The 15 references with contexts in paper S. Zubova V., S. Grachev V., I. Prokhorenko R., С. Зубова В., С. Грачев В., И. Прохоренко Р. (2014) “УЧАСТИЕ Toll-ПОДОБНОГО РЕЦЕПТОРА 4 В ИНТЕРНАЛИЗАЦИИ БАКТЕРИЙ ESCHERICHIA COLI НЕЙТРОФИЛАМИ КРОВИ ЧЕЛОВЕКА В ПРИСУТСТВИИ ЛИПОПОЛИСАХАРИДОВ // PARTICIPATION OF TLR4 IN ENGULFMENT OF ESCHERICHIA COLI BY HUMAN BLOOD NEUTROPHILS IN PRESENCE OF LIPOPOLYSACCHARIDES” / spz:neicon:mimmun:y:2012:i:3:p:219-222

1
Винокуров М.Г., Юринская М.М., Прохоренко И.Р., Прохоренко С.В., Грачев С.В. Липополисахарид Rhodobacter capsulatus подавляет эндотоксининдуцированную задержку апоптоза миелоидных клеток человека // Доклады Академии Наук. – 2006. – Т. 406, No 3. – С. 398-401.
Total in-text references: 1
  1. In-text reference with the coordinate start=4060
    Prefix
    Некоторые ЛПС не только не активируют клетки к синтезу цитокинов, но и блокируют его, выступая в качестве антагонистов эндотоксинов. Ранее нами было показано, что ЛПС из Rhodobacter capsulatus PG блокирует некоторые активности эндотоксинов, в их числе праймирование нейтрофилов [4], замедление апоптоза нейтрофилов и моноцитов
    Exact
    [1]
    Suffix
    . Предполагается, что ЛПС из Rb. capsulatus блокирует эффекты эндотоксинов, конкурируя с ними за связывание с рецепторами. Для выяснения роли TLR4 в фагоцитозе бактерий нейтрофилами человека, праймированными липополисахаридами различной структуры, была исследована способность нейтрофилов в присутствии моноклональных АТ к TLR4 (клон НТА125) фагоцитировать ФИТЦ-меченые бактерии E. coli.

2
Волошина Е.В., Зубова С.В., Прохоренко С.В., Косякова Н.И., Прохоренко И.Р. Сравнение эффектов разных хемотипов липополисахаридов из Escherichia coli и Salmonella на синтез TNF-α и IL-6 макрофагоподобными клетками ТНР-1 // Медицинская Иммунология. – 2009. – Т. 11, No 6. – С. 509-514.
Total in-text references: 1
  1. In-text reference with the coordinate start=14716
    Prefix
    Эффект антител на фагоцитарную активность нейтрофилов, праймированных ЛПС Rb. сapsulatus, противоположен эффектам эндотоксинов и сравним с влиянием антител на непраймированные клетки. ЛПС из Rb. сapsulatus является нетоксичным соединением в отношении фагоцитов, что было показано нами ранее в экспериментах in vitro на моноцитах и на ТHР-1 клетках
    Exact
    [2, 3]
    Suffix
    . Важным результатом, полученным в данной работе, является то, что нетоксичный ЛПС из Rb. сapsulatus, являясь антагонистом эндотоксинов, не отменяет основной защитной функции нейтрофилов – фагоцитоза.

3
Зубова С.В., Волошина Е.В., Косякова Н.И., Грачев С.В. Прохоренко И.Р. Активация мононуклеаров крови человека липополисахаридами разного состава // Медицинская Иммунология. – 2010. – Т. 12, No 4-5. – С. 405-408.
Total in-text references: 2
  1. In-text reference with the coordinate start=5229
    Prefix
    штамм K-12) BioParticles (Molecular Probes), антитела к TLR4 (Mouse anti-human TLR4, clone HTA125, Serotec), коммерческие препараты ЛПС из Escherichia coli 055:B5 (S-хемотип); ЛПС из E. coli К12 штамм JM103 (R-хемотип, Re-мутант) (Sigma). ЛПС из Rhodobacter capsulatus PG (ВКМ В-2381Д Российской коллекции микроорганизмов ИБФМ РАН) получали фенольной экстракцией по методике, описанной ранее
    Exact
    [3]
    Suffix
    . Интернализация бактерий E. coli нейтрофилами крови человека. Исследование выполнено на крови 5 условно здоровых доноров 25-35 лет (добровольное согласие доноров имеется). В пробирку вносили 90 мкл цельной гепаринизированной крови (гепарин 20 ед./1 мл крови), добавляли 50 мкл суспензии ФИТЦ-меченых бактерий E. coli в растворе Хенкса (2 × 107 кл/мл; соотношение лейкоцит–бактерия – 1:10), тщат

  2. In-text reference with the coordinate start=14716
    Prefix
    Эффект антител на фагоцитарную активность нейтрофилов, праймированных ЛПС Rb. сapsulatus, противоположен эффектам эндотоксинов и сравним с влиянием антител на непраймированные клетки. ЛПС из Rb. сapsulatus является нетоксичным соединением в отношении фагоцитов, что было показано нами ранее в экспериментах in vitro на моноцитах и на ТHР-1 клетках
    Exact
    [2, 3]
    Suffix
    . Важным результатом, полученным в данной работе, является то, что нетоксичный ЛПС из Rb. сapsulatus, являясь антагонистом эндотоксинов, не отменяет основной защитной функции нейтрофилов – фагоцитоза.

4
Прохоренко И.Р., Золотущенко Е.В., Тарасевич Н.Ю., Авхачёва Н.В., Сафронова В.Г., Грачёв С.В. Вызванный Escherichia coli дыхательный взрыв нейтрофилов человека, праймированных разными липополисахаридами // Биол. Мембр. – 2007. – Т. 24, No 6. – С. 442-450.
Total in-text references: 1
  1. In-text reference with the coordinate start=4010
    Prefix
    Некоторые ЛПС не только не активируют клетки к синтезу цитокинов, но и блокируют его, выступая в качестве антагонистов эндотоксинов. Ранее нами было показано, что ЛПС из Rhodobacter capsulatus PG блокирует некоторые активности эндотоксинов, в их числе праймирование нейтрофилов
    Exact
    [4]
    Suffix
    , замедление апоптоза нейтрофилов и моноцитов [1]. Предполагается, что ЛПС из Rb. capsulatus блокирует эффекты эндотоксинов, конкурируя с ними за связывание с рецепторами. Для выяснения роли TLR4 в фагоцитозе бактерий нейтрофилами человека, праймированными липополисахаридами различной структуры, была исследована способность нейтрофилов в присутствии моноклональных АТ к TLR4 (клон НТА125) фаго

5
Aderem A. Phagocytosis and the inflammatory response // J. Infect. Dis. – 2003. – Vol. 187. – P. S340-S345.
Total in-text references: 1
  1. In-text reference with the coordinate start=9902
    Prefix
    В системе врожденного иммунитета нейтрофилы и макрофаги играют ключевую роль в защите клеток хозяина против инфекции. Фагоцитоз и последующее переваривание патогенов фагоцитами (моноцитами, макрофагами, нейтрофилами) играют ведущую роль в ответе врожденной иммунной системы на микробную инфекцию
    Exact
    [5]
    Suffix
    . В крови грамотрицательные патогены распознаются фагоцитами посредством специфических рецепторов: Fcγ и CR3 (CD11b) [13]. Взаимодействие этих рецепторов с лигандами (иммуноглобулинами и комплементом крови) активирует ряд внутриклеточных сигнальных путей, что приводит к быстрой реорганизации цитоскелета, необходимой для поглощения бактерий фагоцитами.

6
Blander J.M., Medzhitov R. Regulation of phagosome maturation by signals from toll-like receptors // Science. – 2004. – Vol. 304. – P. 1014-1018.
Total in-text references: 2
  1. In-text reference with the coordinate start=551
    Prefix
    В литературе активно обсуждается участие и роль TLR4 и адаптерных к нему белков в активации клетки, в том числе при фагоцитозе, образовании активных форм кислорода, синтезе провоспалительных цитокинов. Лигация Toll-рецепторов запускает MyD88зависимую сигнализацию через IRAK4 и p38 и приводит к повышенной регуляции ряда генов, ответственных за фагоцитоз
    Exact
    [6, 7, 15]
    Suffix
    . В исследованиях последних лет показано, что TLR4 также вовлекается в фагоцитоз, помогая фагоцитам узнавать бактерии или их составные части [8]. Однако существует множество противоречивых данных по участию TLR4 фагоцитозе, что объясняется в большей мере различиями в выборе объектов исследования и постановке экспериментов.

  2. In-text reference with the coordinate start=12479
    Prefix
    K1+AT TLR4+AT TLR4+AT TLR4K2K3 КОНТРОЛЬ 80 100 120 219Рецпторо пToцl-епторо п4oР(Рo-LRРп)ояов-лсасLжRцнп)йй1LРшРисн сохранялся на уровне контроля (рис. 1, 2). TLR4 является ведущим рецептором в ответе на бактериальные ЛПС, хорошо известные как РАМР [10]. Участие TLR4 в фагоцитозе широко обсуждается в современной литературе
    Exact
    [6, 8, 15]
    Suffix
    . ЛПС из E. coli активируют клетки через TLR4. Активация эндотоксинами TLR4 сопровождается передачей сигнала по MyD88-зависимому пути и приводит к быстрой активации ядерного фактора NF-κB и высвобождению таких провоспалительных цитокинов, как TNFα, IL-1β, IL-6 и других [11].

7
Doyle S.E., O’Connell R.M., Miranda G.A., Vaidya S.A., Chow E.K., Liu P.T., Suzuki S., Suzuki N., Modlin R.L., Yeh W.-C., Lane T.F., Cheng G. Toll-like receptors induce a phagocytic gene program through p38 // J. Exp. Med. – 2004. – Vol. 199. – P. 81-90.
Total in-text references: 1
  1. In-text reference with the coordinate start=551
    Prefix
    В литературе активно обсуждается участие и роль TLR4 и адаптерных к нему белков в активации клетки, в том числе при фагоцитозе, образовании активных форм кислорода, синтезе провоспалительных цитокинов. Лигация Toll-рецепторов запускает MyD88зависимую сигнализацию через IRAK4 и p38 и приводит к повышенной регуляции ряда генов, ответственных за фагоцитоз
    Exact
    [6, 7, 15]
    Suffix
    . В исследованиях последних лет показано, что TLR4 также вовлекается в фагоцитоз, помогая фагоцитам узнавать бактерии или их составные части [8]. Однако существует множество противоречивых данных по участию TLR4 фагоцитозе, что объясняется в большей мере различиями в выборе объектов исследования и постановке экспериментов.

8
Fitzgerald K.A., Rowe D.C., Golenbock D.T. Endotoxin recognition and signal transduction by the TLR4/MD2-complex // Microbes Infect. – 2004. – Vol. 6. – P. 1361-1367.
Total in-text references: 2
  1. In-text reference with the coordinate start=703
    Prefix
    Лигация Toll-рецепторов запускает MyD88зависимую сигнализацию через IRAK4 и p38 и приводит к повышенной регуляции ряда генов, ответственных за фагоцитоз [6, 7, 15]. В исследованиях последних лет показано, что TLR4 также вовлекается в фагоцитоз, помогая фагоцитам узнавать бактерии или их составные части
    Exact
    [8]
    Suffix
    . Однако существует множество противоречивых данных по участию TLR4 фагоцитозе, что объясняется в большей мере различиями в выборе объектов исследования и постановке экспериментов. Важно учитывать также фазу фагоцитоза, для которой рассматривается участие TLR4.

  2. In-text reference with the coordinate start=12479
    Prefix
    K1+AT TLR4+AT TLR4+AT TLR4K2K3 КОНТРОЛЬ 80 100 120 219Рецпторо пToцl-епторо п4oР(Рo-LRРп)ояов-лсасLжRцнп)йй1LРшРисн сохранялся на уровне контроля (рис. 1, 2). TLR4 является ведущим рецептором в ответе на бактериальные ЛПС, хорошо известные как РАМР [10]. Участие TLR4 в фагоцитозе широко обсуждается в современной литературе
    Exact
    [6, 8, 15]
    Suffix
    . ЛПС из E. coli активируют клетки через TLR4. Активация эндотоксинами TLR4 сопровождается передачей сигнала по MyD88-зависимому пути и приводит к быстрой активации ядерного фактора NF-κB и высвобождению таких провоспалительных цитокинов, как TNFα, IL-1β, IL-6 и других [11].

9
Kong L., Ge B.-X. MyD88-independent activation of a novel actin-Cdc42/Rac pathway is required for Toll-like receptor-stimulated phagocytosis // Cell Research. – 2008. – Vol. 18. – P. 745-755.
Total in-text references: 1
  1. In-text reference with the coordinate start=13827
    Prefix
    Полученные данные свидетельствуют о том, что в системе цельной крови Toll-like рецептор 4 не играет существенной роли в интернализации бактерий непраймированными нейтрофилами. В данной системе фагоцитоз обеспечивается другими рецепторами нейтрофилов – рецепторами базового фагоцитоза Fcγ и CR3 (CD11b)
    Exact
    [9]
    Suffix
    . Праймирование эндотоксинами нейтрофилов, предварительно обработанных антителами к TLR4, заметно снижало уровень фагоцитоза. В этом случае подавление фагоцитоза антителами было более выражено при активации клеток S-структурой ЛПС и менее при активации ЛПС Re-структуры.

10
Medzhitov R., Janeway C. The toll receptor family and microbial recognition (Reviews) // Trends in Microbiology. – 2000. – Vol. 8, N 10. – P. 452-456.
Total in-text references: 1
  1. In-text reference with the coordinate start=12402
    Prefix
    K1+AT TLR4+AT TLR4+AT TLR4K2K3 КОНТРОЛЬ 80 100 120 219Рецпторо пToцl-епторо п4oР(Рo-LRРп)ояов-лсасLжRцнп)йй1LРшРисн сохранялся на уровне контроля (рис. 1, 2). TLR4 является ведущим рецептором в ответе на бактериальные ЛПС, хорошо известные как РАМР
    Exact
    [10]
    Suffix
    . Участие TLR4 в фагоцитозе широко обсуждается в современной литературе [6, 8, 15]. ЛПС из E. coli активируют клетки через TLR4. Активация эндотоксинами TLR4 сопровождается передачей сигнала по MyD88-зависимому пути и приводит к быстрой активации ядерного фактора NF-κB и высвобождению таких провоспалительных цитокинов, как TNFα, IL-1β, IL-6 и других [11].

11
Miyake K. Endotoxin recognition molecules, Toll-like receptor 4-MD-2 // Seminars in Immunology. – 2004. – Vol. 16, N 1. – P. 11-16.
Total in-text references: 1
  1. In-text reference with the coordinate start=12760
    Prefix
    Активация эндотоксинами TLR4 сопровождается передачей сигнала по MyD88-зависимому пути и приводит к быстрой активации ядерного фактора NF-κB и высвобождению таких провоспалительных цитокинов, как TNFα, IL-1β, IL-6 и других
    Exact
    [11]
    Suffix
    . Интенсивность ответа зависит от состава ЛПС. Биологическая активность ЛПС связана с составом и структурой липида А. В состав липида А из E. coli входит 6 жирных кислот, обеспечивающих максимальную эндотоксическую активность.

12
Rietschel E.T., Brade L., Shade U. Surface structures of microorganisms and their interactions with the mammalian hosts // Weinheim: Verlag chemie. – 1998. – P. 1-41.
Total in-text references: 1
  1. In-text reference with the coordinate start=3725
    Prefix
    (Med. immunol., 2012, vol. 14, N 3, pp 219-222) Keywords: TLR4, endotoxins, lipopolysaccharides, phagosytosis, neutrophils. 219Рецпторо пToцl-епторо п4oР(Рo-LRРп)ояов-лсасLжRцнп)йй1LРшРисн мальный ответ наблюдается на структуры ЛПС, в состав липида А которых входят 6 жирных кислот и 2 фосфатных остатка
    Exact
    [12]
    Suffix
    . Некоторые ЛПС не только не активируют клетки к синтезу цитокинов, но и блокируют его, выступая в качестве антагонистов эндотоксинов. Ранее нами было показано, что ЛПС из Rhodobacter capsulatus PG блокирует некоторые активности эндотоксинов, в их числе праймирование нейтрофилов [4], замедление апоптоза нейтрофилов и моноцитов [1].

13
Underhill D.M., Ozinsky A. Phagocytosis of microbes: complexity in action // Annu. Rev. Immunol. – 2002. – Vol. 20. – P. 825-852.
Total in-text references: 1
  1. In-text reference with the coordinate start=10022
    Prefix
    Фагоцитоз и последующее переваривание патогенов фагоцитами (моноцитами, макрофагами, нейтрофилами) играют ведущую роль в ответе врожденной иммунной системы на микробную инфекцию [5]. В крови грамотрицательные патогены распознаются фагоцитами посредством специфических рецепторов: Fcγ и CR3 (CD11b)
    Exact
    [13]
    Suffix
    . Взаимодействие этих рецепторов с лигандами (иммуноглобулинами и комплементом крови) активирует ряд внутриклеточных сигнальных путей, что приводит к быстрой реорганизации цитоскелета, необходимой для поглощения бактерий фагоцитами.

14
Wu T.-T., Chen T.-L., Chen R.-M. Lipopolysaccharide triggers macrophage activation of inflammatory cytokine expression, chemotaxis, phagocytosis, and oxidative ability via a Toll-like receptor 4-dependent pathway: Validated by RNA interference // Toxicol. Lett. – 2009. – Vol. 191. – P. 195-202.
Total in-text references: 1
  1. In-text reference with the coordinate start=10794
    Prefix
    По-видимому, это связано с состоянием иммунной системы донора, предшествующими контактами с различными инфекциями, приемом лекарственных препаратов. Известно, что фагоцитарная активность макрофагов значительно усиливается после обработки ЛПС
    Exact
    [14]
    Suffix
    . Нашей задачей было исследовать фагоцитарную активность нейтрофилов, праймированных липополисахаридами различной структуры в цельной крови. Полученные результаты показывают, что фагоцитарная активность нейтрофилов возрастает при праймировании клеток эндотоксинами из E. coli, при этом хемотип E. coli не влияет на наблюдаемый эффект.

15
Yates R.M., Russell D.G. Phagosome maturation proceeds independently of stimulation of toll-like receptors 2 and 4 // Immunity. – 2005. – Vol. 23. – P. 409-417. поступила в редакцию 22.06.2011 отправлена на доработку 26.06.2011
Total in-text references: 2
  1. In-text reference with the coordinate start=551
    Prefix
    В литературе активно обсуждается участие и роль TLR4 и адаптерных к нему белков в активации клетки, в том числе при фагоцитозе, образовании активных форм кислорода, синтезе провоспалительных цитокинов. Лигация Toll-рецепторов запускает MyD88зависимую сигнализацию через IRAK4 и p38 и приводит к повышенной регуляции ряда генов, ответственных за фагоцитоз
    Exact
    [6, 7, 15]
    Suffix
    . В исследованиях последних лет показано, что TLR4 также вовлекается в фагоцитоз, помогая фагоцитам узнавать бактерии или их составные части [8]. Однако существует множество противоречивых данных по участию TLR4 фагоцитозе, что объясняется в большей мере различиями в выборе объектов исследования и постановке экспериментов.

  2. In-text reference with the coordinate start=12479
    Prefix
    K1+AT TLR4+AT TLR4+AT TLR4K2K3 КОНТРОЛЬ 80 100 120 219Рецпторо пToцl-епторо п4oР(Рo-LRРп)ояов-лсасLжRцнп)йй1LРшРисн сохранялся на уровне контроля (рис. 1, 2). TLR4 является ведущим рецептором в ответе на бактериальные ЛПС, хорошо известные как РАМР [10]. Участие TLR4 в фагоцитозе широко обсуждается в современной литературе
    Exact
    [6, 8, 15]
    Suffix
    . ЛПС из E. coli активируют клетки через TLR4. Активация эндотоксинами TLR4 сопровождается передачей сигнала по MyD88-зависимому пути и приводит к быстрой активации ядерного фактора NF-κB и высвобождению таких провоспалительных цитокинов, как TNFα, IL-1β, IL-6 и других [11].