The 23 references in paper S. Cheknev B., E. Babaeva E., A. Golub E., E. Denisova A., U. Vorobieva A., С. Чекнёв Б., Е. Бабаева Е., А. Голуб Е., Е. Денисова А., У. Воробьёва А. (2014) “ЭФФЕКТЫ МЕДИ И ЦИНКА ПРИ СВЯЗЫВАНИИ С ЧЕЛОВЕЧЕСКИМ СЫВОРОТОЧНЫМ γ-ГЛОБУЛИНОМ // THE EFFECTS OF COPPER AND ZINC IONS DURING THEIR BINDING WITH HUMAN SERUM γ-GLOBULIN” / spz:neicon:mimmun:y:2006:i:6:p:615-622

1
Бабаева Е.Е., Воробьёва У.А., Жаркова М.С., Чекнёв С.Б. Человеческий сывороточный γ-глобулин связывает катионы меди // Бюлл. эксперим. биол. и медицины. – 2006. – Т.141. – No1. – С.59-62.
(check this in PDF content)
2
Бабаева Е.Е., Воробьёва У.А., Денисова Е.А., Медведева Д.А., Чекнёв С.Б. Связывание катионов цинка с человеческим сывороточным γ-глобулином // Там же. – No5. – С.540-543.
(check this in PDF content)
3
Джеске Д.Дж., Кепра Дж.Д. Иммуноглобулины: строение и функции // Иммунология. В трех томах: (пер. с англ) / Под редакцией У.Пола. – М.: Мир, 1987. – С.204-254.
(check this in PDF content)
4
Ковальчук Л.В., Сусликов В.Л., Карзакова Л.М., Соколова Е.В. Иммунная реактивность организма в условиях естественного дефицита цинка // Иммунология. – 2004. – Т.25. – No6. – С.336-339.
(check this in PDF content)
5
Сыкулев Ю.К., Еронина Т.В. Углеводные компоненты иммуноглобулинов: структура и биологическое значение // Успехи соврем. биологии. – 1990. – Т.110. – No2(5). – С.204-218.
(check this in PDF content)
6
Хаитов Р.М., Манько В.М., Ярилин А.А. Внутриклеточные сигнальные пути, антивирующие или ингибирующие функции клеток иммунной системы. 2. Сигналпроводящие активирующие и ингибирующие рецепторы естественных клеток-киллеров // Там же. – 2005. – Т.125. – No5. – С.435-445.
(check this in PDF content)
7
Христофоров В.С., Персанов В.М., Сухомудренко А.Г., Абрамов В.М., Завьялов В.П. Роль «шарнирной» области иммуноглобулинов G в тепловой агрегации и активации комплексообразования // Биофизика. – 1987. – Т.32. – No1. – С.32-36.
(check this in PDF content)
8
Чекнёв С.Б. Сопоставление эффектов меди и цинка в условиях их взаимодействия с человеческим сывороточным γ-глобулином // Иммунология. – 2006. – Т.27. – No4. – C.212-216.
(check this in PDF content)
9
Шайтан К.В. Конформационная динамика и новые подходы к физическим механизмам элементарных актов переноса массы, трансформации энергии и передачи информации в биомакромолекулярных структурах // Молек. биология. – 1994. – Т.28. – No3. – С.670-678.
(check this in PDF content)
10
Ширяев Н.В. Эволюционное прошлое IgG млекопитающих в свете современных знаний о структуре и функционировании данной белковой молекулы // Иммунология. – 2006. – Т.27. – No1. – С.58-60.
(check this in PDF content)
11
Atanasova A., Zamble D.B. Escherichia coli HypA is a zinc metalloprotein with a weak affinity for nickel // J. Bacteriology. – 2005. – Vol.187. – No14. – P.46894697.
(check this in PDF content)
12
Berg J.M. Zinc fingers and other metal-binding domains. Elements for interactions between macromolecules // J. Biol. Chemistry. – 1990. – Vol.265. – No12. – P.6513-6516.
(check this in PDF content)
13
Borza D.-B., Morgan W.T. Histidine-proline-rich glycoprotein as a plasma pH sensor. Modulation of its interaction with glycosaminoglycans by pH and metals // Ibid. – 1998. – Vol.273. – No10. – P.5493-5499.
(check this in PDF content)
14
Jones A.L., Hulett M.D., Parish C.R. Histidinerich glycoprotein binds to cell-surface heparane sulfate via its N-terminal domain following Zn2+ chelation // Ibid. – 2004. – Vol.279. – No29. – P.30114-30122.
(check this in PDF content)
15
Lewis R.A., Hultquist D.E., Baker B.L., Fales H.F., Gershowitz H., Penner J.A. Hypercupremia associated with a monoclonal immunoglobulin // J. Lab. Clin. Med. – 1976. – Vol.88. – No3. – P.375-388.
(check this in PDF content)
16
Lukasewycz O.A., Prohaska J.R., Meyer S.G., Schmidtke J.R., Hatfield S.M., Marder P. Alterations in lymphocyte subpopulations in copper-deficient mice // Infect. Immunity. – 1985. – Vol.48. – No3. – P.644647.
(check this in PDF content)
17
Mullenix M.C., Mortensen R.F. Calcium ion binding regions in C-reactive protein: location and regulation of conformational changes // Molec. Immunol. – 1994. – Vol.31. – No8. – P.615-622.
(check this in PDF content)
18
Percival S.S. Copper and immunity // Amer. J. Clin. Nutrition. – 1998. – Vol.67. – No5, suppl. – P.1064-1068.
(check this in PDF content)
19
Rafter G.W. Rheumatoid arthritis: a disturbance in copper homeostasis // Med. Hypotheses. – 1987. – Vol.22. – No3. – P.245-249.
(check this in PDF content)
20
Rink L., Kirchner H. Zinc-altered immune function and cytokine production // J. Nutrition. – 2000. – Vol.130. – suppl.5. – P.1407-1411.
(check this in PDF content)
21
Shankar A.H., Prasad A.S. Zinc and immune function: the biological basis of altered resistance to infection // Amer. J. Clin. Nutrition. – 1998. – Vol.68. – suppl. – P.447-463.
(check this in PDF content)
22
Sulica A., Chambers W.H., Manciulea M., Metes D., Corey S., Rabinowich H., Whiteside T.L., Herberman R.B. Divergent signal transduction pathways and effects on natural killer cell functions induced by interaction of Fc receptors with physiologic ligands or antireceptor antibodies // Natural Immunity. – 1995. – Vol.14. – P.123-133.
(check this in PDF content)
23
Wright T.G., Tsai J., Jia Z., Elliott B.E. Inhibition by copper (II) binding of hepatocyte growth factor (HGF) interaction with its receptor Met and blockade of HGF/Met function // J. Biol. Chemistry. – 2004. – Vol.279. – No31. – P.32499-32506.
(check this in PDF content)