The 27 references with contexts in paper N. Ryazantseva V., E. Kaygorodova V., M. Belkina V., A. Maroshkina N., O. Chechina E., A. Zima P., V. Novitskii V., Н. Рязанцева В., Е. Кайгородова В., М. Белкина В., А. Марошкина Н., О. Чечина Е., А. Зима П., В. Новицкий В. (2014) “СУПЕРСЕМЕЙСТВО РЕЦЕПТОРА ФАКТОРА НЕКРОЗА ОПУХОЛИ Α И БЕЛОК ТЕПЛОВОГО ШОКА HSP90: МОЛЕКУЛЯРНЫЕ ОСНОВЫ ВЗАИМООТНОШЕНИЯ // RECEPTOR SUPERFAMILY OF TUMOR NECROSIS FACTOR Α, AND HSP90 HEAT SHOCK PROTEIN: A MOLECULAR BASIS FOR INTERACTIONS” / spz:neicon:mimmun:y:2011:i:3:p:247-252

1
Жижина Г.П. Роль апоптоза в нормальном онтогенезе, патогенезе и старении // Клиническая геронтология. – 2002. – Т. 8, No 4. – С. 3-10.
Total in-text references: 2
  1. In-text reference with the coordinate start=2469
    Prefix
    Введение Актуальным направлением молекулярной медицины является исследование модуляции апоптоза как важного патогенетического звена многочисленных заболеваний. Согласно современным представлениям, формирование злокачественных опухолей также имеет в своей основе нарушение программированной гибели клетки
    Exact
    [1]
    Suffix
    . Выделяют три пути запуска программированной клеточной гибели – рецепторный, митохондриальный и ядерный (р53-опосредованный); эти пути, как правило, не протекают изолированно, а дополняют и усиливают друг друга [1, 2, 7].

  2. In-text reference with the coordinate start=2685
    Prefix
    Выделяют три пути запуска программированной клеточной гибели – рецепторный, митохондриальный и ядерный (р53-опосредованный); эти пути, как правило, не протекают изолированно, а дополняют и усиливают друг друга
    Exact
    [1, 2, 7]
    Suffix
    . Рецептор-опосредованный путь апоптоза запускается при связывании специфических лигандов c рецепторами семейства фактора некроза опухоли (TNF), расположенными на плазматической мембране. Наиболее изученными рецепторами данного семейства являются FasR (CD95/ Apo1) и TNFR1 (р60/р55), относящиеся к трансмембранным гликопротеинам I типа [5, 29].

2
Жукова О.Б., Рязанцева Н.В., Новицкий В.В. Апоптоз и вирусная инфекция. – Томск: Изд-во Том. ун-та, 2006. – 142 с.
Total in-text references: 1
  1. In-text reference with the coordinate start=2685
    Prefix
    Выделяют три пути запуска программированной клеточной гибели – рецепторный, митохондриальный и ядерный (р53-опосредованный); эти пути, как правило, не протекают изолированно, а дополняют и усиливают друг друга
    Exact
    [1, 2, 7]
    Suffix
    . Рецептор-опосредованный путь апоптоза запускается при связывании специфических лигандов c рецепторами семейства фактора некроза опухоли (TNF), расположенными на плазматической мембране. Наиболее изученными рецепторами данного семейства являются FasR (CD95/ Apo1) и TNFR1 (р60/р55), относящиеся к трансмембранным гликопротеинам I типа [5, 29].

3
Кайгородова Е.В., Рязанцева Н.В., Новицкий В.В., Марошкина А.Н., Белкина М.В., Чечина О.Е., Зима А.П. Действие ингибиторов белков теплового шока 90 и 27 на дексаметазониндуцированный апоптоз опухолевых клеток // Бюллетень сибирской медицины. – 2010. – No 3. – C. 68-72.
Total in-text references: 1
  1. In-text reference with the coordinate start=8840
    Prefix
    По данным литературы известно, что повышение экспрессии белка теплового шока Hsp90 подавляет программированную клеточную гибель, так как данный шаперон регулирует активность многих транскрипционных факторов, способствующих выживанию клеток [20]. Действие ингибитора Hsp90 приводит к облегчению проведения смертельных сигналов внутрь клетки и к повышению активности эффекторных каспаз
    Exact
    [3, 4]
    Suffix
    , что неизбежно сопровождается увеличением числа клеток, вступивших в апоптоз. В связи с этим в последнее время различными исследовательскими группами проводится работа по созданию противоопухолевых вакцин на основе белков теплового шока и лекарств на основе их ингибиторов [6, 10].

4
Кайгородова Е.В., Рязанцева Н.В., Новицкий В.В. , Белкина М.В. , Марошкина А.Н. Роль белка теплового шока 90 в регуляции апоптоза опухолевых клеток // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. – 2010. – Т. 150, No 10. – С. 424-427.
Total in-text references: 1
  1. In-text reference with the coordinate start=8840
    Prefix
    По данным литературы известно, что повышение экспрессии белка теплового шока Hsp90 подавляет программированную клеточную гибель, так как данный шаперон регулирует активность многих транскрипционных факторов, способствующих выживанию клеток [20]. Действие ингибитора Hsp90 приводит к облегчению проведения смертельных сигналов внутрь клетки и к повышению активности эффекторных каспаз
    Exact
    [3, 4]
    Suffix
    , что неизбежно сопровождается увеличением числа клеток, вступивших в апоптоз. В связи с этим в последнее время различными исследовательскими группами проводится работа по созданию противоопухолевых вакцин на основе белков теплового шока и лекарств на основе их ингибиторов [6, 10].

5
Кетлинский С.А., Симбирцев А.С. Цитокины. – СПб: Фолиант, 2008. – 552 с.
Total in-text references: 1
  1. In-text reference with the coordinate start=3079
    Prefix
    Рецептор-опосредованный путь апоптоза запускается при связывании специфических лигандов c рецепторами семейства фактора некроза опухоли (TNF), расположенными на плазматической мембране. Наиболее изученными рецепторами данного семейства являются FasR (CD95/ Apo1) и TNFR1 (р60/р55), относящиеся к трансмембранным гликопротеинам I типа
    Exact
    [5, 29]
    Suffix
    . Презентация рецепторов на плазматической мембране осуществляется при помощи молекулярных шаперонов. К группе молекулярных шаперонов относятся белки теплового шока, которые в нормальных клетках обеспечивают правильное сворачивание, сборку мультимолекулярных белковых комплексов, перемещение, деградацию и предотвращение агрегации белков, а также осуществляют рефолдинг денатурированных пептидов [

6
Косенков Д.А., Ляшенко А.А., Кешелава В.В., Северин Е.С. Основные виды противоопухолевых вакцин // Вопросы биологической медицинской и фармацевтической химии. – 2007. – No 3. – C. 3-9.
Total in-text references: 1
  1. In-text reference with the coordinate start=9115
    Prefix
    В связи с этим в последнее время различными исследовательскими группами проводится работа по созданию противоопухолевых вакцин на основе белков теплового шока и лекарств на основе их ингибиторов
    Exact
    [6, 10]
    Suffix
    . Запуск рецептор-опосредованного апоптоза происходит при взаимодействии презентированных на поверхности клетки рецепторов (FasR или TNFR1) c их физиологическими лигандами, что приводит к активации инициаторной каспазы-8 через адапторные молекулы FADD и TRADD [23, 26].

7
Рязанцева Н.В., Новицкий В.В., Жукова О.Б. Роль NF-κB, p53 и p21 в регуляции ФНОαопосредованного апоптоза лимфоцитов // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. – 2010. – Т. 149, No 1. – С. 56-59.
Total in-text references: 1
  1. In-text reference with the coordinate start=2685
    Prefix
    Выделяют три пути запуска программированной клеточной гибели – рецепторный, митохондриальный и ядерный (р53-опосредованный); эти пути, как правило, не протекают изолированно, а дополняют и усиливают друг друга
    Exact
    [1, 2, 7]
    Suffix
    . Рецептор-опосредованный путь апоптоза запускается при связывании специфических лигандов c рецепторами семейства фактора некроза опухоли (TNF), расположенными на плазматической мембране. Наиболее изученными рецепторами данного семейства являются FasR (CD95/ Apo1) и TNFR1 (р60/р55), относящиеся к трансмембранным гликопротеинам I типа [5, 29].

9
Aderka D. The potential biological and clinical significance of the soluble tumor necrosis factor receptors // Cytokine Growth Factor Rev. – 1996. – Vol. 7, N 3. – P. 231-240.
Total in-text references: 1
  1. In-text reference with the coordinate start=11975
    Prefix
    Растворимые формы рецептора TNF могут действовать как ингибиторы TNFα, препятствуя взаимодействию с мембранными рецепторами. Вместе с тем обнаружена способность sTNFR пролонгировать эффект TNFα посредством стабилизации его биологически активной гомотримерной структуры
    Exact
    [9]
    Suffix
    . В нашем исследовании, проведенном in vitro, мы обнаружили, что белок теплового шока Hsp90 не оказывает влияния на продукцию TNFα и растворимой формы TNFR1, увеличивая, однако, презентацию TNFR1 на поверхности опухолевых клеток.

10
Amolins M.W., Blagg B.S. Natural product inhibitors of Hsp90: potential leads for drug discovery // Mini Rev. Med. Chem. – 2009. – Vol. 9, N 2. – P. 140-52.
Total in-text references: 1
  1. In-text reference with the coordinate start=9115
    Prefix
    В связи с этим в последнее время различными исследовательскими группами проводится работа по созданию противоопухолевых вакцин на основе белков теплового шока и лекарств на основе их ингибиторов
    Exact
    [6, 10]
    Suffix
    . Запуск рецептор-опосредованного апоптоза происходит при взаимодействии презентированных на поверхности клетки рецепторов (FasR или TNFR1) c их физиологическими лигандами, что приводит к активации инициаторной каспазы-8 через адапторные молекулы FADD и TRADD [23, 26].

11
Arya R., Mallik M., Lakhotia S.C. Heat shock genes – integrating cell survival and death // J. Biosci. – 2007. – Vol. 32, N 3. – P. 595-610.
Total in-text references: 2
  1. In-text reference with the coordinate start=3634
    Prefix
    теплового шока, которые в нормальных клетках обеспечивают правильное сворачивание, сборку мультимолекулярных белковых комплексов, перемещение, деградацию и предотвращение агрегации белков, а также осуществляют рефолдинг денатурированных пептидов [17]. Роль белков теплового шока в апоптозе неоднозначна: в одних случаях они обеспечивают выживание клетки, а в других – способствуют ее гибели
    Exact
    [11, 13]
    Suffix
    . Одним из представителей семейства белков теплового шока является Hsp90, который относится к конститутивным белкам и выполняет преимущественно антиапоптотическую роль [11]. Доказательством тому является обнаруженный факт повышенной экспрессии Hsp90 при немелкоклеточной карциноме легкого, раке пищевода, саркоме поджелудочной железы, меланоме и др. [12, 16, 25].

  2. In-text reference with the coordinate start=3814
    Prefix
    Роль белков теплового шока в апоптозе неоднозначна: в одних случаях они обеспечивают выживание клетки, а в других – способствуют ее гибели [11, 13]. Одним из представителей семейства белков теплового шока является Hsp90, который относится к конститутивным белкам и выполняет преимущественно антиапоптотическую роль
    Exact
    [11]
    Suffix
    . Доказательством тому является обнаруженный факт повышенной экспрессии Hsp90 при немелкоклеточной карциноме легкого, раке пищевода, саркоме поджелудочной железы, меланоме и др. [12, 16, 25]. Целью настоящего исследования явилась оценка влияния белка теплового шока Hsp90 на суперсемейство рецептора фактора некроза опухоли клеток линии Jurkat.

12
Becker B., Multhoff G., Farkas B., Wild P.J., Landthaler M., Stolz W., Vogt T. Induction of Hsp90 protein expression in malignant melanomas and melanoma metastases // Exp. Dermatol. – 2004. – Vol. 13, N 1. – P. 27-32.
Total in-text references: 1
  1. In-text reference with the coordinate start=3998
    Prefix
    Одним из представителей семейства белков теплового шока является Hsp90, который относится к конститутивным белкам и выполняет преимущественно антиапоптотическую роль [11]. Доказательством тому является обнаруженный факт повышенной экспрессии Hsp90 при немелкоклеточной карциноме легкого, раке пищевода, саркоме поджелудочной железы, меланоме и др.
    Exact
    [12, 16, 25]
    Suffix
    . Целью настоящего исследования явилась оценка влияния белка теплового шока Hsp90 на суперсемейство рецептора фактора некроза опухоли клеток линии Jurkat. Материалы и методы Материалом исследования явились клетки опухолевой линии Jurkat (Т-лимфобластного лейкоза человека), полученной из Российской коллекции клеточных культур Института цитологии РАН (Санкт-Петербург).

13
Beere H.M. Death versus survival: functional interaction between the apoptotic and stress-inducible heat shock protein pathways // J. Clin. Invest. – 2005. – Vol. 115, N 10. – P. 2633-2639.
Total in-text references: 1
  1. In-text reference with the coordinate start=3634
    Prefix
    теплового шока, которые в нормальных клетках обеспечивают правильное сворачивание, сборку мультимолекулярных белковых комплексов, перемещение, деградацию и предотвращение агрегации белков, а также осуществляют рефолдинг денатурированных пептидов [17]. Роль белков теплового шока в апоптозе неоднозначна: в одних случаях они обеспечивают выживание клетки, а в других – способствуют ее гибели
    Exact
    [11, 13]
    Suffix
    . Одним из представителей семейства белков теплового шока является Hsp90, который относится к конститутивным белкам и выполняет преимущественно антиапоптотическую роль [11]. Доказательством тому является обнаруженный факт повышенной экспрессии Hsp90 при немелкоклеточной карциноме легкого, раке пищевода, саркоме поджелудочной железы, меланоме и др. [12, 16, 25].

14
Bradley J.R. TNF-mediated inflammatory disease // J. Pathol. – 2008. – Vol. 214, N 2. – P. 149160.
Total in-text references: 1
  1. In-text reference with the coordinate start=10706
    Prefix
    0,05 (0,02-0,07)0,04 (0,03-0,05)р > 0,05 примечание. р – достоверность различий по сравнению с аналогичным показателем в интактной культуре. рисунок 1. количество опухолевых клеток линии Jurkat в состоянии апоптоза и некроза при действии различных концентраций ингибитора Hsp90 17-aaG Концентрация 17-AAG, мкМ апостознекроз 0,52520 0 5 10 15 20 25 30 воспаления или програмированной гибели клеток
    Exact
    [14]
    Suffix
    . Ингибирование белка теплового шока Hsp90 в культуре опухолевых клеток линии Jurkat показало значительное увеличение числа клеток, несущих TNFR1, и количества клеток, вступивших в апоптоз, по сравнению с интактной культурой.

15
Chen G., Cao P., Goeddel D.V. TNF-induced recruitment and activation of the IKK complex require Cdc37 and Hsp90 // Mol. Cell. – 2002. – Vol. 9, N 2. – P. 401-410.
Total in-text references: 1
  1. In-text reference with the coordinate start=11170
    Prefix
    При связывании TNFα и TNFR1 происходит активация NF-κB в результате стабилизации RIP-1, а также формировании активных IKK или Akt комплексов, участвующих в фосфорилировании IκB, что вызывает диссоциацию NF-κκB от его ингибитора
    Exact
    [15]
    Suffix
    . Блокирование этого механизма устраняет активацию NF-κB и повышает чувствительность клеток к апоптозу [22]. Система TNFα имеет неоднозначный эффект на онкогенез. Так, с одной стороны, у данного цитокина впервые были обнаружен противоопухолевые свойства, и в настоящее время рекомбинантный TNF применяется в лечении ряда злокачественных новообразований [21].

16
Gallegos Ruiz M.I., Floor K., Roepman P., Rodriguez J.A., Meijer G.A., Mooi W.J., Jassem E., Niklinski J., Muley T., van Zandwijk N., Smit E.F., Beebe K., Neckers L., Ylstra B., Giaccone G. Integration of gene dosage and gene expression in non-small cell lung cancer, identification of HSP90 as potential target // PLoS One. – 2008. – Vol. 3, Issue 3. – P. 1-8.
Total in-text references: 1
  1. In-text reference with the coordinate start=3998
    Prefix
    Одним из представителей семейства белков теплового шока является Hsp90, который относится к конститутивным белкам и выполняет преимущественно антиапоптотическую роль [11]. Доказательством тому является обнаруженный факт повышенной экспрессии Hsp90 при немелкоклеточной карциноме легкого, раке пищевода, саркоме поджелудочной железы, меланоме и др.
    Exact
    [12, 16, 25]
    Suffix
    . Целью настоящего исследования явилась оценка влияния белка теплового шока Hsp90 на суперсемейство рецептора фактора некроза опухоли клеток линии Jurkat. Материалы и методы Материалом исследования явились клетки опухолевой линии Jurkat (Т-лимфобластного лейкоза человека), полученной из Российской коллекции клеточных культур Института цитологии РАН (Санкт-Петербург).

17
Hartl F.U., Hayer-Hartl M. Molecular chaperones in the cytosol: from nascent chain to folded protein // Science. – 2002. – Vol. 295, N 5561. – P. 1852-1858.
Total in-text references: 1
  1. In-text reference with the coordinate start=3489
    Prefix
    К группе молекулярных шаперонов относятся белки теплового шока, которые в нормальных клетках обеспечивают правильное сворачивание, сборку мультимолекулярных белковых комплексов, перемещение, деградацию и предотвращение агрегации белков, а также осуществляют рефолдинг денатурированных пептидов
    Exact
    [17]
    Suffix
    . Роль белков теплового шока в апоптозе неоднозначна: в одних случаях они обеспечивают выживание клетки, а в других – способствуют ее гибели [11, 13]. Одним из представителей семейства белков теплового шока является Hsp90, который относится к конститутивным белкам и выполняет преимущественно антиапоптотическую роль [11].

19
Hirata H., Takahashi A., Kobayashi S., Yonehara S., Sawai H., Okazaki T., Yamamoto K., Sasada M. Caspases are activated in a branched protease cascade and control distinct downstream processes in Fas-induced apoptosis // J. Exp. Med. – 1998. – Vol. 187, N 4. – P. 587-600.
Total in-text references: 1
  1. In-text reference with the coordinate start=9566
    Prefix
    при взаимодействии презентированных на поверхности клетки рецепторов (FasR или TNFR1) c их физиологическими лигандами, что приводит к активации инициаторной каспазы-8 через адапторные молекулы FADD и TRADD [23, 26]. Каспаза-8, в свою очередь, активирует каспазу-3, которая, расщепляя внутриклеточные субстраты, вызывает функциональные и морфологические изменения типичные для апоптоза
    Exact
    [19]
    Suffix
    . Так, реализация TNFα-опосредованного апоптоза запускается при связывании провоспалительного цитокина TNFα с одним из двух рецепторов TNFR1 или TNFR2 [20, 26]. Активация TNFR1-пути обычно приводит к развитию Таблица 1.

20
Lanneau D., Brunet M., Frisan E., Solary E., Fontenay M., Garrido C. Heat shock proteins: essential proteins for apoptosis regulation // J. Cell. Mol. Med. – 2008. – Vol. 12, N 3. – Р. 743-761.
Total in-text references: 2
  1. In-text reference with the coordinate start=8697
    Prefix
    По данным литературы известно, что повышение экспрессии белка теплового шока Hsp90 подавляет программированную клеточную гибель, так как данный шаперон регулирует активность многих транскрипционных факторов, способствующих выживанию клеток
    Exact
    [20]
    Suffix
    . Действие ингибитора Hsp90 приводит к облегчению проведения смертельных сигналов внутрь клетки и к повышению активности эффекторных каспаз [3, 4], что неизбежно сопровождается увеличением числа клеток, вступивших в апоптоз.

  2. In-text reference with the coordinate start=9723
    Prefix
    Каспаза-8, в свою очередь, активирует каспазу-3, которая, расщепляя внутриклеточные субстраты, вызывает функциональные и морфологические изменения типичные для апоптоза [19]. Так, реализация TNFα-опосредованного апоптоза запускается при связывании провоспалительного цитокина TNFα с одним из двух рецепторов TNFR1 или TNFR2
    Exact
    [20, 26]
    Suffix
    . Активация TNFR1-пути обычно приводит к развитию Таблица 1. Члены суперсемейсТва факТора некроза опухоли альфа в опухолевых клеТках линии Jurkat при ингибировании Hsp90 in vitro ПоказательИнтактная культура опухолевых клеток линии Jurkat Ингибирование Hsp90 (культивирование Jurkat с 5 мкМ 17-AAG) FasR (%)22,60 (19,75-28,75) 59,00 (57,85-61,85) р < 0,05 sFasL (нг/мл)0,14 (0,09-0,20)0,07 (0,05

21
Lejeune F. J., Linard D., Matter M., Regg C. Efficiency of recombinant human TNF in human cancer therapy // Cancer Immunity. – 2006. – Vol. 6. – P. 6-22.
Total in-text references: 1
  1. In-text reference with the coordinate start=11531
    Prefix
    Система TNFα имеет неоднозначный эффект на онкогенез. Так, с одной стороны, у данного цитокина впервые были обнаружен противоопухолевые свойства, и в настоящее время рекомбинантный TNF применяется в лечении ряда злокачественных новообразований
    Exact
    [21]
    Suffix
    . С другой стороны, TNFα обладает туморогенным действием, обеспечивая прорастание кровеносных сосудов в опухоли, инвазию опухолевых клеток и метастазирование [28]. Растворимые формы рецептора TNF могут действовать как ингибиторы TNFα, препятствуя взаимодействию с мембранными рецепторами.

22
Lewis J., Devin A., Miller A., Lin Y., Rodriguez Y., Neckers L., Liu Z.-G. Disruption of Hsp90 Function Results in Degradation of the Death Domain Kinase, Receptor-interacting Protein (RIP), and Blockage of Tumor Necrosis Factor-induced Nuclear Factor-κB Activation // J. Biol. Chem. – 2000. – Vol. 275, N 14. – P. 10519-10526.
Total in-text references: 1
  1. In-text reference with the coordinate start=11279
    Prefix
    При связывании TNFα и TNFR1 происходит активация NF-κB в результате стабилизации RIP-1, а также формировании активных IKK или Akt комплексов, участвующих в фосфорилировании IκB, что вызывает диссоциацию NF-κκB от его ингибитора [15]. Блокирование этого механизма устраняет активацию NF-κB и повышает чувствительность клеток к апоптозу
    Exact
    [22]
    Suffix
    . Система TNFα имеет неоднозначный эффект на онкогенез. Так, с одной стороны, у данного цитокина впервые были обнаружен противоопухолевые свойства, и в настоящее время рекомбинантный TNF применяется в лечении ряда злокачественных новообразований [21].

23
Locksley R.M., Killeen N., Lenardo M.J. The TNF and TNF receptor superfamilies: integrating mammalian biology // Cell. – 2001. – Vol. 104, N 4. – P. 487-501.
Total in-text references: 1
  1. In-text reference with the coordinate start=9384
    Prefix
    Запуск рецептор-опосредованного апоптоза происходит при взаимодействии презентированных на поверхности клетки рецепторов (FasR или TNFR1) c их физиологическими лигандами, что приводит к активации инициаторной каспазы-8 через адапторные молекулы FADD и TRADD
    Exact
    [23, 26]
    Suffix
    . Каспаза-8, в свою очередь, активирует каспазу-3, которая, расщепляя внутриклеточные субстраты, вызывает функциональные и морфологические изменения типичные для апоптоза [19]. Так, реализация TNFα-опосредованного апоптоза запускается при связывании провоспалительного цитокина TNFα с одним из двух рецепторов TNFR1 или TNFR2 [20, 26].

24
Micheau O., Solary E., Hammann A., Dimanche-Boitrel M.T. Fas ligand-independent, FADD-mediated activation of the Fas death pathway by anticancer drugs // J. Biol. Chem. – 1999. – Vol. 274, N 12. – P. 7987-7992.
Total in-text references: 1
  1. In-text reference with the coordinate start=13900
    Prefix
    Из данных литературы известно, что действие противоопухолевых препаратов приводит к увеличению содержания FasR на плазматической мембране клетки и сопровождается образованием сигнального комплекса, индуцирующего гибель клетки даже в отсутствии FasL
    Exact
    [24]
    Suffix
    . Культивирование опухолевых клеток с ингибитором белка теплового шока Hsp90 вызывало рост числа клеток, несущих на своей поверхности FasR, это позволяет предположить, что индукция апоптоза в условиях ингибирования белка теплового шока Hsp90 не требует высокой экспрессии FasL.

25
Ogata M., Naito Z., Tanaka S., Moriyama Y., Asano G. Overexpression and localization of heat shock proteins mRNA in pancreatic carcinoma // J. Nippon Med. Sch. – 2000. – Vol. 67, N 3. – P. 177185.
Total in-text references: 1
  1. In-text reference with the coordinate start=3998
    Prefix
    Одним из представителей семейства белков теплового шока является Hsp90, который относится к конститутивным белкам и выполняет преимущественно антиапоптотическую роль [11]. Доказательством тому является обнаруженный факт повышенной экспрессии Hsp90 при немелкоклеточной карциноме легкого, раке пищевода, саркоме поджелудочной железы, меланоме и др.
    Exact
    [12, 16, 25]
    Suffix
    . Целью настоящего исследования явилась оценка влияния белка теплового шока Hsp90 на суперсемейство рецептора фактора некроза опухоли клеток линии Jurkat. Материалы и методы Материалом исследования явились клетки опухолевой линии Jurkat (Т-лимфобластного лейкоза человека), полученной из Российской коллекции клеточных культур Института цитологии РАН (Санкт-Петербург).

26
Screaton G., Xu X.N. T cell life and death signaling via TNF-receptor family members // Curr. Opin. Immunol. – 2000. – Vol. 12, N 3. – P. 316-322.
Total in-text references: 2
  1. In-text reference with the coordinate start=9384
    Prefix
    Запуск рецептор-опосредованного апоптоза происходит при взаимодействии презентированных на поверхности клетки рецепторов (FasR или TNFR1) c их физиологическими лигандами, что приводит к активации инициаторной каспазы-8 через адапторные молекулы FADD и TRADD
    Exact
    [23, 26]
    Suffix
    . Каспаза-8, в свою очередь, активирует каспазу-3, которая, расщепляя внутриклеточные субстраты, вызывает функциональные и морфологические изменения типичные для апоптоза [19]. Так, реализация TNFα-опосредованного апоптоза запускается при связывании провоспалительного цитокина TNFα с одним из двух рецепторов TNFR1 или TNFR2 [20, 26].

  2. In-text reference with the coordinate start=9723
    Prefix
    Каспаза-8, в свою очередь, активирует каспазу-3, которая, расщепляя внутриклеточные субстраты, вызывает функциональные и морфологические изменения типичные для апоптоза [19]. Так, реализация TNFα-опосредованного апоптоза запускается при связывании провоспалительного цитокина TNFα с одним из двух рецепторов TNFR1 или TNFR2
    Exact
    [20, 26]
    Suffix
    . Активация TNFR1-пути обычно приводит к развитию Таблица 1. Члены суперсемейсТва факТора некроза опухоли альфа в опухолевых клеТках линии Jurkat при ингибировании Hsp90 in vitro ПоказательИнтактная культура опухолевых клеток линии Jurkat Ингибирование Hsp90 (культивирование Jurkat с 5 мкМ 17-AAG) FasR (%)22,60 (19,75-28,75) 59,00 (57,85-61,85) р < 0,05 sFasL (нг/мл)0,14 (0,09-0,20)0,07 (0,05

27
Smyth M.J., Cretney E., Kelly J.M., Westwood J.A., Street S.E., Yagita H., Takeda K., van Dommelen S.L., Degli-Esposti M.A., Hayakawa Y. Activation of NK cell cytotoxicity // Mol. Immunol. – 2005. – Vol. 42, N 4. – P. 501-510.
Total in-text references: 2
  1. In-text reference with the coordinate start=12861
    Prefix
    Для оценки влияния белка теплового шока Hsp90 на систему Fas-рецептора в опухолевых клеток линии Jurkat была изучена продукция FasL и экспрессия FasR. Известно, что развитие опухоли обычно связано с уменьшением или даже полным исчезновением FasR на поверхности опухолевых клеток, однако, при этом обычно увеличивается экспрессия FasL
    Exact
    [27]
    Suffix
    . В то же время опухолевые клетки, в которых отмечается высокая экспрессия FasR и низкая – FasL, становятся уязвимыми для клеток лимфоидного ряда. При этом гибель опухолевых клеток достигается двумя путями, один из которых осуществляется за счет высвобождения перфоринов и гранзимов натуральными киллерами, активируя сигнальные пути апоптоза как с участием, так и без участия каспаз.

  2. In-text reference with the coordinate start=13394
    Prefix
    При этом гибель опухолевых клеток достигается двумя путями, один из которых осуществляется за счет высвобождения перфоринов и гранзимов натуральными киллерами, активируя сигнальные пути апоптоза как с участием, так и без участия каспаз. Второй путь заключается в захвате рецепторов смерти на клетках-мишенях соответствующими лигандами и активацией каспазазависимого апоптоза
    Exact
    [27]
    Suffix
    . Культивирование опухолевых клеток с селективным ингибитором Hsp90 17-AAG в концентрации 5 мкМ вызывало достоверное увеличение числа клеток, несущих на поверхности FasR, по сравнению с интактными опухолевыми клетками, и снижение продукции FasL.

28
Wang X., Lin Y. Tumor necrosis factor and cancer, buddies or foes? // Acta Pharmacol Sin. – 2008. – Vol. 29, N 11. – P. 1275-1288.
Total in-text references: 1
  1. In-text reference with the coordinate start=11695
    Prefix
    Так, с одной стороны, у данного цитокина впервые были обнаружен противоопухолевые свойства, и в настоящее время рекомбинантный TNF применяется в лечении ряда злокачественных новообразований [21]. С другой стороны, TNFα обладает туморогенным действием, обеспечивая прорастание кровеносных сосудов в опухоли, инвазию опухолевых клеток и метастазирование
    Exact
    [28]
    Suffix
    . Растворимые формы рецептора TNF могут действовать как ингибиторы TNFα, препятствуя взаимодействию с мембранными рецепторами. Вместе с тем обнаружена способность sTNFR пролонгировать эффект TNFα посредством стабилизации его биологически активной гомотримерной структуры [9].

29
Zhang G. Tumor necrosis factor family ligandreceptor binding // Curr. Opin. Struct. Biol. – 2004. – Vol. 14, N 2. – P. 154-160. поступила в редакцию 08.02.2011 принята к печати 12.02.2011
Total in-text references: 1
  1. In-text reference with the coordinate start=3079
    Prefix
    Рецептор-опосредованный путь апоптоза запускается при связывании специфических лигандов c рецепторами семейства фактора некроза опухоли (TNF), расположенными на плазматической мембране. Наиболее изученными рецепторами данного семейства являются FasR (CD95/ Apo1) и TNFR1 (р60/р55), относящиеся к трансмембранным гликопротеинам I типа
    Exact
    [5, 29]
    Suffix
    . Презентация рецепторов на плазматической мембране осуществляется при помощи молекулярных шаперонов. К группе молекулярных шаперонов относятся белки теплового шока, которые в нормальных клетках обеспечивают правильное сворачивание, сборку мультимолекулярных белковых комплексов, перемещение, деградацию и предотвращение агрегации белков, а также осуществляют рефолдинг денатурированных пептидов [