The 46 reference contexts in paper A. Golubev M., E. Moskaleva Yu., S. Severin E., T. Vesnyanko P., A. Kouzovlev N., A. Alkadarsky S., G. Poroshenko G., А. Голубев М., Е. Москалева Ю., С. Северин Е., Т. Веснянко П., А. Кузовлев Н., А. Алкадарский С., Г. Порошенко Г. (2006) “Апоптоз при критических состояниях // Apoptosis in Critical Conditions” / spz:neicon:reanimatology:1383

  1. Start
    2982
    Prefix
    ПОН наблюдается при трав! ме, кровопотере, шоке, отравлениях, сепсисе, нару! шениях кровообращения и т. д. Одним из механиз! мов гибели клеток при ПОН является апоптоз. Впервые понятие апоптоз было предложено Керр (Kerr) и др. в 1972 г.
    Exact
    [1]
    Suffix
    , как основного меха! низма умирания клеток. В 2002 г. С. Бреннеру, Р. Горвицу, Д. Салстону была присуждена Нобе! левская премия «за открытия, посвященные изу! чению генетической регуляции развития органов и программированной клеточной смерти».
    (check this in PDF content)

  2. Start
    3424
    Prefix
    Салстону была присуждена Нобе! левская премия «за открытия, посвященные изу! чению генетической регуляции развития органов и программированной клеточной смерти». Генети! ческая регуляция апоптоза осуществляется боль! шим набором генов. Основные представления о механизмах индукции и регуляции апоптоза, обобщались в ряде обзоров
    Exact
    [2—5]
    Suffix
    . Одним из ответов клетки на действие по! вреждающих факторов является активация суи! цидной программы, получившей название про! граммируемой гибели клетки (ПГК). К вариантам ПГК относятся апоптоз, некроз и аутофагия.
    (check this in PDF content)

  3. Start
    5196
    Prefix
    Внешний путь индукции апоптоза начинает! ся со связывания специфических лигандов (TNFα, FASL и др.) с рецепторами плазматичес! кой мембраны, цитоплазматические участки кото! рых содержат домены смерти. Образующийся комплекс молекул носит название Сигнального Комплекса, индуцирующего гибель клетки (Death!Inducing Signaling Complex, DISC)
    Exact
    [6]
    Suffix
    . По! следующая активация каспазы!8 ведет к актива! ции эффекторных каспаз!3 и 7 и последующей ги! бели клетки. Fasэкспрессируется на поверхности клеток многих типов: тимоцитах, лимфобластах, активированных Т! и В!лимфоцитах, фиброблас! тах, гепатоцитах, кератиноцитах, миелоидных клетках.
    (check this in PDF content)

  4. Start
    6747
    Prefix
    По типу передачи сигналов ин! дукции апоптоза от рецепторов следу! ет различать два типа клеток: в клет! ках I типа (пример — лимфоциты) уровень активации каспазы!8 достато! чен для активации каспазы!3, а в клет! ках II типа (пример — гепатоциты) для полной активации каспаз необхо! дима амплификация сигнала с вовле! чением повреждения МХ
    Exact
    [7, 8]
    Suffix
    . Другой вариант индукции апоп! тоза осуществляется через рецепторы зависимости (РеЗа), передающие сиг! налы, обеспечивающие выживае! мость, дифференцировку или мигра! цию клетки при связывании с определенным лигандом (нейротро! фины, андрогены и др.
    (check this in PDF content)

  5. Start
    7121
    Prefix
    Другой вариант индукции апоп! тоза осуществляется через рецепторы зависимости (РеЗа), передающие сиг! налы, обеспечивающие выживае! мость, дифференцировку или мигра! цию клетки при связывании с определенным лигандом (нейротро! фины, андрогены и др.). При отсутст! вии лиганда индуцируется процесс апоптоза по каспаза!зависимому пути
    Exact
    [9]
    Suffix
    . Внутренний путь индукции апоптоза обуслов! лен повреждением внутриклеточных структур, прежде всего, МХ и ДНК. МХ являются основным местом образования активных метаболитов кисло! рода (АМК, супероксидного аниона, свободного ги! дроксильного радикала, пероксида водорода) при действии острого и хронического стресса [10].
    (check this in PDF content)

  6. Start
    7441
    Prefix
    МХ являются основным местом образования активных метаболитов кисло! рода (АМК, супероксидного аниона, свободного ги! дроксильного радикала, пероксида водорода) при действии острого и хронического стресса
    Exact
    [10]
    Suffix
    . Об! разование АМК играет важную роль в индукции ПГК при многих патологических процессах, в том числе при отсутствии необходимых факторов роста клеток, действии ионизирующего и УФ!излучения, действии цитотоксических препаратов.
    (check this in PDF content)

  7. Start
    7740
    Prefix
    Об! разование АМК играет важную роль в индукции ПГК при многих патологических процессах, в том числе при отсутствии необходимых факторов роста клеток, действии ионизирующего и УФ!излучения, действии цитотоксических препаратов. В МХ со! держится несколько апоптогенных факторов: цито! хром С
    Exact
    [11]
    Suffix
    , AIF (Apoptosis Inducing Factor) [12], эндонуклеаза G [13], белки SMAC/DIABLO и OMI/HTRA2 [14, 15]. Цитохром С, высвобождаясь в цитоплазму, вызывает образование апоптосомы: высокомолекулярного комплекса, активизирующе! го каспазу!9.
    (check this in PDF content)

  8. Start
    7783
    Prefix
    Об! разование АМК играет важную роль в индукции ПГК при многих патологических процессах, в том числе при отсутствии необходимых факторов роста клеток, действии ионизирующего и УФ!излучения, действии цитотоксических препаратов. В МХ со! держится несколько апоптогенных факторов: цито! хром С [11], AIF (Apoptosis Inducing Factor)
    Exact
    [12]
    Suffix
    , эндонуклеаза G [13], белки SMAC/DIABLO и OMI/HTRA2 [14, 15]. Цитохром С, высвобождаясь в цитоплазму, вызывает образование апоптосомы: высокомолекулярного комплекса, активизирующе! го каспазу!9.
    (check this in PDF content)

  9. Start
    7805
    Prefix
    Об! разование АМК играет важную роль в индукции ПГК при многих патологических процессах, в том числе при отсутствии необходимых факторов роста клеток, действии ионизирующего и УФ!излучения, действии цитотоксических препаратов. В МХ со! держится несколько апоптогенных факторов: цито! хром С [11], AIF (Apoptosis Inducing Factor) [12], эндонуклеаза G
    Exact
    [13]
    Suffix
    , белки SMAC/DIABLO и OMI/HTRA2 [14, 15]. Цитохром С, высвобождаясь в цитоплазму, вызывает образование апоптосомы: высокомолекулярного комплекса, активизирующе! го каспазу!9. AIF из МХ транслоцируется в ядро при действии апоптотического сигнала, где индуци! рует фрагментацию ДНК и конденсацию перифе! рического хроматина.
    (check this in PDF content)

  10. Start
    7843
    Prefix
    играет важную роль в индукции ПГК при многих патологических процессах, в том числе при отсутствии необходимых факторов роста клеток, действии ионизирующего и УФ!излучения, действии цитотоксических препаратов. В МХ со! держится несколько апоптогенных факторов: цито! хром С [11], AIF (Apoptosis Inducing Factor) [12], эндонуклеаза G [13], белки SMAC/DIABLO и OMI/HTRA2
    Exact
    [14, 15]
    Suffix
    . Цитохром С, высвобождаясь в цитоплазму, вызывает образование апоптосомы: высокомолекулярного комплекса, активизирующе! го каспазу!9. AIF из МХ транслоцируется в ядро при действии апоптотического сигнала, где индуци! рует фрагментацию ДНК и конденсацию перифе! рического хроматина.
    (check this in PDF content)

  11. Start
    9053
    Prefix
    апоптоза этот белок высвобождается в цитоплазму и участву! ет в регуляции как каспаза!зависимого, так и каспа! за!независимого пути развития апоптоза, а также блокирует связывание IAP с каспазами. Выход апоптогенных белков из МХ при ин! дукции апоптоза объясняют разрывом наружной мембраны МХ или открытием пор временной проницаемости — Permeability Transition Pores (PTP)
    Exact
    [16]
    Suffix
    . Образование РТР регулируется бел! ками семейства ВCL!2 и изменением концентра! ции ионов кальция в матриксе МХ [17]. Открытие РТР способствует выходу апоптогенных факто! ров из МХ. Кроме этого, выходу апоптогенных факторов из МХ способствует образование специ! фического канала в наружной мембране МХ в ре! зультате встраивания в нее белков BAX и BAK с образованием пороп
    (check this in PDF content)

  12. Start
    9172
    Prefix
    Выход апоптогенных белков из МХ при ин! дукции апоптоза объясняют разрывом наружной мембраны МХ или открытием пор временной проницаемости — Permeability Transition Pores (PTP) [16]. Образование РТР регулируется бел! ками семейства ВCL!2 и изменением концентра! ции ионов кальция в матриксе МХ
    Exact
    [17]
    Suffix
    . Открытие РТР способствует выходу апоптогенных факто! ров из МХ. Кроме этого, выходу апоптогенных факторов из МХ способствует образование специ! фического канала в наружной мембране МХ в ре! зультате встраивания в нее белков BAX и BAK с образованием пороподобных структур [18].
    (check this in PDF content)

  13. Start
    9447
    Prefix
    Кроме этого, выходу апоптогенных факторов из МХ способствует образование специ! фического канала в наружной мембране МХ в ре! зультате встраивания в нее белков BAX и BAK с образованием пороподобных структур
    Exact
    [18]
    Suffix
    . Повреждение ЭР также может индуцировать апоптоз, который обусловлен активацией каспа! зы!12 с последующей активацией каспазы!9 без участия цитохрома С [19, 20]. Индукция апоптоза с участием лизосом зави! сит от степени нарушения проницаемости лизосо! мной мембраны и количества попадающих в цито! золь протеолитических ферментов [21].
    (check this in PDF content)

  14. Start
    9603
    Prefix
    Кроме этого, выходу апоптогенных факторов из МХ способствует образование специ! фического канала в наружной мембране МХ в ре! зультате встраивания в нее белков BAX и BAK с образованием пороподобных структур [18]. Повреждение ЭР также может индуцировать апоптоз, который обусловлен активацией каспа! зы!12 с последующей активацией каспазы!9 без участия цитохрома С
    Exact
    [19, 20]
    Suffix
    . Индукция апоптоза с участием лизосом зави! сит от степени нарушения проницаемости лизосо! мной мембраны и количества попадающих в цито! золь протеолитических ферментов [21]. При недостаточном уровне в цитозоле цистатинов (эн! догенных ингибиторов лизосомных гидролаз) обеспечивается индукция и реализация програм! мы апоптоза.
    (check this in PDF content)

  15. Start
    9767
    Prefix
    Повреждение ЭР также может индуцировать апоптоз, который обусловлен активацией каспа! зы!12 с последующей активацией каспазы!9 без участия цитохрома С [19, 20]. Индукция апоптоза с участием лизосом зави! сит от степени нарушения проницаемости лизосо! мной мембраны и количества попадающих в цито! золь протеолитических ферментов
    Exact
    [21]
    Suffix
    . При недостаточном уровне в цитозоле цистатинов (эн! догенных ингибиторов лизосомных гидролаз) обеспечивается индукция и реализация програм! мы апоптоза. Протеазы лизосом повреждают мем! браны МХ, способствуют выходу цитохрома С, других апоптогенных факторов и активации кас! паз.
    (check this in PDF content)

  16. Start
    10126
    Prefix
    Протеазы лизосом повреждают мем! браны МХ, способствуют выходу цитохрома С, других апоптогенных факторов и активации кас! паз. Апоптоз развивается также при повреждении микротрубочек и актина цитоскелета
    Exact
    [22, 23]
    Suffix
    . Индукция апоптоза при повреждении ДНК обусловлена появлением в клетке нерепариро! ванных повреждений ДНК, которые приводят к активации протеинкиназ. Протеинкиназы фос! форилируют и активируют белковый фактор транскрипции p53.
    (check this in PDF content)

  17. Start
    10762
    Prefix
    Активация р53 приводит так! же к блоку клеточного цикла. Кроме этого, р53 ингибирует синтез ДНК, предотвращая инициа! цию репликации или образуя комплексы с бел! ками, участвующими в синтезе и репарации ДНК
    Exact
    [24, 25]
    Suffix
    . После индукции ПГК дальнейшая судьба клетки зависит от присутствия, активации или ин! дукции многочисленных факторов, модулирую! щих этот процесс. Среди них наиболее важное зна! чение имеют регуляторы апоптоза семейств ВCL!2 и IAP.
    (check this in PDF content)

  18. Start
    11213
    Prefix
    Белки семейства ВCL!2 делят на три под! группы: ВCL!2!подобные факторы выживания, BAX!подобные факторы, способствующие гибели клетки и факторы гибели, имеющие только BH3 домен и получившие название «BH3!только»
    Exact
    [26]
    Suffix
    . Многие индукторы апоптоза приводят к ак! тивации белков BAX и BAK и последующему на! рушению целостности мембраны МХ. Проапопто! тические белки «BH3!только» активируют Bax и BAK. Цитотоксическое действие белков «BH3! только» обусловлено блокадой защитной функ! ции белка ВCL!2 в результате белок!белковых взаимодействий ВCL!2 и «BH3!только».
    (check this in PDF content)

  19. Start
    11736
    Prefix
    Цитотоксическое действие белков «BH3! только» обусловлено блокадой защитной функ! ции белка ВCL!2 в результате белок!белковых взаимодействий ВCL!2 и «BH3!только». Белки «BH3!только» являются теми сенсорами, которые активируются при различных типах повреждения и определяют формирование внутриклеточных сигналов, инициирующих апоптоз
    Exact
    [26]
    Suffix
    . В механизмах регуляции апоптоза важная роль принадлежит белкам семейства IAP [27]. Иденти! фицировано 8 белков этого семейства, которые ин! гибируют каспазы 3, 7 и 9. Помимо ингибирования каспаз, белки семейства IAP могут ингибировать апоптоз, влияя на прохождение клеточного цикла, деление клеток и передачу сигнала апоптоза.
    (check this in PDF content)

  20. Start
    11816
    Prefix
    Белки «BH3!только» являются теми сенсорами, которые активируются при различных типах повреждения и определяют формирование внутриклеточных сигналов, инициирующих апоптоз [26]. В механизмах регуляции апоптоза важная роль принадлежит белкам семейства IAP
    Exact
    [27]
    Suffix
    . Иденти! фицировано 8 белков этого семейства, которые ин! гибируют каспазы 3, 7 и 9. Помимо ингибирования каспаз, белки семейства IAP могут ингибировать апоптоз, влияя на прохождение клеточного цикла, деление клеток и передачу сигнала апоптоза.
    (check this in PDF content)

  21. Start
    12344
    Prefix
    Анти! апоптотическая активность белков семейства IAP в клетке может подавляться специфическими белка! ми!ингибиторами SMAC/DIABLO и OMI/HTRA2. В адаптации клетки к условиям стресса важ! ную роль играют белки теплового шока (Heat Shock Proteins, HSP)
    Exact
    [28]
    Suffix
    . Синтез этих белков ин! дуцируется в клетке при неблагоприятных усло! виях и обеспечивает защиту клетки от действия таких повреждающих факторов, как окислитель! ный стресс, тепловой шок, алкоголь, действие факторов воспаления и т. д.
    (check this in PDF content)

  22. Start
    13106
    Prefix
    В то же время, часть белков HSP обладает проапоптотической активностью, а часть — антиапоптотической, и уровень экспрессии тех или иных белков этой группы в значительной ме! ре определяет судьбу клетки при действии тех стимулов, которые могут вызвать ее гибель
    Exact
    [29]
    Suffix
    . Индукция ПГК имеет особенно значимые последствия для медленно обновляющихся тка! ней: нервной, мышечной, ткани печени и др. При инсульте, травме головного и спинного мозга, ин! фаркте миокарда, в очаге поражения при окклю! зии или повреждении сосудов клетки быстро по! гибают в результате развития не некроза, а апоптоза.
    (check this in PDF content)

  23. Start
    14009
    Prefix
    В последние годы получены данные, свиде! тельствующие о важной роли повышения уровня апоптоза в патогенезе критических состояний. Острое повреждение лёгких (ОПЛ). Апоптоз является обязательным компо! нентом ОПЛ.В клетках БАЛЖ больных с ОПЛ выявляются различные маркеры апоптоза
    Exact
    [30]
    Suffix
    , а в БАЛЖ содержатся значительно более высокие концентрации растворимых FAS и FAS!L (SFAS и SFAS!L, соответственно) по сравнению с кон! трольной группой, причем данные белки высво! бождаются именно в легких.
    (check this in PDF content)

  24. Start
    14613
    Prefix
    полуко! личественной иммуногистохимии показано усиление экспрессии FAS и FAS!L у пациентов с ОПЛ: они экспрессируются на поверхности альвеолоцитов, нейтрофилов, макрофагов и слущенных эпителиальных клеток в просвете альвеол. При иммуногистохимических иссле! дованиях в клетках БАЛЖ у пациентов с ОПЛ выявляются такие маркеры апоптоза, как кас! паза!3, BAX, p53 и др.
    Exact
    [30]
    Suffix
    . Апоптоз при ОПЛ рассматривается в рамках двух основных гипотез. 1. «Нейтрофильная» гипотеза предполага! ет, что гранулоцитарно!макрофагальный колони! естимулирующий фактор (ГМ!КСФ) и грануло! цитарный колониестимулирующий фактор (Г!
    (check this in PDF content)

  25. Start
    15162
    Prefix
    КСФ также стимули! руют фагоцитоз тех нейтрофилов, которые под! верглись апоптозу. В бронхоальвеолярной лаважной жидкости больных с острым респира! торным дистресс!синдромом (ОРДС)
    Exact
    [31]
    Suffix
    апоп! тоз нейтрофилов значительно подавлен на всех стадиях заболевания; та же ситуация наблюдает! ся у пациентов с риском развития ОРДС. Более того, эта жидкость ингибирует апоптоз нейтро! филов in vitro[32, 33].
    (check this in PDF content)

  26. Start
    15388
    Prefix
    В бронхоальвеолярной лаважной жидкости больных с острым респира! торным дистресс!синдромом (ОРДС) [31] апоп! тоз нейтрофилов значительно подавлен на всех стадиях заболевания; та же ситуация наблюдает! ся у пациентов с риском развития ОРДС. Более того, эта жидкость ингибирует апоптоз нейтро! филов in vitro
    Exact
    [32, 33]
    Suffix
    . По мнению ряда авторов, угнетение апоптоза нейтрофилов может возни! кать в процессе диапедеза нейтрофилов через 2 слоя альвеоло!капиллярного барьера — эндотели! альный и эпителиальный, при котором снижается активность каспаз 3, 8 и 9, экспрессия FAS!
    (check this in PDF content)

  27. Start
    15676
    Prefix
    По мнению ряда авторов, угнетение апоптоза нейтрофилов может возни! кать в процессе диапедеза нейтрофилов через 2 слоя альвеоло!капиллярного барьера — эндотели! альный и эпителиальный, при котором снижается активность каспаз 3, 8 и 9, экспрессия FAS!L и ре! цептора TNF I типа
    Exact
    [32]
    Suffix
    . В то же время, другие ав! торы указывают на защитную роль апоптоза, за! ключающуюся в уничтожении нейтрофилов при ОПЛ, которое позволяет избежать избыточного повреждения легких [31, 33].
    (check this in PDF content)

  28. Start
    15867
    Prefix
    диапедеза нейтрофилов через 2 слоя альвеоло!капиллярного барьера — эндотели! альный и эпителиальный, при котором снижается активность каспаз 3, 8 и 9, экспрессия FAS!L и ре! цептора TNF I типа [32]. В то же время, другие ав! торы указывают на защитную роль апоптоза, за! ключающуюся в уничтожении нейтрофилов при ОПЛ, которое позволяет избежать избыточного повреждения легких
    Exact
    [31, 33]
    Suffix
    . Защитная роль апоптоза подтверждается еще и тем, что при уда! лении клеток, погибших в результате апоптоза, не выделяются противовоспалительные цитокины, в то время как при некрозе клеток развивается вос! паление, обусловленное секрецией таких провос! палительных цитокинов, как интерферон!γи TNFα[34].
    (check this in PDF content)

  29. Start
    16151
    Prefix
    Защитная роль апоптоза подтверждается еще и тем, что при уда! лении клеток, погибших в результате апоптоза, не выделяются противовоспалительные цитокины, в то время как при некрозе клеток развивается вос! паление, обусловленное секрецией таких провос! палительных цитокинов, как интерферон!γи TNFα
    Exact
    [34]
    Suffix
    . ИЛ!6, ИЛ!2, Г!КСФ, ГМ!КСФ, глюкокорти! коиды снижают уровень апоптоза нейтрофилов, тогда как ИЛ!10, TNFα, FAS!L усиливают его. Вы! живаемость нейтрофилов при ОПЛ связана, глав! ным образом, с эффектами ГМ!
    (check this in PDF content)

  30. Start
    16780
    Prefix
    С другой стороны, в ряде работ было показано, что восста! новление легких после ОПЛ связано с интенсив! ным апоптозом и удалением нейтрофилов [моде! ли ОПЛ, вызванного липополисахаридом (ЛПС) и олеиновой кислотой]
    Exact
    [35]
    Suffix
    . 2. «Эпителиальная» гипотеза рассматривает гибель альвеолоцитов как следствие воздействия растворимых медиаторов системы FAS(CD95)/ FA S ! L ( C D 1 7 8 ) . S FA S ! L в ы с в о б о ж д а е т с я в л е г к и х больных с ОПЛ.
    (check this in PDF content)

  31. Start
    17124
    Prefix
    L ( C D 1 7 8 ) . S FA S ! L в ы с в о б о ж д а е т с я в л е г к и х больных с ОПЛ. Считается, что при ОПЛ в ре! зультате апоптоза гибнут преимущественно альве! олярные клетки I типа
    Exact
    [36]
    Suffix
    . Восприимчивость кле! ток здорового легкого к SFAS!L нарастает от проксимальных отделов к дистальным, а при ОПЛ повреждение эпителия отмечается преимущест! венно в дистальных отделах легких, что косвенно доказывает именно апоптотическую гибель клеток дистальных отделов легких при ОПЛ [30, 37, 38].
    (check this in PDF content)

  32. Start
    17409
    Prefix
    Восприимчивость кле! ток здорового легкого к SFAS!L нарастает от проксимальных отделов к дистальным, а при ОПЛ повреждение эпителия отмечается преимущест! венно в дистальных отделах легких, что косвенно доказывает именно апоптотическую гибель клеток дистальных отделов легких при ОПЛ
    Exact
    [30, 37, 38]
    Suffix
    . Таким образом, существуют убедительные доказательства того, что при ОПЛ, с одной сторо! ны, происходит повышение интенсивности апоп! тоза альвеолярных клеток I типа посредством ак! тивации системы FAS(CD95)/FAS!
    (check this in PDF content)

  33. Start
    18054
    Prefix
    Апоптоз при сепсисе возникает в различных органах: селезенке, ободочной кишке, тонкой кишке, лимфоидных органах, эндотелиальных и эпителиальных клетках легких. При сепсисе воз! никает, главным образом, каспаза!3!зависимый апоптоз лимфоцитов, что, вероятно, приводит к характерным для данного патологического состо! яния иммунным нарушениям
    Exact
    [39]
    Suffix
    . При сепсис!индуцированном ОПЛ важную антиапоптотическую функцию выполняет оксид азота NO, вырабатываемый индуцибельной NO! синтазой (iNOS). NO ингибирует активность мно! гих каспаз как in vitro, так и in vivo [40].
    (check this in PDF content)

  34. Start
    18267
    Prefix
    При сепсис!индуцированном ОПЛ важную антиапоптотическую функцию выполняет оксид азота NO, вырабатываемый индуцибельной NO! синтазой (iNOS). NO ингибирует активность мно! гих каспаз как in vitro, так и in vivo
    Exact
    [40]
    Suffix
    . Инфаркт миокарда (ИМ). Апоптоз кардиомиоцитов происходит под действием множества факторов: гипоксии, ацидо! за, окислительного стресса, недостатка глюкозы, торможения обменных процессов, β1!адреномиме! тиков, перерастяжения, ангиотензина II, TNFα, FA S !
    (check this in PDF content)

  35. Start
    19081
    Prefix
    поврежденный участок ми! окарда от гибели, но, с другой стороны, вызывает реперфузионное повреждение миокарда с актива! цией апоптоза кардиомиоцитов в переходной зоне инфаркта (по данным ряда исследований, в отда! ленных от зоны некроза участках миокарда также индуцируется апоптоз). Это может привести к по! тере значительной массы клеток миокарда в пост! реперфузионном периоде
    Exact
    [42]
    Suffix
    . При реперфузии апоптозу подвергается от 5 до 30% кардиомиоцитов. Ингибирование апопто! за кардиомиоцитов уменьшает размеры поврежде! ния миокарда и уменьшает дисфункцию сердца в последующем [41].
    (check this in PDF content)

  36. Start
    19283
    Prefix
    При реперфузии апоптозу подвергается от 5 до 30% кардиомиоцитов. Ингибирование апопто! за кардиомиоцитов уменьшает размеры поврежде! ния миокарда и уменьшает дисфункцию сердца в последующем
    Exact
    [41]
    Suffix
    . Апоптоз в миокарде также может возникать и в момент ишемии. Гипоксия и торможение метаболи! ческих процессов в кардиомиоцитах являются ин! дукторами апоптоза. Возникновение апоптоза в ми! окарде в момент ишемии или в момент реперфузии остается предметом дискуссии.
    (check this in PDF content)

  37. Start
    20158
    Prefix
    Like Growth Factor I, IGF!I) уменьшает выражен! ность апоптоза в кардиомиоцитах при инфаркте миокарда. В модельных экспериментах было по! казано, что миокард старых особей более подвер! жен апоптозу при реперфузии
    Exact
    [43]
    Suffix
    . Перерастяже! ние миокарда после ИМ также способно стимулировать апоптоз. При застойной сердечной недостаточности у людей происходит изменение уровня апоптотиче! ских медиаторов. Уровень ВAX остается неизмен! ным, тогда как антиапоптотический белок ВCL!2 увеличивается более чем в 1,8 раза.
    (check this in PDF content)

  38. Start
    20620
    Prefix
    Уровень ВAX остается неизмен! ным, тогда как антиапоптотический белок ВCL!2 увеличивается более чем в 1,8 раза. Увеличенная экспрессия данного антиапоптотического белка показывает, что пораженный миокард пытается продлить жизнь клеток путем торможения апоп! тоза
    Exact
    [35]
    Suffix
    . Инсульт. При ишемическом инсульте апоптоз выявля! ется в зоне полутени. Наиболее важным механиз! мом развития апоптоза при ишемическом инсульте является описанная выше передача внутриклеточ! ного сигнала посредством AIF.
    (check this in PDF content)

  39. Start
    22060
    Prefix
    Эндотелиальная NO!синтаза (eNOS), напротив, оказывает положительное воздействие на течение инсульта, вызывая вазодилатацию. Компонентом молекулярной защиты в ней! ронах при ишемическом инсульте является акти! вация генов, кодирующих белки теплового шока (HSP70)
    Exact
    [44]
    Suffix
    . Острая почечная недостаточность (ОПН). Почечная недостаточность, нередко развива! ющаяся при критических состояниях, в условиях реанимации обуславливает 50% смертность. Ос! новные причины возникновения ОПН — ишемия, воздействие нефротоксинов, сепсис.
    (check this in PDF content)

  40. Start
    23558
    Prefix
    В течение 30 мин после реперфу! зии происходит образование церамида, который также инициирует апоптоз. Апоптоз стимулирует воспалительную реакцию в почках после репер! фузии. Инсулиноподобный фактор роста!1 явля! ется ингибитором апоптоза клеток почки при ре! перфузии
    Exact
    [35]
    Suffix
    . Дисфункция печени при сепсисе. Печень более чувствительна, чем почки или селезенка, к воздействию липополисахарида (ЛПС) при сепсисе. ЛПС стимулирует апоптоз ге! патоцитов при сепсисе. Повышенная чувстви! тельность печени к ЛПС объясняется, вероятно, большим числом рецепторов к TNFα, возрастанием числа клеток воспаления, продуци! рующих различные цитокины.
    (check this in PDF content)

  41. Start
    24416
    Prefix
    У морских свинок введение ЛПС сопро! вождается повышением уровня TNFαв крови, iNOS в печени и селезенке. В течение первого ча! са после введения ЛПС интенсивность апоптоза нарастает, а некроза — снижается
    Exact
    [35, 39]
    Suffix
    . Миопатии при критических состояниях. При любом критическом состоянии возника! ет слабость скелетных мышц. Гистологически при критических состояниях (ожоги, сепсис, инъек! ция ЛПС, денервационные синдромы и др.) про! исходит снижение мышечной массы вследствие усиленного распада белков и неспособности бе! лок!синтезирующих систем компенсировать дан! ный распад.
    (check this in PDF content)

  42. Start
    25622
    Prefix
    Также после ожога апоптоз активи! руется в миокарде, слизистой кишки, что можно объяснить развитием системной цитокиновой реакции на ожоговую травму, запускающей апоптоз. Возникающая при сепсисе миопатия также во многом обусловлена апоптозом миоци! тов. Денервация мышц, прием миорелаксантов, действие местных анестетиков индуцируют апоптоз в мышцах
    Exact
    [35]
    Suffix
    . Ингаляционные и неингаляционные анесте! тики и апоптоз. В анестезиологии, а также в процессе лече! ния больных, находящихся в критических состоя! ниях, широко используются ингаляционные и не! ингаляционные анестетики, которые могут влиять на развитие апоптоза.
    (check this in PDF content)

  43. Start
    26076
    Prefix
    Показано, что севофлюран и изофлюран индуцируют апоптоз Т!лимфоцитов человека посредством повышения проницаемости мемб! раны МХ и активации каспазы!3, т. е. независи! мо от сигналов рецепторов смерти
    Exact
    [45]
    Suffix
    . При ишемическом повреждении нейронов головного мозга изофлюран способен тормозить развитие апоптоза сразу после развития ишемии, но не может предотвращать его на поздних стадиях восстановления после ишемического эпизода, т.е. постишемический апоптоз нейронов не инги! бируется изофлюраном [46].
    (check this in PDF content)

  44. Start
    26375
    Prefix
    При ишемическом повреждении нейронов головного мозга изофлюран способен тормозить развитие апоптоза сразу после развития ишемии, но не может предотвращать его на поздних стадиях восстановления после ишемического эпизода, т.е. постишемический апоптоз нейронов не инги! бируется изофлюраном
    Exact
    [46]
    Suffix
    . Тиопентал вызыва! ет апоптоз лимфоцитов по CD95!независимому механизму [47]. Терапевтическое модулирование апоптоза. В настоящее время проводятся многочислен! ные исследования по модулированию апоптоза в целях терапевтического воздействия при различ! ных критических состояниях.
    (check this in PDF content)

  45. Start
    26453
    Prefix
    При ишемическом повреждении нейронов головного мозга изофлюран способен тормозить развитие апоптоза сразу после развития ишемии, но не может предотвращать его на поздних стадиях восстановления после ишемического эпизода, т.е. постишемический апоптоз нейронов не инги! бируется изофлюраном [46]. Тиопентал вызыва! ет апоптоз лимфоцитов по CD95!независимому механизму
    Exact
    [47]
    Suffix
    . Терапевтическое модулирование апоптоза. В настоящее время проводятся многочислен! ные исследования по модулированию апоптоза в целях терапевтического воздействия при различ! ных критических состояниях.
    (check this in PDF content)

  46. Start
    27873
    Prefix
    Инги! биторы каспаз также тормозят развитие апоптоза тубулярных клеток проксимальных почечных ка! нальцев, вызванного цисплатином. Экзогенно вводимый сурфактант усиливает апоптоз нейтро! филов при ОПЛ
    Exact
    [35, 39]
    Suffix
    . Заключение. Изучение роли апоптоза при различных кри! тических состояниях началось лишь в последние годы. Показано, что апоптоз является важным ком! понентом патогенеза острого повреждения легких, ишемического и реперфузионного повреждения при инфаркте миокарда и ишемическом инсульте, ПОН при сепсисе, острой почечной недостаточнос! ти, повреждении скелетных мышц при кр
    (check this in PDF content)