The 27 references with contexts in paper S. Cheknev B., E. Babaeva E., U. Vorobieva A., E. Denisova A., С. Чекнёв Б., Е. Бабаева Е., У. Воробьёва А., Е. Денисова А. (2014) “КОНФОРМАЦИОННЫЕ ИЗМЕНЕНИЯ ЧЕЛОВЕЧЕСКОГО СЫВОРОТОЧНОГО γ–ГЛОБУЛИНА В ПРИСУТСТВИИ КАТИОНОВ ЦИНКА // CONFORMATION CHANGES OF HUMAN SERUM γ–GLOBULIN IN THE PRESENCE OF ZINC IONS” / spz:neicon:mimmun:y:2005:i:4:p:375-380

1
Авцын А.П., Жаворонков А.А., Риш М.А., Строчкова Л.С. Микроэлементозы человека: этиология, классификация, органопатология. – М.: Медицина, 1991. – 496 с.
Total in-text references: 5
  1. In-text reference with the coordinate start=2413
    Prefix
    Immunol., 2005, vol.7, No 4, pp 375-380) Введение Хорошо известно, что входящие в состав металлоферментов и металлопротеинов катионы не только являются ключевыми элементами активных центров, но и вовлекаются в структурные сайты связывания, стабилизирующие молекулы в их нативной конформации
    Exact
    [1, 17, 21]
    Suffix
    . Следовательно, присоединение или донорствование металла, происходящее в ходе межмолекулярных взаимодействий, может существенно влиять на компактность упаковки полипептидных цепей, что, в свою очередь, должно определенно сказываться на эффекторных свойствах содержащих металл или обменивающихся металлом биомакромолекул [6, 11, 15, 16].

  2. In-text reference with the coordinate start=3974
    Prefix
    , обусловленной внутриглобулярным комплексообразованием, сопровождающимся погружением части связавших медь аминокислотных или сахарных остатков в междоменные компартменты шарнирной области γ-глобулина [8, 9]. В данной работе изучали взаимодействие γ-глобулина сыворотки крови человека с катионами цинка – кофактора более чем 300 ферментов [22], структурного компонента многих металлопротеинов
    Exact
    [1, 22]
    Suffix
    , фактора регуляции межмолекулярных взаимодействий [11, 12. 15, 16], определяющего биологическую активность содержащих его белков [12, 17, 18, 22], наконец – играющего важную роль в обеспечении специализированных клеточных функций [12, 14, 22, 26] и непосредственно участвующего в протекании основных иммунных реакций [13, 22, 25].

  3. In-text reference with the coordinate start=4457
    Prefix
    биологическую активность содержащих его белков [12, 17, 18, 22], наконец – играющего важную роль в обеспечении специализированных клеточных функций [12, 14, 22, 26] и непосредственно участвующего в протекании основных иммунных реакций [13, 22, 25]. По прочности связей, образуемых с некоторыми лигандами, катионы цинка не уступают катионам меди, наиболее активным в ряду двухвалентных металлов
    Exact
    [1, 24]
    Suffix
    . Материалы и методы Использовали препарат человеческого сывороточного γ-глобулина (Serva) в 0.15 М растворе NaCl (рН 7.14-7.2) в концентрациях белка 50, 100, 150 и 200 мкг/мл. Освобожденные от крупных ассоциатов белка пропусканием через мембранные фильтры с диаметром пор 0.45 мкм (Millipore) образцы инкубировали в течение 1 часа при 37°С с хлоридом цинка, примененным в концентрациях цинка от 0.1

  4. In-text reference with the coordinate start=14808
    Prefix
    остатками аминокислот в процессе агрегатообразования могут участвовать высвобождаемые из междоменного пространства полианионные углеводные цепочки, способные, в силу своей природы, эффективно хелатировать металл и участвовать в формировании контактов с положительно заряженными группами соседних молекул [6]. Не исключено при этом, что сам цинк, за счет известного сродства к тиоловым группам
    Exact
    [1, 13]
    Suffix
    , взаимодействует с серосодержащими лигандами полипептидных цепей, стабилизирует остатки аминокислот с сульфгидрильными группами [1], координируется ими и выступает, как и медь, в качестве мостика между соседними молекулами γ-глобулина [4].

  5. In-text reference with the coordinate start=14945
    Prefix
    Не исключено при этом, что сам цинк, за счет известного сродства к тиоловым группам [1, 13], взаимодействует с серосодержащими лигандами полипептидных цепей, стабилизирует остатки аминокислот с сульфгидрильными группами
    Exact
    [1]
    Suffix
    , координируется ими и выступает, как и медь, в качестве мостика между соседними молекулами γ-глобулина [4]. Так можно объяснить приобретение антителами, за счет связывания цинка константным регионом молекулы, конформаций, способных к димеризации [20].

2
Ковальчук Л.В., Сусликов В.Л., Карзакова Л.М., Соколова Е.В. Иммунная реактивность организма в условиях естественного дефицита цинка // Иммунология. – 2004. – Т.25, No6. – С.336-339.
Total in-text references: 3
  1. In-text reference with the coordinate start=18963
    Prefix
    Цинк индуцирует бласттрансформацию лимфоцитов [26], пролиферацию тимоцитов [27], выработку интерлейкина (IL)-1 и IL-6, фактора некроза опухоли-α и интерферона-γ [22], повышает экспрессию рецепторов IL-2, усиливает выработку IL-2 и IL-8
    Exact
    [2, 26]
    Suffix
    , действие IL-1α и IL1β [12], в т.ч. выступая кофактором взаимодействия последних со специфическими рецепторами [27]. Катионы цинка потребны для нормального протекания фагоцитоза [14] и реакций естественной цитотоксичности (ЕЦТ) [13, 23].

  2. In-text reference with the coordinate start=19736
    Prefix
    Они необходимы для распознавания молекул МНС-I на КМ киллер-ингибирующим рецептором р58 эффекторов ЕЦТ [22]. Дефицит цинка, в числе более общих эффектов, вызывает количественную и функциональную недостаточность Т-звена иммунитета
    Exact
    [2, 23]
    Suffix
    , снижение антителообразования [23], выработки иммуноактивных цитокинов [2, 18], ЕЦТ [23, 25]. Полученные в настоящем исследовании данные обнаруживают способность белков γ-глобулиновой фракции вступать во взаимодействие с катионами цинка и выраженно изменять конформационную упаковку молекулы в зависимости от содержания металла в периглобулярном пространстве, а значит – с большой вероятностью связы

  3. In-text reference with the coordinate start=19814
    Prefix
    Дефицит цинка, в числе более общих эффектов, вызывает количественную и функциональную недостаточность Т-звена иммунитета [2, 23], снижение антителообразования [23], выработки иммуноактивных цитокинов
    Exact
    [2, 18]
    Suffix
    , ЕЦТ [23, 25]. Полученные в настоящем исследовании данные обнаруживают способность белков γ-глобулиновой фракции вступать во взаимодействие с катионами цинка и выраженно изменять конформационную упаковку молекулы в зависимости от содержания металла в периглобулярном пространстве, а значит – с большой вероятностью связывать катионы по внешним или внутренним координирующим сайтам.

3
Кульберг А.Я., Оганян Р.Р., Шибнев В.А. Утилизация радикалов кислорода синтетическими пролин-богатыми олигопептидами // Биохимия. – 1992. – Т.57, No11. – С.1744-1749.
Total in-text references: 1
  1. In-text reference with the coordinate start=14336
    Prefix
    Действительно, отмеченная батохромия спектра поглощения γ-глобулина, проявляющаяся смещением полосы поглощения нативного белка с 210-220 нм в область 230-250 нм (рис.3), трактуется как следствие появления заряда на аминокислотных остатках, взаимодействующих с металлом
    Exact
    [3]
    Suffix
    и образования металлокомплексов [5]. Кроме того, одновременно с неполярными остатками аминокислот в процессе агрегатообразования могут участвовать высвобождаемые из междоменного пространства полианионные углеводные цепочки, способные, в силу своей природы, эффективно хелатировать металл и участвовать в формировании контактов с положительно заряженными группами соседних молекул [6].

4
Кульберг А.Я., Родникова А.А. Посттрансляционная модификация γ-глобулина гепарином // Иммунология. – 1998. – No3. – С.17-19.
Total in-text references: 2
  1. In-text reference with the coordinate start=15052
    Prefix
    Не исключено при этом, что сам цинк, за счет известного сродства к тиоловым группам [1, 13], взаимодействует с серосодержащими лигандами полипептидных цепей, стабилизирует остатки аминокислот с сульфгидрильными группами [1], координируется ими и выступает, как и медь, в качестве мостика между соседними молекулами γ-глобулина
    Exact
    [4]
    Suffix
    . Так можно объяснить приобретение антителами, за счет связывания цинка константным регионом молекулы, конформаций, способных к димеризации [20]. Через Zn-связывающие домены происходит образование димеров апопротеинов, сокращающее число принимаемых последними конформаций и повышающее их устойчивость к протеолизу [10].

  2. In-text reference with the coordinate start=16318
    Prefix
    Он происходит вследствие встраивания металла во внутренние компартменты белковой глобулы, формирования внутримолекулярных координационных связей и их последующей или одновременной реаранжировки в окружении аминокислотных остатков и углеводов шарнирной области молекулы
    Exact
    [4, 5]
    Suffix
    . В сравнении с эффектами меди [8, 9], компактизация белка при взаимодействии с катионами цинка выглядит намного выраженнее, что может свидетельствовать о существенной разнице в характеристиках связывания цинка и меди сайтами, локализованными внутри и на поверхности белковой глобулы.

5
Кульберг А.Я., Беркун Ю.Б. Модификация IgG с помощью дезинтегрина – синтетического аналога сайта молекулы фибронектина для клеточных адгезинов // Иммунология. – 1999. – No3. – С.21-24.
Total in-text references: 2
  1. In-text reference with the coordinate start=14373
    Prefix
    Действительно, отмеченная батохромия спектра поглощения γ-глобулина, проявляющаяся смещением полосы поглощения нативного белка с 210-220 нм в область 230-250 нм (рис.3), трактуется как следствие появления заряда на аминокислотных остатках, взаимодействующих с металлом [3] и образования металлокомплексов
    Exact
    [5]
    Suffix
    . Кроме того, одновременно с неполярными остатками аминокислот в процессе агрегатообразования могут участвовать высвобождаемые из междоменного пространства полианионные углеводные цепочки, способные, в силу своей природы, эффективно хелатировать металл и участвовать в формировании контактов с положительно заряженными группами соседних молекул [6].

  2. In-text reference with the coordinate start=16318
    Prefix
    Он происходит вследствие встраивания металла во внутренние компартменты белковой глобулы, формирования внутримолекулярных координационных связей и их последующей или одновременной реаранжировки в окружении аминокислотных остатков и углеводов шарнирной области молекулы
    Exact
    [4, 5]
    Suffix
    . В сравнении с эффектами меди [8, 9], компактизация белка при взаимодействии с катионами цинка выглядит намного выраженнее, что может свидетельствовать о существенной разнице в характеристиках связывания цинка и меди сайтами, локализованными внутри и на поверхности белковой глобулы.

6
Чекнёв С.Б., Бабаева Е.Е. Эффекторные свойства ассоциированных с γ-глобулином фракций, содержащих углеводные компоненты // Мед. иммунология. – 2004. – Т.6, No3-5. – С.186-189.
Total in-text references: 2
  1. In-text reference with the coordinate start=2744
    Prefix
    Следовательно, присоединение или донорствование металла, происходящее в ходе межмолекулярных взаимодействий, может существенно влиять на компактность упаковки полипептидных цепей, что, в свою очередь, должно определенно сказываться на эффекторных свойствах содержащих металл или обменивающихся металлом биомакромолекул
    Exact
    [6, 11, 15, 16]
    Suffix
    . Нашими предшествующими исследованиями обоснованы представления о двухфазовом характере взаимодействия γ-глобулина сыворотки крови человека с катионами меди: определены диапазоны концентраций катионов, вызывающих гиперхромию и гипохромию в спектре поглощения белка [8, 9].

  2. In-text reference with the coordinate start=14719
    Prefix
    Кроме того, одновременно с неполярными остатками аминокислот в процессе агрегатообразования могут участвовать высвобождаемые из междоменного пространства полианионные углеводные цепочки, способные, в силу своей природы, эффективно хелатировать металл и участвовать в формировании контактов с положительно заряженными группами соседних молекул
    Exact
    [6]
    Suffix
    . Не исключено при этом, что сам цинк, за счет известного сродства к тиоловым группам [1, 13], взаимодействует с серосодержащими лигандами полипептидных цепей, стабилизирует остатки аминокислот с сульфгидрильными группами [1], координируется ими и выступает, как и медь, в качестве мостика между соседними молекулами γ-глобулина [4].

7
Чекнёв С.Б., Бабаева Е.Е., Жаркова М.С., Порошина А.А., Воробьёва У.А. Образование надмолекулярных агрегатов γ-глобулина как металлозависимый процесс // Бюлл. эксперим. биол. и медицины. – 2005. – Т.139, No2. – С.185-187.
Total in-text references: 3
  1. In-text reference with the coordinate start=3534
    Prefix
    Соответственно, конформационные изменения молекулы белка проявляются развертыванием структур биополимера в периглобулярное пространство с интенсивным образованием надмолекулярных форм (агрегатов) γ-глобулина
    Exact
    [7-9]
    Suffix
    либо, наоборот, компактизацией молекулы, обусловленной внутриглобулярным комплексообразованием, сопровождающимся погружением части связавших медь аминокислотных или сахарных остатков в междоменные компартменты шарнирной области γ-глобулина [8, 9].

  2. In-text reference with the coordinate start=13462
    Prefix
    Как и в опытах с медью, экспонирование во внемолекулярное окружение гидрофобных фрагментов γ-глобулина, вследствие повышения вероятности межмолекулярных гидрофобных взаимодействий и формирования надмолекулярных структур, приводит в присутствии цинка к агрегатообразованию в растворе белка, определяемому нами в качестве металлозависимого процесса
    Exact
    [7]
    Suffix
    . В отличие от эффектов меди [7], катионы цинка не вызывали выпадения осадка агломератов белка в растворе. Формирование агрегатов γ-глобулина проявлялось различной интенсивности опалесценцией или, с повышением концентрации катионов металла, наличием хорошо видимой и дифференцируемой по мутности раствора взвеси (табл.1 и 2).

  3. In-text reference with the coordinate start=13495
    Prefix
    Как и в опытах с медью, экспонирование во внемолекулярное окружение гидрофобных фрагментов γ-глобулина, вследствие повышения вероятности межмолекулярных гидрофобных взаимодействий и формирования надмолекулярных структур, приводит в присутствии цинка к агрегатообразованию в растворе белка, определяемому нами в качестве металлозависимого процесса [7]. В отличие от эффектов меди
    Exact
    [7]
    Suffix
    , катионы цинка не вызывали выпадения осадка агломератов белка в растворе. Формирование агрегатов γ-глобулина проявлялось различной интенсивности опалесценцией или, с повышением концентрации катионов металла, наличием хорошо видимой и дифференцируемой по мутности раствора взвеси (табл.1 и 2).

8
Чекнёв С.Б., Бабаева Е.Е., Жаркова М.С., Воробьёва У.А., Порошина А.А. Конформационные изменения γ-глобулина при взаимодействии с катионами меди // Иммунология. - 2005. - Т.26, No3.С.146-150.
Total in-text references: 6
  1. In-text reference with the coordinate start=3026
    Prefix
    Нашими предшествующими исследованиями обоснованы представления о двухфазовом характере взаимодействия γ-глобулина сыворотки крови человека с катионами меди: определены диапазоны концентраций катионов, вызывающих гиперхромию и гипохромию в спектре поглощения белка
    Exact
    [8, 9]
    Suffix
    . Анализ полученных данных свидетельствует о взаимодействии Медицинская Иммунология 2005, Т.7, No 4, стр 375&380 © 2005, СПб РО РААКИ 375 Оригинальные статьи металла с γ-глобулином по внешним (в случае гиперхромии) и внутренним (в случае гипохромии) сайтам связывания.

  2. In-text reference with the coordinate start=3534
    Prefix
    Соответственно, конформационные изменения молекулы белка проявляются развертыванием структур биополимера в периглобулярное пространство с интенсивным образованием надмолекулярных форм (агрегатов) γ-глобулина
    Exact
    [7-9]
    Suffix
    либо, наоборот, компактизацией молекулы, обусловленной внутриглобулярным комплексообразованием, сопровождающимся погружением части связавших медь аминокислотных или сахарных остатков в междоменные компартменты шарнирной области γ-глобулина [8, 9].

  3. In-text reference with the coordinate start=3780
    Prefix
    проявляются развертыванием структур биополимера в периглобулярное пространство с интенсивным образованием надмолекулярных форм (агрегатов) γ-глобулина [7-9] либо, наоборот, компактизацией молекулы, обусловленной внутриглобулярным комплексообразованием, сопровождающимся погружением части связавших медь аминокислотных или сахарных остатков в междоменные компартменты шарнирной области γ-глобулина
    Exact
    [8, 9]
    Suffix
    . В данной работе изучали взаимодействие γ-глобулина сыворотки крови человека с катионами цинка – кофактора более чем 300 ферментов [22], структурного компонента многих металлопротеинов [1, 22], фактора регуляции межмолекулярных взаимодействий [11, 12. 15, 16], определяющего биологическую активность содержащих его белков [12, 17, 18, 22], наконец – играющего важную роль в обеспечении специализиров

  4. In-text reference with the coordinate start=13109
    Prefix
    шарнирной области молекулы γ-глобулина и высвобождаемых из междоменного пространства, т.к. на их полосу поглощения (около 260 нм) приходится обнаруженный нами сдвиг в дифференциальном спектре γ-глобулина (рис.2). Аналогичные изменения наблюдали при взаимодействии белка с катионами меди, когда, однако, эффект развертывания молекулы в периглобулярное пространство оказывался значительно выраженнее
    Exact
    [8, 9]
    Suffix
    . Как и в опытах с медью, экспонирование во внемолекулярное окружение гидрофобных фрагментов γ-глобулина, вследствие повышения вероятности межмолекулярных гидрофобных взаимодействий и формирования надмолекулярных структур, приводит в присутствии цинка к агрегатообразованию в растворе белка, определяемому нами в качестве металлозависимого процесса [7].

  5. In-text reference with the coordinate start=16037
    Prefix
    Обнаруженная нами в присутствии от 2 до 20 катионов цинка на молекулу белка гипохромия спектра поглощения γ-глобулина с пиком при 220 нм (рис.3), охватывающая и область поглощения хромофоров ароматических аминокислот (рис.1), указывает, как и при взаимодействии с медью, на рост компактности молекулы белка
    Exact
    [8, 9]
    Suffix
    . Он происходит вследствие встраивания металла во внутренние компартменты белковой глобулы, формирования внутримолекулярных координационных связей и их последующей или одновременной реаранжировки в окружении аминокислотных остатков и углеводов шарнирной области молекулы [4, 5].

  6. In-text reference with the coordinate start=16354
    Prefix
    Он происходит вследствие встраивания металла во внутренние компартменты белковой глобулы, формирования внутримолекулярных координационных связей и их последующей или одновременной реаранжировки в окружении аминокислотных остатков и углеводов шарнирной области молекулы [4, 5]. В сравнении с эффектами меди
    Exact
    [8, 9]
    Suffix
    , компактизация белка при взаимодействии с катионами цинка выглядит намного выраженнее, что может свидетельствовать о существенной разнице в характеристиках связывания цинка и меди сайтами, локализованными внутри и на поверхности белковой глобулы.

9
Чекнёв С.Б., Бабаева Е.Е., Жаркова М.С. Двухфазовый характер взаимодействия γ-глобулина с катионами меди // Бюлл. эксперим. биол. и медицины. – 2005.
Total in-text references: 6
  1. In-text reference with the coordinate start=3026
    Prefix
    Нашими предшествующими исследованиями обоснованы представления о двухфазовом характере взаимодействия γ-глобулина сыворотки крови человека с катионами меди: определены диапазоны концентраций катионов, вызывающих гиперхромию и гипохромию в спектре поглощения белка
    Exact
    [8, 9]
    Suffix
    . Анализ полученных данных свидетельствует о взаимодействии Медицинская Иммунология 2005, Т.7, No 4, стр 375&380 © 2005, СПб РО РААКИ 375 Оригинальные статьи металла с γ-глобулином по внешним (в случае гиперхромии) и внутренним (в случае гипохромии) сайтам связывания.

  2. In-text reference with the coordinate start=3534
    Prefix
    Соответственно, конформационные изменения молекулы белка проявляются развертыванием структур биополимера в периглобулярное пространство с интенсивным образованием надмолекулярных форм (агрегатов) γ-глобулина
    Exact
    [7-9]
    Suffix
    либо, наоборот, компактизацией молекулы, обусловленной внутриглобулярным комплексообразованием, сопровождающимся погружением части связавших медь аминокислотных или сахарных остатков в междоменные компартменты шарнирной области γ-глобулина [8, 9].

  3. In-text reference with the coordinate start=3780
    Prefix
    проявляются развертыванием структур биополимера в периглобулярное пространство с интенсивным образованием надмолекулярных форм (агрегатов) γ-глобулина [7-9] либо, наоборот, компактизацией молекулы, обусловленной внутриглобулярным комплексообразованием, сопровождающимся погружением части связавших медь аминокислотных или сахарных остатков в междоменные компартменты шарнирной области γ-глобулина
    Exact
    [8, 9]
    Suffix
    . В данной работе изучали взаимодействие γ-глобулина сыворотки крови человека с катионами цинка – кофактора более чем 300 ферментов [22], структурного компонента многих металлопротеинов [1, 22], фактора регуляции межмолекулярных взаимодействий [11, 12. 15, 16], определяющего биологическую активность содержащих его белков [12, 17, 18, 22], наконец – играющего важную роль в обеспечении специализиров

  4. In-text reference with the coordinate start=13109
    Prefix
    шарнирной области молекулы γ-глобулина и высвобождаемых из междоменного пространства, т.к. на их полосу поглощения (около 260 нм) приходится обнаруженный нами сдвиг в дифференциальном спектре γ-глобулина (рис.2). Аналогичные изменения наблюдали при взаимодействии белка с катионами меди, когда, однако, эффект развертывания молекулы в периглобулярное пространство оказывался значительно выраженнее
    Exact
    [8, 9]
    Suffix
    . Как и в опытах с медью, экспонирование во внемолекулярное окружение гидрофобных фрагментов γ-глобулина, вследствие повышения вероятности межмолекулярных гидрофобных взаимодействий и формирования надмолекулярных структур, приводит в присутствии цинка к агрегатообразованию в растворе белка, определяемому нами в качестве металлозависимого процесса [7].

  5. In-text reference with the coordinate start=16037
    Prefix
    Обнаруженная нами в присутствии от 2 до 20 катионов цинка на молекулу белка гипохромия спектра поглощения γ-глобулина с пиком при 220 нм (рис.3), охватывающая и область поглощения хромофоров ароматических аминокислот (рис.1), указывает, как и при взаимодействии с медью, на рост компактности молекулы белка
    Exact
    [8, 9]
    Suffix
    . Он происходит вследствие встраивания металла во внутренние компартменты белковой глобулы, формирования внутримолекулярных координационных связей и их последующей или одновременной реаранжировки в окружении аминокислотных остатков и углеводов шарнирной области молекулы [4, 5].

  6. In-text reference with the coordinate start=16354
    Prefix
    Он происходит вследствие встраивания металла во внутренние компартменты белковой глобулы, формирования внутримолекулярных координационных связей и их последующей или одновременной реаранжировки в окружении аминокислотных остатков и углеводов шарнирной области молекулы [4, 5]. В сравнении с эффектами меди
    Exact
    [8, 9]
    Suffix
    , компактизация белка при взаимодействии с катионами цинка выглядит намного выраженнее, что может свидетельствовать о существенной разнице в характеристиках связывания цинка и меди сайтами, локализованными внутри и на поверхности белковой глобулы.

10
Berg J.M. Zinc-fingers and other metal-binding domains. Elements for interactions between macromolecules // J. Biol. Chemistry. – 1990. – V.265, N12. – P.6513-6516.
Total in-text references: 1
  1. In-text reference with the coordinate start=15372
    Prefix
    Так можно объяснить приобретение антителами, за счет связывания цинка константным регионом молекулы, конформаций, способных к димеризации [20]. Через Zn-связывающие домены происходит образование димеров апопротеинов, сокращающее число принимаемых последними конформаций и повышающее их устойчивость к протеолизу
    Exact
    [10]
    Suffix
    . Через цинковые мостики димеризуются молекулы стафилококкового энтеротоксина D [22]. Наконец, важную роль сульфгидрильных групп отмечают в процессе стабилизации катионами Zn2+ модельных пептидов, обретающих в результате встраивания металла устойчивость к денатурации в стандартных условиях [21].

11
Borza D.-B., Morgan W.T. Histidine-proline-rich glycoprotein as a plasma pH sensor. Modulation of its interaction with glycosaminoglycans by pH and metals // Ibid. – 1998. – V.273, N10. – P.5493-5499.
Total in-text references: 5
  1. In-text reference with the coordinate start=2744
    Prefix
    Следовательно, присоединение или донорствование металла, происходящее в ходе межмолекулярных взаимодействий, может существенно влиять на компактность упаковки полипептидных цепей, что, в свою очередь, должно определенно сказываться на эффекторных свойствах содержащих металл или обменивающихся металлом биомакромолекул
    Exact
    [6, 11, 15, 16]
    Suffix
    . Нашими предшествующими исследованиями обоснованы представления о двухфазовом характере взаимодействия γ-глобулина сыворотки крови человека с катионами меди: определены диапазоны концентраций катионов, вызывающих гиперхромию и гипохромию в спектре поглощения белка [8, 9].

  2. In-text reference with the coordinate start=4032
    Prefix
    В данной работе изучали взаимодействие γ-глобулина сыворотки крови человека с катионами цинка – кофактора более чем 300 ферментов [22], структурного компонента многих металлопротеинов [1, 22], фактора регуляции межмолекулярных взаимодействий
    Exact
    [11, 12. 15, 16]
    Suffix
    , определяющего биологическую активность содержащих его белков [12, 17, 18, 22], наконец – играющего важную роль в обеспечении специализированных клеточных функций [12, 14, 22, 26] и непосредственно участвующего в протекании основных иммунных реакций [13, 22, 25].

  3. In-text reference with the coordinate start=18001
    Prefix
    Эффект селективен, т.к. усиление связывания с ГБГ отмечено только для IgG, содержащего легкие κ, но не λ цепи [16]. Это действие цинка, как и усиление металлом связывания гистидин-пролинбогатого гликопротеина с гепарином
    Exact
    [11]
    Suffix
    , наиболее выражено при использовании физиологических концентраций катионов [11, 15, 16]. С другой стороны, поскольку содержание свободного цинка в плазме оценивается на уровне 0.2-1.0 нМ [11, 16], а только вариабельные участки антител образуют более 10 сайтов координации металла [24], связывание цинка белками γ-глобулиновой фракции может обусловливать возникновение ощутимого дефицита этих катионо

  4. In-text reference with the coordinate start=18081
    Prefix
    Эффект селективен, т.к. усиление связывания с ГБГ отмечено только для IgG, содержащего легкие κ, но не λ цепи [16]. Это действие цинка, как и усиление металлом связывания гистидин-пролинбогатого гликопротеина с гепарином [11], наиболее выражено при использовании физиологических концентраций катионов
    Exact
    [11, 15, 16]
    Suffix
    . С другой стороны, поскольку содержание свободного цинка в плазме оценивается на уровне 0.2-1.0 нМ [11, 16], а только вариабельные участки антител образуют более 10 сайтов координации металла [24], связывание цинка белками γ-глобулиновой фракции может обусловливать возникновение ощутимого дефицита этих катионов в периклеточном пространстве.

  5. In-text reference with the coordinate start=18192
    Prefix
    Это действие цинка, как и усиление металлом связывания гистидин-пролинбогатого гликопротеина с гепарином [11], наиболее выражено при использовании физиологических концентраций катионов [11, 15, 16]. С другой стороны, поскольку содержание свободного цинка в плазме оценивается на уровне 0.2-1.0 нМ
    Exact
    [11, 16]
    Suffix
    , а только вариабельные участки антител образуют более 10 сайтов координации металла [24], связывание цинка белками γ-глобулиновой фракции может обусловливать возникновение ощутимого дефицита этих катионов в периклеточном пространстве.

12
Coto J.A., Hadden E.M., Sauro M., Zorn N., Hadden J.W. Interleukin 1 regulates secretion of zincthymulin by human thymic epithelial cells and its action on T-lymphocyte proliferation and nuclear protein kinase C // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. – 1992. – V.89, N16. – P.7752-7756.
Total in-text references: 4
  1. In-text reference with the coordinate start=4112
    Prefix
    В данной работе изучали взаимодействие γ-глобулина сыворотки крови человека с катионами цинка – кофактора более чем 300 ферментов [22], структурного компонента многих металлопротеинов [1, 22], фактора регуляции межмолекулярных взаимодействий [11, 12. 15, 16], определяющего биологическую активность содержащих его белков
    Exact
    [12, 17, 18, 22]
    Suffix
    , наконец – играющего важную роль в обеспечении специализированных клеточных функций [12, 14, 22, 26] и непосредственно участвующего в протекании основных иммунных реакций [13, 22, 25]. По прочности связей, образуемых с некоторыми лигандами, катионы цинка не уступают катионам меди, наиболее активным в ряду двухвалентных металлов [1, 24].

  2. In-text reference with the coordinate start=4213
    Prefix
    взаимодействие γ-глобулина сыворотки крови человека с катионами цинка – кофактора более чем 300 ферментов [22], структурного компонента многих металлопротеинов [1, 22], фактора регуляции межмолекулярных взаимодействий [11, 12. 15, 16], определяющего биологическую активность содержащих его белков [12, 17, 18, 22], наконец – играющего важную роль в обеспечении специализированных клеточных функций
    Exact
    [12, 14, 22, 26]
    Suffix
    и непосредственно участвующего в протекании основных иммунных реакций [13, 22, 25]. По прочности связей, образуемых с некоторыми лигандами, катионы цинка не уступают катионам меди, наиболее активным в ряду двухвалентных металлов [1, 24].

  3. In-text reference with the coordinate start=18589
    Prefix
    в плазме оценивается на уровне 0.2-1.0 нМ [11, 16], а только вариабельные участки антител образуют более 10 сайтов координации металла [24], связывание цинка белками γ-глобулиновой фракции может обусловливать возникновение ощутимого дефицита этих катионов в периклеточном пространстве. Роль цинка в иммуногенезе многопланова и разнообразна [22]. Он определяет биологическую активность тимулина
    Exact
    [12, 18]
    Suffix
    , контролирует ранние стадии созревания Т-лимфоцитов [22], выступает фактором регуляции апоптоза лимфоцитов и тимоцитов [19, 22]. Цинк индуцирует бласттрансформацию лимфоцитов [26], пролиферацию тимоцитов [27], выработку интерлейкина (IL)-1 и IL-6, фактора некроза опухоли-α и интерферона-γ [22], повышает экспрессию рецепторов IL-2, усиливает выработку IL-2 и IL-8 [2, 26], действие IL-1α и IL1β [12

  4. In-text reference with the coordinate start=18994
    Prefix
    Цинк индуцирует бласттрансформацию лимфоцитов [26], пролиферацию тимоцитов [27], выработку интерлейкина (IL)-1 и IL-6, фактора некроза опухоли-α и интерферона-γ [22], повышает экспрессию рецепторов IL-2, усиливает выработку IL-2 и IL-8 [2, 26], действие IL-1α и IL1β
    Exact
    [12]
    Suffix
    , в т.ч. выступая кофактором взаимодействия последних со специфическими рецепторами [27]. Катионы цинка потребны для нормального протекания фагоцитоза [14] и реакций естественной цитотоксичности (ЕЦТ) [13, 23].

13
Ferry F., Donner M. In vitro modulation of murine natural cytotoxicity by zinc // Scand. J. Immunol. – 1984. – V.19, N5. – P.435-445.
Total in-text references: 3
  1. In-text reference with the coordinate start=4300
    Prefix
    чем 300 ферментов [22], структурного компонента многих металлопротеинов [1, 22], фактора регуляции межмолекулярных взаимодействий [11, 12. 15, 16], определяющего биологическую активность содержащих его белков [12, 17, 18, 22], наконец – играющего важную роль в обеспечении специализированных клеточных функций [12, 14, 22, 26] и непосредственно участвующего в протекании основных иммунных реакций
    Exact
    [13, 22, 25]
    Suffix
    . По прочности связей, образуемых с некоторыми лигандами, катионы цинка не уступают катионам меди, наиболее активным в ряду двухвалентных металлов [1, 24]. Материалы и методы Использовали препарат человеческого сывороточного γ-глобулина (Serva) в 0.15 М растворе NaCl (рН 7.14-7.2) в концентрациях белка 50, 100, 150 и 200 мкг/мл.

  2. In-text reference with the coordinate start=14808
    Prefix
    остатками аминокислот в процессе агрегатообразования могут участвовать высвобождаемые из междоменного пространства полианионные углеводные цепочки, способные, в силу своей природы, эффективно хелатировать металл и участвовать в формировании контактов с положительно заряженными группами соседних молекул [6]. Не исключено при этом, что сам цинк, за счет известного сродства к тиоловым группам
    Exact
    [1, 13]
    Suffix
    , взаимодействует с серосодержащими лигандами полипептидных цепей, стабилизирует остатки аминокислот с сульфгидрильными группами [1], координируется ими и выступает, как и медь, в качестве мостика между соседними молекулами γ-глобулина [4].

  3. In-text reference with the coordinate start=19198
    Prefix
    [27], выработку интерлейкина (IL)-1 и IL-6, фактора некроза опухоли-α и интерферона-γ [22], повышает экспрессию рецепторов IL-2, усиливает выработку IL-2 и IL-8 [2, 26], действие IL-1α и IL1β [12], в т.ч. выступая кофактором взаимодействия последних со специфическими рецепторами [27]. Катионы цинка потребны для нормального протекания фагоцитоза [14] и реакций естественной цитотоксичности (ЕЦТ)
    Exact
    [13, 23]
    Suffix
    . Они вовлечены в мембранные процессы, определяют сборку ансамбля микротрубочек, повышают инфлюкс кальция, т.е. участвуют в событиях начальных стадий взаимодействия лимфоцита с клеткой-мишенью (КМ), требующих интеграции цитоскелета и поляризации мембраны эффектора, и собственно запуске цитолиза [25].

14
Flynn A. Control of in vitro lymphocyte proliferation by copper, magnesium and zinc deficiency // J. Nutrition. – 1984. – V.114, N11. – P.2034-2042.
Total in-text references: 2
  1. In-text reference with the coordinate start=4213
    Prefix
    взаимодействие γ-глобулина сыворотки крови человека с катионами цинка – кофактора более чем 300 ферментов [22], структурного компонента многих металлопротеинов [1, 22], фактора регуляции межмолекулярных взаимодействий [11, 12. 15, 16], определяющего биологическую активность содержащих его белков [12, 17, 18, 22], наконец – играющего важную роль в обеспечении специализированных клеточных функций
    Exact
    [12, 14, 22, 26]
    Suffix
    и непосредственно участвующего в протекании основных иммунных реакций [13, 22, 25]. По прочности связей, образуемых с некоторыми лигандами, катионы цинка не уступают катионам меди, наиболее активным в ряду двухвалентных металлов [1, 24].

  2. In-text reference with the coordinate start=19147
    Prefix
    лимфоцитов [26], пролиферацию тимоцитов [27], выработку интерлейкина (IL)-1 и IL-6, фактора некроза опухоли-α и интерферона-γ [22], повышает экспрессию рецепторов IL-2, усиливает выработку IL-2 и IL-8 [2, 26], действие IL-1α и IL1β [12], в т.ч. выступая кофактором взаимодействия последних со специфическими рецепторами [27]. Катионы цинка потребны для нормального протекания фагоцитоза
    Exact
    [14]
    Suffix
    и реакций естественной цитотоксичности (ЕЦТ) [13, 23]. Они вовлечены в мембранные процессы, определяют сборку ансамбля микротрубочек, повышают инфлюкс кальция, т.е. участвуют в событиях начальных стадий взаимодействия лимфоцита с клеткой-мишенью (КМ), требующих интеграции цитоскелета и поляризации мембраны эффектора, и собственно запуске цитолиза [25].

15
Gorgani N.N., Parish C.R., Easterbrook Smith S.B., Altin J.G. Histidine-rich glycoprotein binds to human IgG and C1q and inhibits the formation of insoluble immune complexes // Biochemistry. – 1997. – V.36, N22. – P.6653-6662.
Total in-text references: 4
  1. In-text reference with the coordinate start=2744
    Prefix
    Следовательно, присоединение или донорствование металла, происходящее в ходе межмолекулярных взаимодействий, может существенно влиять на компактность упаковки полипептидных цепей, что, в свою очередь, должно определенно сказываться на эффекторных свойствах содержащих металл или обменивающихся металлом биомакромолекул
    Exact
    [6, 11, 15, 16]
    Suffix
    . Нашими предшествующими исследованиями обоснованы представления о двухфазовом характере взаимодействия γ-глобулина сыворотки крови человека с катионами меди: определены диапазоны концентраций катионов, вызывающих гиперхромию и гипохромию в спектре поглощения белка [8, 9].

  2. In-text reference with the coordinate start=17669
    Prefix
    Связывание цинка антителами рассматривают как необходимое условие осуществления полноценного иммунного ответа [20]. В присутствии цинка усиливается связывание IgG с гистидин-богатым гликопротеином (ГБГ) плазмы
    Exact
    [15]
    Suffix
    , в то время как взаимодействие последнего с C1q компонентом системы комплемента ослабляется [15, 16]. Эффект селективен, т.к. усиление связывания с ГБГ отмечено только для IgG, содержащего легкие κ, но не λ цепи [16].

  3. In-text reference with the coordinate start=17768
    Prefix
    Связывание цинка антителами рассматривают как необходимое условие осуществления полноценного иммунного ответа [20]. В присутствии цинка усиливается связывание IgG с гистидин-богатым гликопротеином (ГБГ) плазмы [15], в то время как взаимодействие последнего с C1q компонентом системы комплемента ослабляется
    Exact
    [15, 16]
    Suffix
    . Эффект селективен, т.к. усиление связывания с ГБГ отмечено только для IgG, содержащего легкие κ, но не λ цепи [16]. Это действие цинка, как и усиление металлом связывания гистидин-пролинбогатого гликопротеина с гепарином [11], наиболее выражено при использовании физиологических концентраций катионов [11, 15, 16].

  4. In-text reference with the coordinate start=18081
    Prefix
    Эффект селективен, т.к. усиление связывания с ГБГ отмечено только для IgG, содержащего легкие κ, но не λ цепи [16]. Это действие цинка, как и усиление металлом связывания гистидин-пролинбогатого гликопротеина с гепарином [11], наиболее выражено при использовании физиологических концентраций катионов
    Exact
    [11, 15, 16]
    Suffix
    . С другой стороны, поскольку содержание свободного цинка в плазме оценивается на уровне 0.2-1.0 нМ [11, 16], а только вариабельные участки антител образуют более 10 сайтов координации металла [24], связывание цинка белками γ-глобулиновой фракции может обусловливать возникновение ощутимого дефицита этих катионов в периклеточном пространстве.

16
Gorgani N.N., Parish C.R., Altin J.G. Differential binding of histidine-rich glycoprotein (HRG) to human IgG subclasses and IgG molecules containing κ and λ light chains // J. Biol. Chemistry. 1999. V.274, N42. – P.29633-29640.
Total in-text references: 6
  1. In-text reference with the coordinate start=2744
    Prefix
    Следовательно, присоединение или донорствование металла, происходящее в ходе межмолекулярных взаимодействий, может существенно влиять на компактность упаковки полипептидных цепей, что, в свою очередь, должно определенно сказываться на эффекторных свойствах содержащих металл или обменивающихся металлом биомакромолекул
    Exact
    [6, 11, 15, 16]
    Suffix
    . Нашими предшествующими исследованиями обоснованы представления о двухфазовом характере взаимодействия γ-глобулина сыворотки крови человека с катионами меди: определены диапазоны концентраций катионов, вызывающих гиперхромию и гипохромию в спектре поглощения белка [8, 9].

  2. In-text reference with the coordinate start=4032
    Prefix
    В данной работе изучали взаимодействие γ-глобулина сыворотки крови человека с катионами цинка – кофактора более чем 300 ферментов [22], структурного компонента многих металлопротеинов [1, 22], фактора регуляции межмолекулярных взаимодействий
    Exact
    [11, 12. 15, 16]
    Suffix
    , определяющего биологическую активность содержащих его белков [12, 17, 18, 22], наконец – играющего важную роль в обеспечении специализированных клеточных функций [12, 14, 22, 26] и непосредственно участвующего в протекании основных иммунных реакций [13, 22, 25].

  3. In-text reference with the coordinate start=17768
    Prefix
    Связывание цинка антителами рассматривают как необходимое условие осуществления полноценного иммунного ответа [20]. В присутствии цинка усиливается связывание IgG с гистидин-богатым гликопротеином (ГБГ) плазмы [15], в то время как взаимодействие последнего с C1q компонентом системы комплемента ослабляется
    Exact
    [15, 16]
    Suffix
    . Эффект селективен, т.к. усиление связывания с ГБГ отмечено только для IgG, содержащего легкие κ, но не λ цепи [16]. Это действие цинка, как и усиление металлом связывания гистидин-пролинбогатого гликопротеина с гепарином [11], наиболее выражено при использовании физиологических концентраций катионов [11, 15, 16].

  4. In-text reference with the coordinate start=17890
    Prefix
    В присутствии цинка усиливается связывание IgG с гистидин-богатым гликопротеином (ГБГ) плазмы [15], в то время как взаимодействие последнего с C1q компонентом системы комплемента ослабляется [15, 16]. Эффект селективен, т.к. усиление связывания с ГБГ отмечено только для IgG, содержащего легкие κ, но не λ цепи
    Exact
    [16]
    Suffix
    . Это действие цинка, как и усиление металлом связывания гистидин-пролинбогатого гликопротеина с гепарином [11], наиболее выражено при использовании физиологических концентраций катионов [11, 15, 16].

  5. In-text reference with the coordinate start=18081
    Prefix
    Эффект селективен, т.к. усиление связывания с ГБГ отмечено только для IgG, содержащего легкие κ, но не λ цепи [16]. Это действие цинка, как и усиление металлом связывания гистидин-пролинбогатого гликопротеина с гепарином [11], наиболее выражено при использовании физиологических концентраций катионов
    Exact
    [11, 15, 16]
    Suffix
    . С другой стороны, поскольку содержание свободного цинка в плазме оценивается на уровне 0.2-1.0 нМ [11, 16], а только вариабельные участки антител образуют более 10 сайтов координации металла [24], связывание цинка белками γ-глобулиновой фракции может обусловливать возникновение ощутимого дефицита этих катионов в периклеточном пространстве.

  6. In-text reference with the coordinate start=18192
    Prefix
    Это действие цинка, как и усиление металлом связывания гистидин-пролинбогатого гликопротеина с гепарином [11], наиболее выражено при использовании физиологических концентраций катионов [11, 15, 16]. С другой стороны, поскольку содержание свободного цинка в плазме оценивается на уровне 0.2-1.0 нМ
    Exact
    [11, 16]
    Suffix
    , а только вариабельные участки антител образуют более 10 сайтов координации металла [24], связывание цинка белками γ-глобулиновой фракции может обусловливать возникновение ощутимого дефицита этих катионов в периклеточном пространстве.

17
Handel T.M., Williams S.A., DeGrado W.F. Metal ion-dependent modulation of the dynamics of a designed protein // Science. – 1993. – V.261, N5123. – P.879-885.
Total in-text references: 2
  1. In-text reference with the coordinate start=2413
    Prefix
    Immunol., 2005, vol.7, No 4, pp 375-380) Введение Хорошо известно, что входящие в состав металлоферментов и металлопротеинов катионы не только являются ключевыми элементами активных центров, но и вовлекаются в структурные сайты связывания, стабилизирующие молекулы в их нативной конформации
    Exact
    [1, 17, 21]
    Suffix
    . Следовательно, присоединение или донорствование металла, происходящее в ходе межмолекулярных взаимодействий, может существенно влиять на компактность упаковки полипептидных цепей, что, в свою очередь, должно определенно сказываться на эффекторных свойствах содержащих металл или обменивающихся металлом биомакромолекул [6, 11, 15, 16].

  2. In-text reference with the coordinate start=4112
    Prefix
    В данной работе изучали взаимодействие γ-глобулина сыворотки крови человека с катионами цинка – кофактора более чем 300 ферментов [22], структурного компонента многих металлопротеинов [1, 22], фактора регуляции межмолекулярных взаимодействий [11, 12. 15, 16], определяющего биологическую активность содержащих его белков
    Exact
    [12, 17, 18, 22]
    Suffix
    , наконец – играющего важную роль в обеспечении специализированных клеточных функций [12, 14, 22, 26] и непосредственно участвующего в протекании основных иммунных реакций [13, 22, 25]. По прочности связей, образуемых с некоторыми лигандами, катионы цинка не уступают катионам меди, наиболее активным в ряду двухвалентных металлов [1, 24].

18
Mocchegiani E., Provinciali M., Di Stefano G., Nobilini A., Caramia G., Santarelli L., Tibaldi A., Fabris N. Role of the low zinc bioavailability on cellular immune effectiveness in cystic fibrosis // Clin. Immunol. Immunopathol. – 1995. – V.75, N3. – P.214-224.
Total in-text references: 3
  1. In-text reference with the coordinate start=4112
    Prefix
    В данной работе изучали взаимодействие γ-глобулина сыворотки крови человека с катионами цинка – кофактора более чем 300 ферментов [22], структурного компонента многих металлопротеинов [1, 22], фактора регуляции межмолекулярных взаимодействий [11, 12. 15, 16], определяющего биологическую активность содержащих его белков
    Exact
    [12, 17, 18, 22]
    Suffix
    , наконец – играющего важную роль в обеспечении специализированных клеточных функций [12, 14, 22, 26] и непосредственно участвующего в протекании основных иммунных реакций [13, 22, 25]. По прочности связей, образуемых с некоторыми лигандами, катионы цинка не уступают катионам меди, наиболее активным в ряду двухвалентных металлов [1, 24].

  2. In-text reference with the coordinate start=18589
    Prefix
    в плазме оценивается на уровне 0.2-1.0 нМ [11, 16], а только вариабельные участки антител образуют более 10 сайтов координации металла [24], связывание цинка белками γ-глобулиновой фракции может обусловливать возникновение ощутимого дефицита этих катионов в периклеточном пространстве. Роль цинка в иммуногенезе многопланова и разнообразна [22]. Он определяет биологическую активность тимулина
    Exact
    [12, 18]
    Suffix
    , контролирует ранние стадии созревания Т-лимфоцитов [22], выступает фактором регуляции апоптоза лимфоцитов и тимоцитов [19, 22]. Цинк индуцирует бласттрансформацию лимфоцитов [26], пролиферацию тимоцитов [27], выработку интерлейкина (IL)-1 и IL-6, фактора некроза опухоли-α и интерферона-γ [22], повышает экспрессию рецепторов IL-2, усиливает выработку IL-2 и IL-8 [2, 26], действие IL-1α и IL1β [12

  3. In-text reference with the coordinate start=19814
    Prefix
    Дефицит цинка, в числе более общих эффектов, вызывает количественную и функциональную недостаточность Т-звена иммунитета [2, 23], снижение антителообразования [23], выработки иммуноактивных цитокинов
    Exact
    [2, 18]
    Suffix
    , ЕЦТ [23, 25]. Полученные в настоящем исследовании данные обнаруживают способность белков γ-глобулиновой фракции вступать во взаимодействие с катионами цинка и выраженно изменять конформационную упаковку молекулы в зависимости от содержания металла в периглобулярном пространстве, а значит – с большой вероятностью связывать катионы по внешним или внутренним координирующим сайтам.

19
Provinciali M., Di Stefano G., Fabris N. Dosedependent opposite effect of zinc on apoptosis in mouse thymocytes // Int. J. Immunopharmacol. – 1995. – V.17, N9. – P.735-744.
Total in-text references: 1
  1. In-text reference with the coordinate start=18718
    Prefix
    Роль цинка в иммуногенезе многопланова и разнообразна [22]. Он определяет биологическую активность тимулина [12, 18], контролирует ранние стадии созревания Т-лимфоцитов [22], выступает фактором регуляции апоптоза лимфоцитов и тимоцитов
    Exact
    [19, 22]
    Suffix
    . Цинк индуцирует бласттрансформацию лимфоцитов [26], пролиферацию тимоцитов [27], выработку интерлейкина (IL)-1 и IL-6, фактора некроза опухоли-α и интерферона-γ [22], повышает экспрессию рецепторов IL-2, усиливает выработку IL-2 и IL-8 [2, 26], действие IL-1α и IL1β [12], в т.ч. выступая кофактором взаимодействия последних со специфическими рецепторами [27].

20
Radulescu R.T. Antibody constant region: potential to bind metal and nucleic acid // Med. Hypotheses. – 1995. – V.44, N2. – P.139-145.
Total in-text references: 2
  1. In-text reference with the coordinate start=15196
    Prefix
    группам [1, 13], взаимодействует с серосодержащими лигандами полипептидных цепей, стабилизирует остатки аминокислот с сульфгидрильными группами [1], координируется ими и выступает, как и медь, в качестве мостика между соседними молекулами γ-глобулина [4]. Так можно объяснить приобретение антителами, за счет связывания цинка константным регионом молекулы, конформаций, способных к димеризации
    Exact
    [20]
    Suffix
    . Через Zn-связывающие домены происходит образование димеров апопротеинов, сокращающее число принимаемых последними конформаций и повышающее их устойчивость к протеолизу [10]. Через цинковые мостики димеризуются молекулы стафилококкового энтеротоксина D [22].

  2. In-text reference with the coordinate start=17569
    Prefix
    конформационные изменения белков γ-глобулиновой фракции при взаимодействии с катионами цинка будут ощутимо влиять на их биологические свойства как с точки зрения активности антител, так и имея в виду многочисленные эффекторные функции, проявляющиеся в ходе клеточных иммунных реакций. Связывание цинка антителами рассматривают как необходимое условие осуществления полноценного иммунного ответа
    Exact
    [20]
    Suffix
    . В присутствии цинка усиливается связывание IgG с гистидин-богатым гликопротеином (ГБГ) плазмы [15], в то время как взаимодействие последнего с C1q компонентом системы комплемента ослабляется [15, 16].

21
Regan L., Clarke N.D. A tetrahedral zinc(II)binding site introduced into a designed protein // Biochemistry. – 1990. – V.29, N49. – P.10878-10883.
Total in-text references: 2
  1. In-text reference with the coordinate start=2413
    Prefix
    Immunol., 2005, vol.7, No 4, pp 375-380) Введение Хорошо известно, что входящие в состав металлоферментов и металлопротеинов катионы не только являются ключевыми элементами активных центров, но и вовлекаются в структурные сайты связывания, стабилизирующие молекулы в их нативной конформации
    Exact
    [1, 17, 21]
    Suffix
    . Следовательно, присоединение или донорствование металла, происходящее в ходе межмолекулярных взаимодействий, может существенно влиять на компактность упаковки полипептидных цепей, что, в свою очередь, должно определенно сказываться на эффекторных свойствах содержащих металл или обменивающихся металлом биомакромолекул [6, 11, 15, 16].

  2. In-text reference with the coordinate start=15673
    Prefix
    Наконец, важную роль сульфгидрильных групп отмечают в процессе стабилизации катионами Zn2+ модельных пептидов, обретающих в результате встраивания металла устойчивость к денатурации в стандартных условиях
    Exact
    [21]
    Suffix
    . Обнаруженная нами в присутствии от 2 до 20 катионов цинка на молекулу белка гипохромия спектра поглощения γ-глобулина с пиком при 220 нм (рис.3), охватывающая и область поглощения хромофоров ароматических аминокислот (рис.1), указывает, как и при взаимодействии с медью, на рост компактности молекулы белка [8, 9].

22
Rink L., Kirchner H. Zinc-altered immune function and cytokine production // J. Nutrition. – 2000. – V.130, suppl.5. – P.1407S-1411S.
Total in-text references: 11
  1. In-text reference with the coordinate start=3919
    Prefix
    ) γ-глобулина [7-9] либо, наоборот, компактизацией молекулы, обусловленной внутриглобулярным комплексообразованием, сопровождающимся погружением части связавших медь аминокислотных или сахарных остатков в междоменные компартменты шарнирной области γ-глобулина [8, 9]. В данной работе изучали взаимодействие γ-глобулина сыворотки крови человека с катионами цинка – кофактора более чем 300 ферментов
    Exact
    [22]
    Suffix
    , структурного компонента многих металлопротеинов [1, 22], фактора регуляции межмолекулярных взаимодействий [11, 12. 15, 16], определяющего биологическую активность содержащих его белков [12, 17, 18, 22], наконец – играющего важную роль в обеспечении специализированных клеточных функций [12, 14, 22, 26] и непосредственно участвующего в протекании основных иммунных реакций [13, 22, 25].

  2. In-text reference with the coordinate start=3974
    Prefix
    , обусловленной внутриглобулярным комплексообразованием, сопровождающимся погружением части связавших медь аминокислотных или сахарных остатков в междоменные компартменты шарнирной области γ-глобулина [8, 9]. В данной работе изучали взаимодействие γ-глобулина сыворотки крови человека с катионами цинка – кофактора более чем 300 ферментов [22], структурного компонента многих металлопротеинов
    Exact
    [1, 22]
    Suffix
    , фактора регуляции межмолекулярных взаимодействий [11, 12. 15, 16], определяющего биологическую активность содержащих его белков [12, 17, 18, 22], наконец – играющего важную роль в обеспечении специализированных клеточных функций [12, 14, 22, 26] и непосредственно участвующего в протекании основных иммунных реакций [13, 22, 25].

  3. In-text reference with the coordinate start=4112
    Prefix
    В данной работе изучали взаимодействие γ-глобулина сыворотки крови человека с катионами цинка – кофактора более чем 300 ферментов [22], структурного компонента многих металлопротеинов [1, 22], фактора регуляции межмолекулярных взаимодействий [11, 12. 15, 16], определяющего биологическую активность содержащих его белков
    Exact
    [12, 17, 18, 22]
    Suffix
    , наконец – играющего важную роль в обеспечении специализированных клеточных функций [12, 14, 22, 26] и непосредственно участвующего в протекании основных иммунных реакций [13, 22, 25]. По прочности связей, образуемых с некоторыми лигандами, катионы цинка не уступают катионам меди, наиболее активным в ряду двухвалентных металлов [1, 24].

  4. In-text reference with the coordinate start=4213
    Prefix
    взаимодействие γ-глобулина сыворотки крови человека с катионами цинка – кофактора более чем 300 ферментов [22], структурного компонента многих металлопротеинов [1, 22], фактора регуляции межмолекулярных взаимодействий [11, 12. 15, 16], определяющего биологическую активность содержащих его белков [12, 17, 18, 22], наконец – играющего важную роль в обеспечении специализированных клеточных функций
    Exact
    [12, 14, 22, 26]
    Suffix
    и непосредственно участвующего в протекании основных иммунных реакций [13, 22, 25]. По прочности связей, образуемых с некоторыми лигандами, катионы цинка не уступают катионам меди, наиболее активным в ряду двухвалентных металлов [1, 24].

  5. In-text reference with the coordinate start=4300
    Prefix
    чем 300 ферментов [22], структурного компонента многих металлопротеинов [1, 22], фактора регуляции межмолекулярных взаимодействий [11, 12. 15, 16], определяющего биологическую активность содержащих его белков [12, 17, 18, 22], наконец – играющего важную роль в обеспечении специализированных клеточных функций [12, 14, 22, 26] и непосредственно участвующего в протекании основных иммунных реакций
    Exact
    [13, 22, 25]
    Suffix
    . По прочности связей, образуемых с некоторыми лигандами, катионы цинка не уступают катионам меди, наиболее активным в ряду двухвалентных металлов [1, 24]. Материалы и методы Использовали препарат человеческого сывороточного γ-глобулина (Serva) в 0.15 М растворе NaCl (рН 7.14-7.2) в концентрациях белка 50, 100, 150 и 200 мкг/мл.

  6. In-text reference with the coordinate start=15458
    Prefix
    Через Zn-связывающие домены происходит образование димеров апопротеинов, сокращающее число принимаемых последними конформаций и повышающее их устойчивость к протеолизу [10]. Через цинковые мостики димеризуются молекулы стафилококкового энтеротоксина D
    Exact
    [22]
    Suffix
    . Наконец, важную роль сульфгидрильных групп отмечают в процессе стабилизации катионами Zn2+ модельных пептидов, обретающих в результате встраивания металла устойчивость к денатурации в стандартных условиях [21].

  7. In-text reference with the coordinate start=18534
    Prefix
    С другой стороны, поскольку содержание свободного цинка в плазме оценивается на уровне 0.2-1.0 нМ [11, 16], а только вариабельные участки антител образуют более 10 сайтов координации металла [24], связывание цинка белками γ-глобулиновой фракции может обусловливать возникновение ощутимого дефицита этих катионов в периклеточном пространстве. Роль цинка в иммуногенезе многопланова и разнообразна
    Exact
    [22]
    Suffix
    . Он определяет биологическую активность тимулина [12, 18], контролирует ранние стадии созревания Т-лимфоцитов [22], выступает фактором регуляции апоптоза лимфоцитов и тимоцитов [19, 22]. Цинк индуцирует бласттрансформацию лимфоцитов [26], пролиферацию тимоцитов [27], выработку интерлейкина (IL)-1 и IL-6, фактора некроза опухоли-α и интерферона-γ [22], повышает экспрессию рецепторов IL-2, усиливае

  8. In-text reference with the coordinate start=18651
    Prefix
    вариабельные участки антител образуют более 10 сайтов координации металла [24], связывание цинка белками γ-глобулиновой фракции может обусловливать возникновение ощутимого дефицита этих катионов в периклеточном пространстве. Роль цинка в иммуногенезе многопланова и разнообразна [22]. Он определяет биологическую активность тимулина [12, 18], контролирует ранние стадии созревания Т-лимфоцитов
    Exact
    [22]
    Suffix
    , выступает фактором регуляции апоптоза лимфоцитов и тимоцитов [19, 22]. Цинк индуцирует бласттрансформацию лимфоцитов [26], пролиферацию тимоцитов [27], выработку интерлейкина (IL)-1 и IL-6, фактора некроза опухоли-α и интерферона-γ [22], повышает экспрессию рецепторов IL-2, усиливает выработку IL-2 и IL-8 [2, 26], действие IL-1α и IL1β [12], в т.ч. выступая кофактором взаимодействия последних со

  9. In-text reference with the coordinate start=18718
    Prefix
    Роль цинка в иммуногенезе многопланова и разнообразна [22]. Он определяет биологическую активность тимулина [12, 18], контролирует ранние стадии созревания Т-лимфоцитов [22], выступает фактором регуляции апоптоза лимфоцитов и тимоцитов
    Exact
    [19, 22]
    Suffix
    . Цинк индуцирует бласттрансформацию лимфоцитов [26], пролиферацию тимоцитов [27], выработку интерлейкина (IL)-1 и IL-6, фактора некроза опухоли-α и интерферона-γ [22], повышает экспрессию рецепторов IL-2, усиливает выработку IL-2 и IL-8 [2, 26], действие IL-1α и IL1β [12], в т.ч. выступая кофактором взаимодействия последних со специфическими рецепторами [27].

  10. In-text reference with the coordinate start=18888
    Prefix
    Он определяет биологическую активность тимулина [12, 18], контролирует ранние стадии созревания Т-лимфоцитов [22], выступает фактором регуляции апоптоза лимфоцитов и тимоцитов [19, 22]. Цинк индуцирует бласттрансформацию лимфоцитов [26], пролиферацию тимоцитов [27], выработку интерлейкина (IL)-1 и IL-6, фактора некроза опухоли-α и интерферона-γ
    Exact
    [22]
    Suffix
    , повышает экспрессию рецепторов IL-2, усиливает выработку IL-2 и IL-8 [2, 26], действие IL-1α и IL1β [12], в т.ч. выступая кофактором взаимодействия последних со специфическими рецепторами [27]. Катионы цинка потребны для нормального протекания фагоцитоза [14] и реакций естественной цитотоксичности (ЕЦТ) [13, 23].

  11. In-text reference with the coordinate start=19610
    Prefix
    вовлечены в мембранные процессы, определяют сборку ансамбля микротрубочек, повышают инфлюкс кальция, т.е. участвуют в событиях начальных стадий взаимодействия лимфоцита с клеткой-мишенью (КМ), требующих интеграции цитоскелета и поляризации мембраны эффектора, и собственно запуске цитолиза [25]. Они необходимы для распознавания молекул МНС-I на КМ киллер-ингибирующим рецептором р58 эффекторов ЕЦТ
    Exact
    [22]
    Suffix
    . Дефицит цинка, в числе более общих эффектов, вызывает количественную и функциональную недостаточность Т-звена иммунитета [2, 23], снижение антителообразования [23], выработки иммуноактивных цитокинов [2, 18], ЕЦТ [23, 25].

23
Ripa S., Ripa R. Zinc and immune function // Minerva Med. – 1995. – V.86, N7-8. – P.315-318.
Total in-text references: 4
  1. In-text reference with the coordinate start=19198
    Prefix
    [27], выработку интерлейкина (IL)-1 и IL-6, фактора некроза опухоли-α и интерферона-γ [22], повышает экспрессию рецепторов IL-2, усиливает выработку IL-2 и IL-8 [2, 26], действие IL-1α и IL1β [12], в т.ч. выступая кофактором взаимодействия последних со специфическими рецепторами [27]. Катионы цинка потребны для нормального протекания фагоцитоза [14] и реакций естественной цитотоксичности (ЕЦТ)
    Exact
    [13, 23]
    Suffix
    . Они вовлечены в мембранные процессы, определяют сборку ансамбля микротрубочек, повышают инфлюкс кальция, т.е. участвуют в событиях начальных стадий взаимодействия лимфоцита с клеткой-мишенью (КМ), требующих интеграции цитоскелета и поляризации мембраны эффектора, и собственно запуске цитолиза [25].

  2. In-text reference with the coordinate start=19736
    Prefix
    Они необходимы для распознавания молекул МНС-I на КМ киллер-ингибирующим рецептором р58 эффекторов ЕЦТ [22]. Дефицит цинка, в числе более общих эффектов, вызывает количественную и функциональную недостаточность Т-звена иммунитета
    Exact
    [2, 23]
    Suffix
    , снижение антителообразования [23], выработки иммуноактивных цитокинов [2, 18], ЕЦТ [23, 25]. Полученные в настоящем исследовании данные обнаруживают способность белков γ-глобулиновой фракции вступать во взаимодействие с катионами цинка и выраженно изменять конформационную упаковку молекулы в зависимости от содержания металла в периглобулярном пространстве, а значит – с большой вероятностью связы

  3. In-text reference with the coordinate start=19774
    Prefix
    Они необходимы для распознавания молекул МНС-I на КМ киллер-ингибирующим рецептором р58 эффекторов ЕЦТ [22]. Дефицит цинка, в числе более общих эффектов, вызывает количественную и функциональную недостаточность Т-звена иммунитета [2, 23], снижение антителообразования
    Exact
    [23]
    Suffix
    , выработки иммуноактивных цитокинов [2, 18], ЕЦТ [23, 25]. Полученные в настоящем исследовании данные обнаруживают способность белков γ-глобулиновой фракции вступать во взаимодействие с катионами цинка и выраженно изменять конформационную упаковку молекулы в зависимости от содержания металла в периглобулярном пространстве, а значит – с большой вероятностью связывать катионы по внешним или внутрен

  4. In-text reference with the coordinate start=19826
    Prefix
    Дефицит цинка, в числе более общих эффектов, вызывает количественную и функциональную недостаточность Т-звена иммунитета [2, 23], снижение антителообразования [23], выработки иммуноактивных цитокинов [2, 18], ЕЦТ
    Exact
    [23, 25]
    Suffix
    . Полученные в настоящем исследовании данные обнаруживают способность белков γ-глобулиновой фракции вступать во взаимодействие с катионами цинка и выраженно изменять конформационную упаковку молекулы в зависимости от содержания металла в периглобулярном пространстве, а значит – с большой вероятностью связывать катионы по внешним или внутренним координирующим сайтам.

24
Roberts V.A., Iverson B.L., Iverson S.A., Benkovic S.J., Lerner R.A., Getzoff E.D., Tainer J.A. Antibody remodeling: a general solution to the design of a metalcoordination site in an antibody binding pocket // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. – 1990. – V.87. – P.6654-6658.
Total in-text references: 2
  1. In-text reference with the coordinate start=4457
    Prefix
    биологическую активность содержащих его белков [12, 17, 18, 22], наконец – играющего важную роль в обеспечении специализированных клеточных функций [12, 14, 22, 26] и непосредственно участвующего в протекании основных иммунных реакций [13, 22, 25]. По прочности связей, образуемых с некоторыми лигандами, катионы цинка не уступают катионам меди, наиболее активным в ряду двухвалентных металлов
    Exact
    [1, 24]
    Suffix
    . Материалы и методы Использовали препарат человеческого сывороточного γ-глобулина (Serva) в 0.15 М растворе NaCl (рН 7.14-7.2) в концентрациях белка 50, 100, 150 и 200 мкг/мл. Освобожденные от крупных ассоциатов белка пропусканием через мембранные фильтры с диаметром пор 0.45 мкм (Millipore) образцы инкубировали в течение 1 часа при 37°С с хлоридом цинка, примененным в концентрациях цинка от 0.1

  2. In-text reference with the coordinate start=18284
    Prefix
    Это действие цинка, как и усиление металлом связывания гистидин-пролинбогатого гликопротеина с гепарином [11], наиболее выражено при использовании физиологических концентраций катионов [11, 15, 16]. С другой стороны, поскольку содержание свободного цинка в плазме оценивается на уровне 0.2-1.0 нМ [11, 16], а только вариабельные участки антител образуют более 10 сайтов координации металла
    Exact
    [24]
    Suffix
    , связывание цинка белками γ-глобулиновой фракции может обусловливать возникновение ощутимого дефицита этих катионов в периклеточном пространстве. Роль цинка в иммуногенезе многопланова и разнообразна [22].

25
Ventura M.T., Crollo R., Lasaracina E. In vitro zinc correction of natural killer (NK) activity in the elderly / / Clin. exp. Immunol. – 1986. – V.64. – P.223-224.
Total in-text references: 3
  1. In-text reference with the coordinate start=4300
    Prefix
    чем 300 ферментов [22], структурного компонента многих металлопротеинов [1, 22], фактора регуляции межмолекулярных взаимодействий [11, 12. 15, 16], определяющего биологическую активность содержащих его белков [12, 17, 18, 22], наконец – играющего важную роль в обеспечении специализированных клеточных функций [12, 14, 22, 26] и непосредственно участвующего в протекании основных иммунных реакций
    Exact
    [13, 22, 25]
    Suffix
    . По прочности связей, образуемых с некоторыми лигандами, катионы цинка не уступают катионам меди, наиболее активным в ряду двухвалентных металлов [1, 24]. Материалы и методы Использовали препарат человеческого сывороточного γ-глобулина (Serva) в 0.15 М растворе NaCl (рН 7.14-7.2) в концентрациях белка 50, 100, 150 и 200 мкг/мл.

  2. In-text reference with the coordinate start=19503
    Prefix
    Они вовлечены в мембранные процессы, определяют сборку ансамбля микротрубочек, повышают инфлюкс кальция, т.е. участвуют в событиях начальных стадий взаимодействия лимфоцита с клеткой-мишенью (КМ), требующих интеграции цитоскелета и поляризации мембраны эффектора, и собственно запуске цитолиза
    Exact
    [25]
    Suffix
    . Они необходимы для распознавания молекул МНС-I на КМ киллер-ингибирующим рецептором р58 эффекторов ЕЦТ [22]. Дефицит цинка, в числе более общих эффектов, вызывает количественную и функциональную недостаточность Т-звена иммунитета [2, 23], снижение антителообразования [23], выработки иммуноактивных цитокинов [2, 18], ЕЦТ [23, 25].

  3. In-text reference with the coordinate start=19826
    Prefix
    Дефицит цинка, в числе более общих эффектов, вызывает количественную и функциональную недостаточность Т-звена иммунитета [2, 23], снижение антителообразования [23], выработки иммуноактивных цитокинов [2, 18], ЕЦТ
    Exact
    [23, 25]
    Suffix
    . Полученные в настоящем исследовании данные обнаруживают способность белков γ-глобулиновой фракции вступать во взаимодействие с катионами цинка и выраженно изменять конформационную упаковку молекулы в зависимости от содержания металла в периглобулярном пространстве, а значит – с большой вероятностью связывать катионы по внешним или внутренним координирующим сайтам.

26
Warner G.L., Lawrence D.A. The effect of metals on IL-2-related lymphocyte proliferation // Int. J. Immunopharmacol. – 1988. – V.10, N5. – P.629-637.
Total in-text references: 3
  1. In-text reference with the coordinate start=4213
    Prefix
    взаимодействие γ-глобулина сыворотки крови человека с катионами цинка – кофактора более чем 300 ферментов [22], структурного компонента многих металлопротеинов [1, 22], фактора регуляции межмолекулярных взаимодействий [11, 12. 15, 16], определяющего биологическую активность содержащих его белков [12, 17, 18, 22], наконец – играющего важную роль в обеспечении специализированных клеточных функций
    Exact
    [12, 14, 22, 26]
    Suffix
    и непосредственно участвующего в протекании основных иммунных реакций [13, 22, 25]. По прочности связей, образуемых с некоторыми лигандами, катионы цинка не уступают катионам меди, наиболее активным в ряду двухвалентных металлов [1, 24].

  2. In-text reference with the coordinate start=18773
    Prefix
    Он определяет биологическую активность тимулина [12, 18], контролирует ранние стадии созревания Т-лимфоцитов [22], выступает фактором регуляции апоптоза лимфоцитов и тимоцитов [19, 22]. Цинк индуцирует бласттрансформацию лимфоцитов
    Exact
    [26]
    Suffix
    , пролиферацию тимоцитов [27], выработку интерлейкина (IL)-1 и IL-6, фактора некроза опухоли-α и интерферона-γ [22], повышает экспрессию рецепторов IL-2, усиливает выработку IL-2 и IL-8 [2, 26], действие IL-1α и IL1β [12], в т.ч. выступая кофактором взаимодействия последних со специфическими рецепторами [27].

  3. In-text reference with the coordinate start=18963
    Prefix
    Цинк индуцирует бласттрансформацию лимфоцитов [26], пролиферацию тимоцитов [27], выработку интерлейкина (IL)-1 и IL-6, фактора некроза опухоли-α и интерферона-γ [22], повышает экспрессию рецепторов IL-2, усиливает выработку IL-2 и IL-8
    Exact
    [2, 26]
    Suffix
    , действие IL-1α и IL1β [12], в т.ч. выступая кофактором взаимодействия последних со специфическими рецепторами [27]. Катионы цинка потребны для нормального протекания фагоцитоза [14] и реакций естественной цитотоксичности (ЕЦТ) [13, 23].

27
Winchurch R.A. Activation of thymocyte responses to interleukin-1 by zinc // Clin. Immunol. Immunopathol. – 1988. – V.47. – P.174-180. поступила в редакцию 25.03.2005 отправлена на доработку 23.05.2005
Total in-text references: 2
  1. In-text reference with the coordinate start=18802
    Prefix
    Он определяет биологическую активность тимулина [12, 18], контролирует ранние стадии созревания Т-лимфоцитов [22], выступает фактором регуляции апоптоза лимфоцитов и тимоцитов [19, 22]. Цинк индуцирует бласттрансформацию лимфоцитов [26], пролиферацию тимоцитов
    Exact
    [27]
    Suffix
    , выработку интерлейкина (IL)-1 и IL-6, фактора некроза опухоли-α и интерферона-γ [22], повышает экспрессию рецепторов IL-2, усиливает выработку IL-2 и IL-8 [2, 26], действие IL-1α и IL1β [12], в т.ч. выступая кофактором взаимодействия последних со специфическими рецепторами [27].

  2. In-text reference with the coordinate start=19080
    Prefix
    Цинк индуцирует бласттрансформацию лимфоцитов [26], пролиферацию тимоцитов [27], выработку интерлейкина (IL)-1 и IL-6, фактора некроза опухоли-α и интерферона-γ [22], повышает экспрессию рецепторов IL-2, усиливает выработку IL-2 и IL-8 [2, 26], действие IL-1α и IL1β [12], в т.ч. выступая кофактором взаимодействия последних со специфическими рецепторами
    Exact
    [27]
    Suffix
    . Катионы цинка потребны для нормального протекания фагоцитоза [14] и реакций естественной цитотоксичности (ЕЦТ) [13, 23]. Они вовлечены в мембранные процессы, определяют сборку ансамбля микротрубочек, повышают инфлюкс кальция, т.е. участвуют в событиях начальных стадий взаимодействия лимфоцита с клеткой-мишенью (КМ), требующих интеграции цитоскелета и поляризации мембраны эффектора, и собственно