The 15 references with contexts in paper N. Duplik V., I. Koroleva V., A. Suvorov N., Н. Дуплик В., И. Королева В., А. Суворов Н. (2014) “КЛОНИРОВАНИЕ, ЭКСПРЕССИЯ И ИЗУЧЕНИЕ ИММУНОЛОГИЧЕСКИХ СВОЙСТВ РЕКОМБИНАНТНОГО ПОЛИПЕПТИДА НА ОСНОВЕ С5a ПЕПТИДАЗЫ СТРЕПТОКОККОВ ГРУППЫ В // CLONING, EXPRESSION AND STLJDY OF IMMIJNOLOGICAL PROPERTIES OF THE STREPTOCOCCI GROUP B C5A PEPTIDASE RECOMBINANT PROTEIN” / spz:neicon:mimmun:y:2009:i:1:p:7-14

1
Грабовская К.Б., Леонтьева Г.Ф., Мерингова Л.Ф., Воробьева Е.И., Суворов А.Н., Тотолян А.А. Протективные свойства некоторых поверхностных рекомбинантных полипептидов стрептококков группы В // ЖМЭИ. – 2007. – No 5. – С. 44-51.
Total in-text references: 2
  1. In-text reference with the coordinate start=10168
    Prefix
    Реакцию регистрировали при длине волны 492 нм с помощью прибора Anthos 2010 (Anthos, Австрия). Опсонизирующую активность антител к SCPB1 изучали на суточном монослое мышиных перитонеальных макрофагов, как описано у Грабовской К.Б. c соавторами
    Exact
    [1]
    Suffix
    . Стрептококковую суспензию в концентрации 1 x 107 КОЕ/ мл после предварительной инкубации (при 37 °С, 30 мин, 5% СО2) с сыворотками (в разведении 1:50) добавляли к макрофагам (при 37 °С, 30 мин, 5% СО2).

  2. In-text reference with the coordinate start=11439
    Prefix
    Оценку протективности мышиных антител к SCPB1 проводили путем определения количества СГВ в селезенке на разных сроках развития инфекции (по 3 мыши на каждый срок), высевая на чашки с кровяным агаром серию десятикратных разведений каждого гомогената селезенки, как описано у Грабовской К.Б. с соавторами
    Exact
    [1]
    Suffix
    . Статистическую обработку результатов проводили по методу Стьюдента–Фишера. Компьютерный анализ. Нуклеотидная последовательность гена scpB была получена в базе данных PabMed и GeneBank (http:/www.ncbi. nlm. nih. gov/).

2
Мерингова Л.Ф., Войцеховский Б.Л., Духин А.И., Крамская Т.А., Поляк Р.Я. Применение методов химической кинетики для оценки аффинитета циркулирующих свободных и связанных с антигеном антител (модель экспериментальный грипп) // Иммунология. – 1986. – No 6. – С. 48 - 51.
Total in-text references: 1
  1. In-text reference with the coordinate start=9612
    Prefix
    Для кроликов при 1-й инъекции конечная концентрация SCPB1 была 240 мкг/мл и при второй инъекции 120 мкг/мл, которые проводили на 1-й и 28-й дни соответственно. Наличие сывороточных специфических антител к SCPB1 определяли, используя пул сывороток от 4-х животных методом иммуноферментного анализа, как описано
    Exact
    [2]
    Suffix
    . Для детекции IgG-антител использовали белок А стафилококка, ковалентно связанный с пероксидазой хрена, в концентрации 10-7 моль/л. Для визуализации реакции использовали 0,5 мкг/мл о-фенилендиамин в 150 мМ фосфатно-цитратном буфере (рН = 5,0) с добавлением 30% перекиси водорода.

3
Baker C.J., Rench M.A., Edwards M.S. Immunization of pregnant woman with a polysaccharide vaccine of Group B streptococci // N. Engl. J. Med. – 1988. – Vol. 319, N 18. – Р. 1180-1185.
Total in-text references: 1
  1. In-text reference with the coordinate start=27709
    Prefix
    Также нами на мышиной модели были получены данные, свидетельствующие об отсутствии токсичности рекомбинантного полипептида SCPB1 (сведения не представлены). При первых попытках создания вакцин против СГВ ученые использовали антигены капсулярного полисахарида
    Exact
    [3]
    Suffix
    . Эти вакцины оказались весьма продуктивными, однако только против стрепучасток, связанный с пептидогликаном клеточной стенки N-123 D130H193S512 G39L348 -C Рисунок 4. Схема аминокислотной последовательности С5а пептидазы СГВ Примечание. 1 – сигнальный пептид; 2 – аминокислотная последовательность SCPB1, G39 и L348 – концевые аминокислотные остатки SCPB1; 3 – LPXTN-мотив; D130, H193, S5

4
Beckmann C., Waggoner J.D., Harris T.O., Tamura G.S., Rubens C.E. Identification of novel adhesins from group B streptococci by use of phage display reveals that C5a peptidase mediates fibronectin binding // Infect. Immun. – 2002. –Vol. 70, N 6. – Р. 2869-2876.
Total in-text references: 1
  1. In-text reference with the coordinate start=4753
    Prefix
    Позже учеными была обнаружена способность связывания С5а пептидазой фибронектина – белка, который присутствует на многих эукариотических клетках. Предполагается, что связывание фибронектина С5а пептидазой способствует адгезии и инвазии СГВ в эпителиальные клетки организма хозяина
    Exact
    [4]
    Suffix
    . Также было продемонстрировано, что С5а пептидаза непосредственно способствует инвазии СГВ в эпителиальные клетки организма хозяина [8]. Ряд авторов рассматривают С5а пептидазу в качестве потенциального компонента для создания вакцины против СГВ, так как она обладает такими преимуществами, как консервативность и высокая распространенность среди СГВ.

5
Bohnsack J.F., Chang J.K., Hill H.R. Restricted ability of Group B Streptococcal C5a-asa to inactivate C5a prepared from different animal species // Infect. Immun. – 1993. – Vol. 61. – N 4. – P. 1421-1426.
Total in-text references: 1
  1. In-text reference with the coordinate start=4159
    Prefix
    Одним из таких факторов патогенности является клеточно-связанный белок с молекулярной массой 125 kDa – С5а пептидаза. Свое название белок получил благодаря способности расщеплять С5а компонент комплемента человека, обезьяны и коровы
    Exact
    [5]
    Suffix
    . С5а компонент комплемента обладает свойствами анафилотоксина и стимулирует привлечение в очаг инфекции полиморфноядерных лейкоцитов и макрофагов. Инактивация С5а компонента комплемента С5а пептидазой приводит в конечном итоге к подавлению иммунного ответа со стороны организма хозяина.

7
Cheng Q., Debol S., Lam H., Eby R., Edwards L., Matsuka Y., Olmsted S., Cleary P. Immunization with C5a Peptidase or Peptidase-Type III Polysaccharide Conjugate Vaccines Enhances Clearance of Group B Streptococci from Lungs of Infected Mice // Infect. Immun. – 2002. – Vol. 70, N 11. – Р. 6409-6415.
Total in-text references: 1
  1. In-text reference with the coordinate start=23660
    Prefix
    В ранее опубликованных работах было продемонстрировано, что С5а пептидаза СГВ вызывает выраженный гуморальный иммунный ответ в организме лабораторных животных (мышей и кроликов) при использовании различных схем иммунизации и разных адъювантов
    Exact
    [7, 9]
    Suffix
    . Следует отметить, что эксперименты проводились с полноразмерным белком, который сохранял свою ферментативную активность. Известно, что С5а пептидаза не расщепляет С5а компонент комплемента мыши и кролика.

8
Cheng Q., Stafslien D., Purushothaman S.S., Cleary P. The group B streptococcal C5a peptidase is both a specific protease and an invasion // Infect. Immun. – 2002. – Vol. 70, N 5. – P. 2408-2413.
Total in-text references: 1
  1. In-text reference with the coordinate start=4898
    Prefix
    Предполагается, что связывание фибронектина С5а пептидазой способствует адгезии и инвазии СГВ в эпителиальные клетки организма хозяина [4]. Также было продемонстрировано, что С5а пептидаза непосредственно способствует инвазии СГВ в эпителиальные клетки организма хозяина
    Exact
    [8]
    Suffix
    . Ряд авторов рассматривают С5а пептидазу в качестве потенциального компонента для создания вакцины против СГВ, так как она обладает такими преимуществами, как консервативность и высокая распространенность среди СГВ.

9
Cheng, Q., Carlson B., Pillai S., Eby R., Edwards L., Olmsted S.B., Cleary P. Antibody against surface-bound C5a peptidase is opsonic and initiates macrophage killing of group B streptococci // Infect. Immun. – 2001. – Vol. 69, N 4. – Р. 2302-2308.
Total in-text references: 1
  1. In-text reference with the coordinate start=23660
    Prefix
    В ранее опубликованных работах было продемонстрировано, что С5а пептидаза СГВ вызывает выраженный гуморальный иммунный ответ в организме лабораторных животных (мышей и кроликов) при использовании различных схем иммунизации и разных адъювантов
    Exact
    [7, 9]
    Suffix
    . Следует отметить, что эксперименты проводились с полноразмерным белком, который сохранял свою ферментативную активность. Известно, что С5а пептидаза не расщепляет С5а компонент комплемента мыши и кролика.

10
Chmourigina I.I., Suvorov A.N., Ferrieri P., Cleary P.P. Conservation of the C5a peptidase genes in group A and B streptococci // Infect. Immun. – 1996. – Vol. 67, N 7. – P. 2387-2390.
Total in-text references: 1
  1. In-text reference with the coordinate start=5389
    Prefix
    Хорошо известно, что ген (scpB), кодирующий этот белок, присутствует у всех штаммов СГВ. Кроме того, экспериментально была показана высокая гомология scpB не только внутри своей группы, но и с геном (scpА), кодирующим С5а пептидазу стрептококка группы А
    Exact
    [10, 11]
    Suffix
    . Целью данного исследования стало создание рекомбинантного полипептида на основе С5а пептидазы СГВ, обладающего высокой иммуногенностью и протективностью, для возможного использования его в качестве компонента поливалентного вакцинного средства.

11
Cleary P.P., Handley J., Suvorov A.N., Podbielski A., Ferrieri P. Similarity between the group B and A streptococcal C5a peptidase genes // Infect. Immun. – 1992. – Vol. 60, N 10. – P. 4239-4244.
Total in-text references: 2
  1. In-text reference with the coordinate start=5389
    Prefix
    Хорошо известно, что ген (scpB), кодирующий этот белок, присутствует у всех штаммов СГВ. Кроме того, экспериментально была показана высокая гомология scpB не только внутри своей группы, но и с геном (scpА), кодирующим С5а пептидазу стрептококка группы А
    Exact
    [10, 11]
    Suffix
    . Целью данного исследования стало создание рекомбинантного полипептида на основе С5а пептидазы СГВ, обладающего высокой иммуногенностью и протективностью, для возможного использования его в качестве компонента поливалентного вакцинного средства.

  2. In-text reference with the coordinate start=24410
    Prefix
    Cleary с соавторами ранее показали, что при формировании третичной структуры белка каталитический центр С5а пептидазы образуют три аминокислотных остатка: аспарагиновая аминокислота (D130), гистидин (H193) и серин (S512)
    Exact
    [11]
    Suffix
    . В представленной работе был создан рекомбинантный полипептид лишь с двумя аминокислотными остатками (D130 и H193), что гарантирует отсутствие ферментативной активности SCPB1 (рис. 4). Иммуногенные свойства SCPB1 изучали на мышах и кроликах, применяя известную схему иммунизации подкожного введения полипептида.

12
Heath P.T., Feldman R.G. Vaccination against Group В streptococcus // Expert Rev. Vaccines. – 2005. – Vol. 4, N 2. – Р. 207-218.
Total in-text references: 1
  1. In-text reference with the coordinate start=28619
    Prefix
    Это привело к продолжению поиска в данном направлении и созданию вакцин с применением белковых компонентов СГВ. В настоящее время ученые считают, что оптимальной будет комбинация нескольких белковых компонентов и, в частности, комбинация нескольких белковых компонентов с капсулярным полисахаридом
    Exact
    [12]
    Suffix
    . Важными доводами в пользу этого являются следующие аргументы: бактериальный антиген должен экспрессироваться всеми штаммами СГВ, и стрептококковая клетка представляет собой сложную систему, где на различных стадиях инфекционного процесса разные компоненты клетки играют доминирующую роль.

13
Lowry O.H., Rosenbraugh N.J., Ferr A.L., Randall R.J. Protein measurement-with the folin phenol reagent // J. Mol. Biol. – 1957. – Vol. 193. – Р. 265-273.
Total in-text references: 1
  1. In-text reference with the coordinate start=8614
    Prefix
    Молекулярную массу (ММ) рекомбинантного полипептида оценивали в SDS-PAGE, сравнивая его подвижность с подвижностью белков с известными молекулярными массами (ММ = 10-250 kDa, «Precision Plus Protein Standards», Bio-Rad, США) на одной и той же пластинке геля. Количественное определение белка в растворах проводили по методу Лоури
    Exact
    [13]
    Suffix
    . Иммунологические методы. Иммунный ответ к SCPB1 изучали на беспородных белых мышах (самцах массой 16-18 г) и кроликах (самках массой 2,5 кг), полученных из питомника «Рапполово», РАМН. Иммунизацию проводили двукратно и подкожно с адъювантом гидроокиси алюминия (Pierce, США).

14
Mitchell T.J. The pathogenesis of streptococcal infections: from tooth decay to meningitis // Nat. Rev. Microbiol. –2003. – Vol. 1. – P. 219-230.
Total in-text references: 1
  1. In-text reference with the coordinate start=397
    Prefix
    Иммунология 2009, Т. 11, No 1, стр. 7-14 © 2009, СПб РО РААКИ Оригинальные статьи Введение Streptococcus agalactiae или стрептококк группы В (СГВ) как вид был идентифицирован в конце XIX века в качестве возбудителя коровьего мастита. Однако внимание ученых он привлек лишь в конце 30-х годов XX века, когда было показано, что этот микроорганизм вызывает ряд болезней у человека
    Exact
    [14, 15]
    Suffix
    . В настоящее время известно, что СГВ является естественным обитателем прямой кишки человека и входит в состав условно патогенной вагинальной флоры женщин. Наряду с этим СГВ может вызывать различную патологию беременности, в том числе выкидыши, внутриутробное поражение плода, преждевременные роды.

15
Moore M.R., Schrag S.J., Schuchat A. Effects of intrapartum antimicrobial prophylaxis for prevention of group B streptococcal diseases on the incidence and ecology of early-onset neonatal sepsis // Lancet. Infect. Dis. – 2003. – Vol. 3. – Р. 201-213.
Total in-text references: 2
  1. In-text reference with the coordinate start=397
    Prefix
    Иммунология 2009, Т. 11, No 1, стр. 7-14 © 2009, СПб РО РААКИ Оригинальные статьи Введение Streptococcus agalactiae или стрептококк группы В (СГВ) как вид был идентифицирован в конце XIX века в качестве возбудителя коровьего мастита. Однако внимание ученых он привлек лишь в конце 30-х годов XX века, когда было показано, что этот микроорганизм вызывает ряд болезней у человека
    Exact
    [14, 15]
    Suffix
    . В настоящее время известно, что СГВ является естественным обитателем прямой кишки человека и входит в состав условно патогенной вагинальной флоры женщин. Наряду с этим СГВ может вызывать различную патологию беременности, в том числе выкидыши, внутриутробное поражение плода, преждевременные роды.

  2. In-text reference with the coordinate start=978
    Prefix
    СГВ приводит к развитию серьезных инфекций у новорожденных, таких как сепсис, пневмония и менингит. Особую опасность стрептококковая инфекция представляет в форме молниеносного сепсиса у детей не старше 10 дней, приводя к высокой смертности младенцев
    Exact
    [15]
    Suffix
    . Адрес для переписки: Дуплик Надежда Владленовна 197376, Санкт-Петербург, ул. акад. Павлова, 12. Тел.: (812) 234-05-42. Факс: (812) 234-94-77. E-mail: nadezhdaduplik@gmail.com КЛОНИРОВАНИЕ, ЭКСПРЕССИЯ И ИЗУЧЕНИЕ ИММУНОЛОГИЧЕСКИХ СВОЙСТВ РЕКОМБИНАНТНОГО ПОЛИПЕПТИДА НА ОСНОВЕ С5a ПЕПТИДАЗЫ СТРЕПТОКОККОВ ГРУППЫ В Дуплик Н.

16
Rubens C.E., Wessels M.R., Heggen L.M., Kasper D.L. Transposon mutagenesis of type III group B streptococcus: correlation of capsule expression with virulence // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. – 1987. – Vol. 84. – P. 7208-7212.
Total in-text references: 1
  1. In-text reference with the coordinate start=3733
    Prefix
    Immunol., vol. 11, N 1, pp 7-14) В качестве основного фактора патогенности СГВ рассматривают типоспецифический капсулярный полисахарид вследствие его выраженных иммуногенных и антифагоцитарных свойств
    Exact
    [16]
    Suffix
    . Вместе с тем в ходе изучения СГВ были выделены и охарактеризованы многие поверхностные и секреторные белки, также участвующие в формировании вирулентного фенотипа микроба. Одним из таких факторов патогенности является клеточно-связанный белок с молекулярной массой 125 kDa – С5а пептидаза.