The 17 references with contexts in paper Т. Тенчурин Х., Л. Истранов П., Е. Истранова В., А. Шепелев Д., В. Мамагулашвили Г., С. Малахов Н., Р. Камышинский А., А. Орехов С., А. Васильев Л., Е. Сытина В., С. Крашенинников В., С. Чвалун Н. (2019) “НАНО- И МИКРОВОЛОКНИСТЫЕ МАТЕРИАЛЫ НА ОСНОВЕ КОЛЛАГЕНА ДЛЯ ТКАНЕВОЙ ИНЖЕНЕРИИ: ПОЛУЧЕНИЕ, СТРУКТУРА И СВОЙСТВА” / spz:neicon:nanorf:y:2018:i:0:p:25-34

1
Ushiki T. Collagen fibers, reticular fibers and elastic fibers. A comprehensive understanding from a morphological viewpoint // Archives Histology Cytol. 2002. V. 65. P. 109–126.
Total in-text references: 1
  1. In-text reference with the coordinate start=2639
    Prefix
    Биомеханическое поведение тканей различных органов определяется прежде всего именно каркасом — внеклеточным матриксом, а волокна коллагена являются его основным компонентом. Коллагеновые волокна толщиной от 0,5 до 20 мкм имеют сложную архитектуру и состоят из фибрилл диаметром до 175 нм
    Exact
    [1, 2]
    Suffix
    . Примеры децеллюляризированных тканей трахеи, аорты, дермы представлены на рис. 1. Для воссоздания подобной структуры целесообразно использовать метод электроформования, позволяющий получать объемный каркас из нано- и микроволокон требуемого диаметра на основе различных белков, например, коллагена и эластина, контролируя распределение напряженности электрического поля

2
Dyer R.F, Enna C.D. Ultrastructural features of adult human tendon // Cell and Tissue Research. 1976. V. 168. P. 247–259.
Total in-text references: 1
  1. In-text reference with the coordinate start=2639
    Prefix
    Биомеханическое поведение тканей различных органов определяется прежде всего именно каркасом — внеклеточным матриксом, а волокна коллагена являются его основным компонентом. Коллагеновые волокна толщиной от 0,5 до 20 мкм имеют сложную архитектуру и состоят из фибрилл диаметром до 175 нм
    Exact
    [1, 2]
    Suffix
    . Примеры децеллюляризированных тканей трахеи, аорты, дермы представлены на рис. 1. Для воссоздания подобной структуры целесообразно использовать метод электроформования, позволяющий получать объемный каркас из нано- и микроволокон требуемого диаметра на основе различных белков, например, коллагена и эластина, контролируя распределение напряженности электрического поля

3
Lin Ch., Kao Y., Lin Y., Mab H., Tsay R. A fiber-progressiveengagement model to evaluate the composition, microstructure, and nonlinear pseudoelastic behavior of porcine arteries and decellularized derivatives // Acta Biomater. 2016. V. 46. P. 101–111.
Total in-text references: 1
  1. In-text reference with the coordinate start=6547
    Prefix
    Кроме того, для целей тканевой инженерии важно контролировать механические свойства волокнистых каркасов на основе коллагена и проводить оценку их взаимодействия с клетками. абв Рис. 1. Микрофотографии внеклеточного матрикса децеллюляризованных тканей: свиной артерии (а) — перепечатано из
    Exact
    [3]
    Suffix
    с согласия Elsevier and Copyright Clearance Center; дермы (б) — перепечатано из [4] с согласия Elsevier and Copyright Clearance Center; трахеи (в) — перепечатано из [5] по лицензии CC BY. Хорошо различимы волокна коллагена и эластина Рис. 2.

4
Chen R., Ho H., Tsai Y., Sheu M. Process development of an acellular dermal matrix (ADM) for biomedical applications // Biomat. 2004. V. 25. P. 2679–2686.
Total in-text references: 1
  1. In-text reference with the coordinate start=6630
    Prefix
    Кроме того, для целей тканевой инженерии важно контролировать механические свойства волокнистых каркасов на основе коллагена и проводить оценку их взаимодействия с клетками. абв Рис. 1. Микрофотографии внеклеточного матрикса децеллюляризованных тканей: свиной артерии (а) — перепечатано из [3] с согласия Elsevier and Copyright Clearance Center; дермы (б) — перепечатано из
    Exact
    [4]
    Suffix
    с согласия Elsevier and Copyright Clearance Center; трахеи (в) — перепечатано из [5] по лицензии CC BY. Хорошо различимы волокна коллагена и эластина Рис. 2. Предполагаемый механизм реакции аминогруппы коллагена с молекулой ГП при pH 7,4 МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ Коллаген.

5
Sun F., Jiang Y., Xu Y., Shi H., Zhang S., Liu X., Pan Sh., Ye G., Zhang W., Zhang F. Zhong Ch. Genipin cross-linked decellularized tracheal tubular matrix for tracheal tissue engineering applications // Sci Rep. 2016. V. 6. P. 24429–24441.
Total in-text references: 1
  1. In-text reference with the coordinate start=6714
    Prefix
    Микрофотографии внеклеточного матрикса децеллюляризованных тканей: свиной артерии (а) — перепечатано из [3] с согласия Elsevier and Copyright Clearance Center; дермы (б) — перепечатано из [4] с согласия Elsevier and Copyright Clearance Center; трахеи (в) — перепечатано из
    Exact
    [5]
    Suffix
    по лицензии CC BY. Хорошо различимы волокна коллагена и эластина Рис. 2. Предполагаемый механизм реакции аминогруппы коллагена с молекулой ГП при pH 7,4 МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ Коллаген. Коллаген 1 типа был выделен по авторской методике из дермы крупного рогатого скота.

6
Chen Z.G., Wang P.W., Wei B., Mo X.M., Cui F.Z. Electrospun collagen–chitosan nanofiber: A biomimetic extracellular matrix for endothelial cell and smooth muscle cell // Acta Biomater. 2010. V. 6. P. 372–382.
Total in-text references: 1
  1. In-text reference with the coordinate start=3079
    Prefix
    Для воссоздания подобной структуры целесообразно использовать метод электроформования, позволяющий получать объемный каркас из нано- и микроволокон требуемого диаметра на основе различных белков, например, коллагена и эластина, контролируя распределение напряженности электрического поля в межэлектродном пространстве
    Exact
    [6–8]
    Suffix
    . Коллагеновые материалы обладают исключительно высокой биосовместимостью и способствуют лучшей, по сравнению с синтетическими материалами, адгезии клеток [9, 10]. Однако низкая химическая, механическая и биологическая стабильность в водных средах ограничивает применение волокнистых каркасов на основе коллагена.

7
Chen R., Ho H., Tsai Y., Sheu M. Process development of an acellular dermal matrix (ADM) for biomedical applications // Biomater. 2004. V. 25. P. 2679–2686.
Total in-text references: 1
  1. In-text reference with the coordinate start=3079
    Prefix
    Для воссоздания подобной структуры целесообразно использовать метод электроформования, позволяющий получать объемный каркас из нано- и микроволокон требуемого диаметра на основе различных белков, например, коллагена и эластина, контролируя распределение напряженности электрического поля в межэлектродном пространстве
    Exact
    [6–8]
    Suffix
    . Коллагеновые материалы обладают исключительно высокой биосовместимостью и способствуют лучшей, по сравнению с синтетическими материалами, адгезии клеток [9, 10]. Однако низкая химическая, механическая и биологическая стабильность в водных средах ограничивает применение волокнистых каркасов на основе коллагена.

8
Lukanina K.I., Grigor’ev T.E., Tenchurin T.Kh., Shepelev A.D., Chvalun S.N. Nonwoven materials produced by electrospinning for modern medical technologies (review) // Fibre Chem. 2017. V. 49. P. 72–83.
Total in-text references: 1
  1. In-text reference with the coordinate start=3079
    Prefix
    Для воссоздания подобной структуры целесообразно использовать метод электроформования, позволяющий получать объемный каркас из нано- и микроволокон требуемого диаметра на основе различных белков, например, коллагена и эластина, контролируя распределение напряженности электрического поля в межэлектродном пространстве
    Exact
    [6–8]
    Suffix
    . Коллагеновые материалы обладают исключительно высокой биосовместимостью и способствуют лучшей, по сравнению с синтетическими материалами, адгезии клеток [9, 10]. Однако низкая химическая, механическая и биологическая стабильность в водных средах ограничивает применение волокнистых каркасов на основе коллагена.

9
Cao D., Wu Y., Fu Zh., Tian Y., Li C., Gao Ch., Chen Zh., Feng Xi. Cell adhesive and growth behavior on electrospun nanofibrous scaffolds by designed multifunctional composites // Coll Surf B: Biointerfaces. 2011. V. 84. P. 26–34.
Total in-text references: 1
  1. In-text reference with the coordinate start=3249
    Prefix
    каркас из нано- и микроволокон требуемого диаметра на основе различных белков, например, коллагена и эластина, контролируя распределение напряженности электрического поля в межэлектродном пространстве [6–8]. Коллагеновые материалы обладают исключительно высокой биосовместимостью и способствуют лучшей, по сравнению с синтетическими материалами, адгезии клеток
    Exact
    [9, 10]
    Suffix
    . Однако низкая химическая, механическая и биологическая стабильность в водных средах ограничивает применение волокнистых каркасов на основе коллагена. Стабилизировать такие материалы можно с помощью внутри- и межцепочечных ковалентных сшивок.

10
Zhang Q., Lv Sh., Lu J., Jiang Sh., Lin L. Characterization of polycaprolactone/collagen fibrous scaffolds by electrospinning and their bioactivity // Int J Biol Macromol. 2015. V. 76. P. 94–101.
Total in-text references: 1
  1. In-text reference with the coordinate start=3249
    Prefix
    каркас из нано- и микроволокон требуемого диаметра на основе различных белков, например, коллагена и эластина, контролируя распределение напряженности электрического поля в межэлектродном пространстве [6–8]. Коллагеновые материалы обладают исключительно высокой биосовместимостью и способствуют лучшей, по сравнению с синтетическими материалами, адгезии клеток
    Exact
    [9, 10]
    Suffix
    . Однако низкая химическая, механическая и биологическая стабильность в водных средах ограничивает применение волокнистых каркасов на основе коллагена. Стабилизировать такие материалы можно с помощью внутри- и межцепочечных ковалентных сшивок.

11
Mao Zh., Gao Ch., Wang D., Ma Li., Shen J.G. Controlling biostability of collagen films for fibroblast cytocompatibility // J Bioact Compat Polym. 2004. V. 19. P. 353–364.
Total in-text references: 1
  1. In-text reference with the coordinate start=3756
    Prefix
    Для сшивания гидрогелей, пленок, губок и волокон на основе коллагена на практике широко используют глутаровый диальдегид, различные фотоинициаторы, гексаметилендиизоцианат, эпихлоргидрин, карбодиимиды и генипин
    Exact
    [11–14]
    Suffix
    . Тройная спираль коллагена содержит определенные аминокислотные последовательности, например, GFOGER (Гли-Фен-ГидГли-Глу-Арг), способствующие прикреплению клеток. Эти адгезионные участки доступны для связывания только при сохранении нативной конформации коллагена.

12
Brinkman W.T., Nagapudi K., Thomas B.S., Chaikof E.L. Photocross-linking of type I collagen gels in the presence of smooth muscle cells: mechanical properties cell viability, and function // Biomacromol. 2003. V. 4. P. 890–895.
Total in-text references: 1
  1. In-text reference with the coordinate start=3756
    Prefix
    Для сшивания гидрогелей, пленок, губок и волокон на основе коллагена на практике широко используют глутаровый диальдегид, различные фотоинициаторы, гексаметилендиизоцианат, эпихлоргидрин, карбодиимиды и генипин
    Exact
    [11–14]
    Suffix
    . Тройная спираль коллагена содержит определенные аминокислотные последовательности, например, GFOGER (Гли-Фен-ГидГли-Глу-Арг), способствующие прикреплению клеток. Эти адгезионные участки доступны для связывания только при сохранении нативной конформации коллагена.

13
Miles Ch.A., Avery N.C., Rodin V.V., Bailey A.J. The increase in denaturation temperature following cross-linking of collagen is caused by dehydration of the fibres // J Mol Biol. 2005. V. 346. P. 551–556.
Total in-text references: 1
  1. In-text reference with the coordinate start=3756
    Prefix
    Для сшивания гидрогелей, пленок, губок и волокон на основе коллагена на практике широко используют глутаровый диальдегид, различные фотоинициаторы, гексаметилендиизоцианат, эпихлоргидрин, карбодиимиды и генипин
    Exact
    [11–14]
    Suffix
    . Тройная спираль коллагена содержит определенные аминокислотные последовательности, например, GFOGER (Гли-Фен-ГидГли-Глу-Арг), способствующие прикреплению клеток. Эти адгезионные участки доступны для связывания только при сохранении нативной конформации коллагена.

14
Silva S.S., Oliveira N.M., Oliveira M.B., Soares da Costa D.P., Naskar D., Mano J.F., Kundu S.C., Reis R.L. Fabrication and characterization of Eri silk fibers-based sponges for biomedical application // Acta Biomaterial. 2016. V. 32. P. 178–189.
Total in-text references: 1
  1. In-text reference with the coordinate start=3756
    Prefix
    Для сшивания гидрогелей, пленок, губок и волокон на основе коллагена на практике широко используют глутаровый диальдегид, различные фотоинициаторы, гексаметилендиизоцианат, эпихлоргидрин, карбодиимиды и генипин
    Exact
    [11–14]
    Suffix
    . Тройная спираль коллагена содержит определенные аминокислотные последовательности, например, GFOGER (Гли-Фен-ГидГли-Глу-Арг), способствующие прикреплению клеток. Эти адгезионные участки доступны для связывания только при сохранении нативной конформации коллагена.

15
Madaghiele M., Calo E., Salvatore L., Bonfrate V., Pedone D., Frigione M., Sannino A. Assessment of collagen crosslinking and denaturation for the design of regenerative scaffolds // J Biomed Mater Res A. 2016. V. 104. P. 186–194.
Total in-text references: 1
  1. In-text reference with the coordinate start=4259
    Prefix
    Эти адгезионные участки доступны для связывания только при сохранении нативной конформации коллагена. Однако некоторые типы клеток могут распознавать аминокислотные последовательности, такие как RGD (Арг-Гли-Асп), сохраняющиеся в составе желатина (денатурированной формы коллагена)
    Exact
    [15]
    Suffix
    . При сшивании коллагена происходит связывание свободных аминных и/или карбоксильных групп, входящих в состав аминокислотных остатков адгезионных участков, в связи с чем количество адгезированных клеток на сшитых каркасах уменьшается по сравнению с исходными матриксами.

16
Rioja A.Y., Muniz-Maisonet M., Koob Th.J., Gallant N.D. Effect of nordihydroguaiaretic acid cross-linking on fibrillar collagen: in vitro evaluation of fibroblast adhesion strength and migration // AIMS Bioeng. 2017. V. 4. P. 300–317.
Total in-text references: 1
  1. In-text reference with the coordinate start=4654
    Prefix
    При сшивании коллагена происходит связывание свободных аминных и/или карбоксильных групп, входящих в состав аминокислотных остатков адгезионных участков, в связи с чем количество адгезированных клеток на сшитых каркасах уменьшается по сравнению с исходными матриксами. Тем не менее значительного снижения биологической активности сшитых каркасов не наблюдается
    Exact
    [16, 17]
    Suffix
    . При получении химически сшитых материалов для целей тканевой инженерии следует всегда учитывать их биосовместимость. Природные соединения используют в качестве альтернативы традиционным синтетическим сшивающим реагентам, обладающим высокой токсичностью.

17
Grover Ch.N., Gwynne J.H., Pugh N., Hamaia S., Farndale R.W., Best S.M., Cameron R.E. Crosslinking and composition influence the surface properties, mechanical stiffness and cell reactivity of collagen-based films // Acta Biomater. 2012. V. 8. P. 3080–3090.
Total in-text references: 1
  1. In-text reference with the coordinate start=4654
    Prefix
    При сшивании коллагена происходит связывание свободных аминных и/или карбоксильных групп, входящих в состав аминокислотных остатков адгезионных участков, в связи с чем количество адгезированных клеток на сшитых каркасах уменьшается по сравнению с исходными матриксами. Тем не менее значительного снижения биологической активности сшитых каркасов не наблюдается
    Exact
    [16, 17]
    Suffix
    . При получении химически сшитых материалов для целей тканевой инженерии следует всегда учитывать их биосовместимость. Природные соединения используют в качестве альтернативы традиционным синтетическим сшивающим реагентам, обладающим высокой токсичностью.