihemoglobin S may grow up to 1 mm in length, and it may be dissolved completely when the temperature drops to 0°C [49].
    (check this in PDF content)

  44. Start
    54802
    Prefix
    Note. a —30 min; b— 90 min after addition of Zn (C = 6 mm) to the hemoglobin solution. Примечание. a —30 мин; b— 90 мин после добавления Zn (С=6 мм) в раствор гемоглобина. отмечает видовые различия кристаллов этого хромопротеида у различных видов животных. Френч, Перуц
    Exact
    [14]
    Suffix
    показали с помощью электронной микроскопии отдельные полимерные волокна дезоксигемоглобина-S. Авторы определили, что диаметр волокна равен 200Å[14, 15]. Д. Памфри и Д. Стеинхарт в своих исследованиях установили, что дезоксигемоглобин S может вырасти до 1 мм в длину и полностью растворяется при падении температуры до 0°С [49].
    (check this in PDF content)