The 96 reference contexts in paper N. Drozdova A., V. Nasonova V., Н. Дроздова А., В. Насонова В. (2016) “ВЛИЯНИЕ РАЗЛИЧНЫХ ПИЩЕВЫХ ДОБАВОК И ИНГРЕДИЕНТОВ НА ТЕХНОЛОГИЧЕСКИЕ ХАРАКТЕРИСТИКИ ЖИВОТНЫХ БЕЛКОВ // INFLUENCE OF DIFFERENT FOOD ADDITIVES AND INGREDIENTS ON THE TECHNOLOGICAL CHARACTERISTICS OF ANIMAL PROTEINS” / spz:neicon:meat:y:2016:i:3:p:48-56

  1. Start
    3201
    Prefix
    УДК/UDC: 664:66.022.3:577.112DOI 10.21323/2414-438X-2016-1-3-48-56 Введение Благодаря своим уникальным свойствам, коллагенсодержащие препараты находят широкое применение в медицине, ветеринарии, отраслях пищевой и легкой промышленности. Однако, коллаген сложно выделить из соединительной ткани и перевести в растворенное состояние
    Exact
    [1]
    Suffix
    . Существуют различные способы получения коллагенсодержащего белка, от которых зависят его характеристики и свойства. Специфичность коллагена обусловлена его высокой молекулярной массой, значительным количеством активных полярных групп, низкой термостабильностью и др [1].
    (check this in PDF content)

  2. Start
    3504
    Prefix
    Существуют различные способы получения коллагенсодержащего белка, от которых зависят его характеристики и свойства. Специфичность коллагена обусловлена его высокой молекулярной массой, значительным количеством активных полярных групп, низкой термостабильностью и др
    Exact
    [1]
    Suffix
    . Применение коллагеновых белков в мясоперерабатывающей промышленности позволяет улучшить консистенцию и структурно-механические свойства мясной продукции, исключить бульоно-жировые оттеки при изготовлении колбасных изделий, достичь желаемой монолитности, нарезаемости и «кусаемости» мясного продукта.
    (check this in PDF content)

  3. Start
    4165
    Prefix
    Одно из преимуществ использования коллагеновых Introduction Due to its unique properties, collagen-containing preparations find wide use in medicine, veterinary, sectors of food and light industries. However, it is difficult to extract collagen from the connective tissue and transform it into the solubilized condition
    Exact
    [1]
    Suffix
    . Collagen protein can be obtained by different methods, on which its characteristics depend. The specificity of collagen is conditioned by its high molecular weight, significant amount of the active polar groups, low thermal stability and so on [1].
    (check this in PDF content)

  4. Start
    4440
    Prefix
    Collagen protein can be obtained by different methods, on which its characteristics depend. The specificity of collagen is conditioned by its high molecular weight, significant amount of the active polar groups, low thermal stability and so on
    Exact
    [1]
    Suffix
    . The use of collagen proteins in the meat processing industry allows improving consistency and structural and mechanical properties of meat products, prevent brothfatty purge in production of sausage products and achieve the desired monolithic structure, cutting and biting properties of meat products.
    (check this in PDF content)

  5. Start
    5552
    Prefix
    Высокая функциональность коллагеновых белков позволяет использовать их в производстве эмульгированных, реструктурированных, цельномышечных изделий и полуфабрикатов. На основе коллагеновых белков готовят гели, эмульсии, гранулы или используют их без предварительной подготовки в сухом виде, внося непосредственно в фарш или в рассол
    Exact
    [2]
    Suffix
    . В формировании функционально-технологических свойств коллагеновых белков важную роль играет строение коллагена. Известно более 27 видов коллагенов, но наиболее распространенным в мясоперерабатывающей промышленности является фибриллярный коллаген типа I.
    (check this in PDF content)

  6. Start
    6073
    Prefix
    Промежуточные молекулы коллагена состоят из трех-цепочечной спиральной структуры, в основе которой находится многочисленно повторяющийся трипептид Gly-X-Y, где в большинстве случаев Х является пролином, а Y гидроксипролином
    Exact
    [3, 4, 5]
    Suffix
    . Эта последовательность является основным фактором термостабильности [6, 7]. Содержание пролина и гидроксипролина особенно важно для желирующего эффекта. Между тем, гидроксипролин, как полагают Hashim, Mohd Ridzwan и др [6], играет особую роль в стабилизации тройной спирали коллагена благодаря способности образовывать водородные связи через -ОН группы [3, 6].
    (check this in PDF content)

  7. Start
    6152
    Prefix
    Промежуточные молекулы коллагена состоят из трех-цепочечной спиральной структуры, в основе которой находится многочисленно повторяющийся трипептид Gly-X-Y, где в большинстве случаев Х является пролином, а Y гидроксипролином [3, 4, 5]. Эта последовательность является основным фактором термостабильности
    Exact
    [6, 7]
    Suffix
    . Содержание пролина и гидроксипролина особенно важно для желирующего эффекта. Между тем, гидроксипролин, как полагают Hashim, Mohd Ridzwan и др [6], играет особую роль в стабилизации тройной спирали коллагена благодаря способности образовывать водородные связи через -ОН группы [3, 6].
    (check this in PDF content)

  8. Start
    6311
    Prefix
    Эта последовательность является основным фактором термостабильности [6, 7]. Содержание пролина и гидроксипролина особенно важно для желирующего эффекта. Между тем, гидроксипролин, как полагают Hashim, Mohd Ridzwan и др
    Exact
    [6]
    Suffix
    , играет особую роль в стабилизации тройной спирали коллагена благодаря способности образовывать водородные связи через -ОН группы [3, 6]. Суммарное содержание данных пирролидиновых остатков оказывает влияние и на температуру денатурации: чем больше их количественное содержание в белке, тем выше температура денатурации [5].
    (check this in PDF content)

  9. Start
    6451
    Prefix
    Между тем, гидроксипролин, как полагают Hashim, Mohd Ridzwan и др [6], играет особую роль в стабилизации тройной спирали коллагена благодаря способности образовывать водородные связи через -ОН группы
    Exact
    [3, 6]
    Suffix
    . Суммарное содержание данных пирролидиновых остатков оказывает влияние и на температуру денатурации: чем больше их количественное содержание в белке, тем выше температура денатурации [5].
    (check this in PDF content)

  10. Start
    6651
    Prefix
    , как полагают Hashim, Mohd Ridzwan и др [6], играет особую роль в стабилизации тройной спирали коллагена благодаря способности образовывать водородные связи через -ОН группы [3, 6]. Суммарное содержание данных пирролидиновых остатков оказывает влияние и на температуру денатурации: чем больше их количественное содержание в белке, тем выше температура денатурации
    Exact
    [5]
    Suffix
    . Денатурация коллагена происходит при различных температурах в пределах 58...67°С. Кроме содержания пролина и гидроксипролина температура денатурации зависит от того, из какого сырья получен белок.
    (check this in PDF content)

  11. Start
    7303
    Prefix
    Коллагеновый белок в растворе сваривается, его структурные связи полностью разрушаются. В результате изменения нативной структуры коллагена (пептизации) происходит увеличение количества активных групп (-СООН и -ОН), играющих роль гидрофильных центров
    Exact
    [8]
    Suffix
    . Процесс деструкции коллагена необратимый и считается началом денатурации фибриллярного белка [8, 9]. После тепловой обработки при температуре денатурации происходит трансформация коллагена с образованием соединений меньшей молекулярной массой: желатина, желатозы, глютина, которые после охлаждения образуют прочные студни [2, 8, 10].
    (check this in PDF content)

  12. Start
    7410
    Prefix
    В результате изменения нативной структуры коллагена (пептизации) происходит увеличение количества активных групп (-СООН и -ОН), играющих роль гидрофильных центров [8]. Процесс деструкции коллагена необратимый и считается началом денатурации фибриллярного белка
    Exact
    [8, 9]
    Suffix
    . После тепловой обработки при температуре денатурации происходит трансформация коллагена с образованием соединений меньшей молекулярной массой: желатина, желатозы, глютина, которые после охлаждения образуют прочные студни [2, 8, 10].
    (check this in PDF content)

  13. Start
    7660
    Prefix
    После тепловой обработки при температуре денатурации происходит трансформация коллагена с образованием соединений меньшей молекулярной массой: желатина, желатозы, глютина, которые после охлаждения образуют прочные студни
    Exact
    [2, 8, 10]
    Suffix
    . Переход коллагена в глютин ускоряет не только температура, но и кислая среда. Функционально-технологические свойства коллагенсодержащих белков, а также мясных (фаршевых) products and improved economic indicators in meat product manufacture.
    (check this in PDF content)

  14. Start
    8268
    Prefix
    High functionality of collagen proteins allows their use in production of emulsified, restructured and whole muscle products, as well as semi-prepared products. Based on the collagen proteins, gels, emulsions and granules are prepared and used in a dried form without preliminary preparation by adding directly into minced meat or brine
    Exact
    [2]
    Suffix
    . The collagen structure plays an important role in formation of the functional and technological properties of collagen. More than 27 types of collagens are known; however, fibrillar collagen type I is the most common in the meat industry.
    (check this in PDF content)

  15. Start
    8742
    Prefix
    The transient molecules of collagen consist of the triplehelical structure, the basis of which is multiply repeated tripeptide Gly-X-Y, where in most cases X is proline and Y is hydroxyproline
    Exact
    [3, 4, 5]
    Suffix
    . This sequence is the main factor of thermal stability [6, 7]. The proline and hydroxyproline content is especially important for the gelling effect. At the same time, hydroxyproline, as Hashim, Mohd Ridzwan et al. [6] suggest, plays a specific role in stabilization of the collagen triple helix due to the ability to form the hydrogen bonds though -ОН groups [3, 6].
    (check this in PDF content)

  16. Start
    8807
    Prefix
    The transient molecules of collagen consist of the triplehelical structure, the basis of which is multiply repeated tripeptide Gly-X-Y, where in most cases X is proline and Y is hydroxyproline [3, 4, 5]. This sequence is the main factor of thermal stability
    Exact
    [6, 7]
    Suffix
    . The proline and hydroxyproline content is especially important for the gelling effect. At the same time, hydroxyproline, as Hashim, Mohd Ridzwan et al. [6] suggest, plays a specific role in stabilization of the collagen triple helix due to the ability to form the hydrogen bonds though -ОН groups [3, 6].
    (check this in PDF content)

  17. Start
    8974
    Prefix
    This sequence is the main factor of thermal stability [6, 7]. The proline and hydroxyproline content is especially important for the gelling effect. At the same time, hydroxyproline, as Hashim, Mohd Ridzwan et al.
    Exact
    [6]
    Suffix
    suggest, plays a specific role in stabilization of the collagen triple helix due to the ability to form the hydrogen bonds though -ОН groups [3, 6]. The total content of pyrrolidine residues also affects the denaturation temperature: the more their quantitative content in protein, the higher the denaturation temperature [5].
    (check this in PDF content)

  18. Start
    9139
    Prefix
    At the same time, hydroxyproline, as Hashim, Mohd Ridzwan et al. [6] suggest, plays a specific role in stabilization of the collagen triple helix due to the ability to form the hydrogen bonds though -ОН groups
    Exact
    [3, 6]
    Suffix
    . The total content of pyrrolidine residues also affects the denaturation temperature: the more their quantitative content in protein, the higher the denaturation temperature [5].
    (check this in PDF content)

  19. Start
    9344
    Prefix
    The total content of pyrrolidine residues also affects the denaturation temperature: the more their quantitative content in protein, the higher the denaturation temperature
    Exact
    [5]
    Suffix
    . Denaturation of collagen occurs at different temperatures in a range of 58...67 °С. In addition to the proline and hydroxyproline content, the denaturation temperature depends on raw material, from which protein was obtained.
    (check this in PDF content)

  20. Start
    10048
    Prefix
    As a result of the changes in the collagen native structure (peptization), an amount of the active groups (-СООН and -ОН), which play a role of the hydrophilic centers, increases
    Exact
    [8]
    Suffix
    . The process of collagen destruction is irreversible and is considered the beginning of fibrillar protein denaturation [8, 9]. After thermal treatment at the denaturation temperature, the transformation of collagen occurs with formation of compounds with the lower molecular weights: gelatin, gelatose and glutin, which form strong gels after cooling [2, 8, 10].
    (check this in PDF content)

  21. Start
    10180
    Prefix
    As a result of the changes in the collagen native structure (peptization), an amount of the active groups (-СООН and -ОН), which play a role of the hydrophilic centers, increases [8]. The process of collagen destruction is irreversible and is considered the beginning of fibrillar protein denaturation
    Exact
    [8, 9]
    Suffix
    . After thermal treatment at the denaturation temperature, the transformation of collagen occurs with formation of compounds with the lower molecular weights: gelatin, gelatose and glutin, which form strong gels after cooling [2, 8, 10].
    (check this in PDF content)

  22. Start
    10431
    Prefix
    After thermal treatment at the denaturation temperature, the transformation of collagen occurs with formation of compounds with the lower molecular weights: gelatin, gelatose and glutin, which form strong gels after cooling
    Exact
    [2, 8, 10]
    Suffix
    . Transition of collagen into glutin is accelerated not only by a temperature, but also by an acid medium. The functional and technological properties of collagen proteins, as well as meat (forcemeat) systems obtained with their use, significantly depend on the pH value of their aqueous solutions.
    (check this in PDF content)

  23. Start
    11303
    Prefix
    Известно, что изоэлектрическая точка мышечных белков приходится на значения рН от 5,0 и ниже (кислая среда), тогда как изоэлектрическая точка коллагенсодержащих белков лежит в области рН от 6,0 до 6,75. При уменьшении рН снижается изометрическое напряжение коллагеновых волокон
    Exact
    [9]
    Suffix
    . Сдвиг рН в щелочную или кислую сторону приводит к изменению распределения положительных и отрицательных зарядов на поверхности молекулы белка и, следовательно, к изменению их функциональных свойств [11].
    (check this in PDF content)

  24. Start
    11533
    Prefix
    Сдвиг рН в щелочную или кислую сторону приводит к изменению распределения положительных и отрицательных зарядов на поверхности молекулы белка и, следовательно, к изменению их функциональных свойств
    Exact
    [11]
    Suffix
    . Так, при рН = 3 температура денатурации коллагена (Td) снижается до 35–40°С, при рН = 1 Td составляет 30 °С [12, 13]. Уровень рН оказывает влияние и на растворимость коллагена в воде. Увеличение ионной силы влияет на снижение растворимости коллагена.
    (check this in PDF content)

  25. Start
    11648
    Prefix
    Сдвиг рН в щелочную или кислую сторону приводит к изменению распределения положительных и отрицательных зарядов на поверхности молекулы белка и, следовательно, к изменению их функциональных свойств [11]. Так, при рН = 3 температура денатурации коллагена (Td) снижается до 35–40°С, при рН = 1 Td составляет 30 °С
    Exact
    [12, 13]
    Suffix
    . Уровень рН оказывает влияние и на растворимость коллагена в воде. Увеличение ионной силы влияет на снижение растворимости коллагена. В работе [14] процент растворимого коллагена был ниже при рН = 7,4, чем при 5,6.
    (check this in PDF content)

  26. Start
    11807
    Prefix
    Так, при рН = 3 температура денатурации коллагена (Td) снижается до 35–40°С, при рН = 1 Td составляет 30 °С [12, 13]. Уровень рН оказывает влияние и на растворимость коллагена в воде. Увеличение ионной силы влияет на снижение растворимости коллагена. В работе
    Exact
    [14]
    Suffix
    процент растворимого коллагена был ниже при рН = 7,4, чем при 5,6. Проведены исследования [15] на модельных образцах сырокопченых колбас с использованием животного белка с различным уровнем рН.
    (check this in PDF content)

  27. Start
    11904
    Prefix
    Уровень рН оказывает влияние и на растворимость коллагена в воде. Увеличение ионной силы влияет на снижение растворимости коллагена. В работе [14] процент растворимого коллагена был ниже при рН = 7,4, чем при 5,6. Проведены исследования
    Exact
    [15]
    Suffix
    на модельных образцах сырокопченых колбас с использованием животного белка с различным уровнем рН. В промышленных условиях гели, образованные животным белком с рН = 3,5, получались более прочными и равномерными по сравнению с гелями белка, рН которого составлял 6,4 [15].
    (check this in PDF content)

  28. Start
    12200
    Prefix
    Проведены исследования [15] на модельных образцах сырокопченых колбас с использованием животного белка с различным уровнем рН. В промышленных условиях гели, образованные животным белком с рН = 3,5, получались более прочными и равномерными по сравнению с гелями белка, рН которого составлял 6,4
    Exact
    [15]
    Suffix
    . При низких значениях рН происходит разрушение ковалентных связей и некоторых специфичных пептидных связей [9]. Обобщая влияние уровня рН, можно сказать, что низкое значение рН увеличивает процент растворимого коллагена, ускоряет процесс разваривания коллагена и образования глютина и желатина, тем самым оказывая влияние на образование прочных гелей.
    (check this in PDF content)

  29. Start
    12320
    Prefix
    В промышленных условиях гели, образованные животным белком с рН = 3,5, получались более прочными и равномерными по сравнению с гелями белка, рН которого составлял 6,4 [15]. При низких значениях рН происходит разрушение ковалентных связей и некоторых специфичных пептидных связей
    Exact
    [9]
    Suffix
    . Обобщая влияние уровня рН, можно сказать, что низкое значение рН увеличивает процент растворимого коллагена, ускоряет процесс разваривания коллагена и образования глютина и желатина, тем самым оказывая влияние на образование прочных гелей.
    (check this in PDF content)

  30. Start
    13433
    Prefix
    Карбоксильные и осноvвные группы аминокислотных остатков, примыкающие к α-углеродным атомам конечных аминокислот, заметного влияния на взаимодействие коллагена с кислотами и щелочами не оказывают. Также на протеолитическое равновесие в структуре коллагена незначительно влияние амидов некоторых остатков аспарагиновой и глютаминовой кислот, гидроксилов и пептидных
    Exact
    [12]
    Suffix
    . В случае, если рН нейтрального значения, происходит взаимная компенсация противоположных зарядов боковых цепей остатков аминокислот (таких как аргинин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты и др. (рис. 1а). [16, 17]. of muscle proteins is at a pH value of 5.0 or lower (acid medium); while, the isoelectric point of collagen proteins is in a pH range of 6.0 to 6.75.
    (check this in PDF content)

  31. Start
    13659
    Prefix
    В случае, если рН нейтрального значения, происходит взаимная компенсация противоположных зарядов боковых цепей остатков аминокислот (таких как аргинин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты и др. (рис. 1а).
    Exact
    [16, 17]
    Suffix
    . of muscle proteins is at a pH value of 5.0 or lower (acid medium); while, the isoelectric point of collagen proteins is in a pH range of 6.0 to 6.75. With a decrease in pH, the isometric tension of collagen fibers reduces [9].
    (check this in PDF content)

  32. Start
    13909
    Prefix
    противоположных зарядов боковых цепей остатков аминокислот (таких как аргинин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты и др. (рис. 1а). [16, 17]. of muscle proteins is at a pH value of 5.0 or lower (acid medium); while, the isoelectric point of collagen proteins is in a pH range of 6.0 to 6.75. With a decrease in pH, the isometric tension of collagen fibers reduces
    Exact
    [9]
    Suffix
    . The pH shift to an alkaline or acidic region leads to the changes in distribution of the positive and negative charges on a protein molecular surface and, consequently, to the changes in their functional properties [11].
    (check this in PDF content)

  33. Start
    14141
    Prefix
    The pH shift to an alkaline or acidic region leads to the changes in distribution of the positive and negative charges on a protein molecular surface and, consequently, to the changes in their functional properties
    Exact
    [11]
    Suffix
    . For example, at pH = 3, a temperature of collagen denaturation (Td) reduces to 35–40 °С; at рН = 1, Td is 30 °С [12, 13]. The pH value also influences collagen solubility in water. An increase in the ionic strength affects a decrease in the collagen solubility.
    (check this in PDF content)

  34. Start
    14272
    Prefix
    The pH shift to an alkaline or acidic region leads to the changes in distribution of the positive and negative charges on a protein molecular surface and, consequently, to the changes in their functional properties [11]. For example, at pH = 3, a temperature of collagen denaturation (Td) reduces to 35–40 °С; at рН = 1, Td is 30 °С
    Exact
    [12, 13]
    Suffix
    . The pH value also influences collagen solubility in water. An increase in the ionic strength affects a decrease in the collagen solubility. In the work [14], the percentage of soluble collagen was lower at pH 7.4 than at pH = 5.6.
    (check this in PDF content)

  35. Start
    14434
    Prefix
    For example, at pH = 3, a temperature of collagen denaturation (Td) reduces to 35–40 °С; at рН = 1, Td is 30 °С [12, 13]. The pH value also influences collagen solubility in water. An increase in the ionic strength affects a decrease in the collagen solubility. In the work
    Exact
    [14]
    Suffix
    , the percentage of soluble collagen was lower at pH 7.4 than at pH = 5.6. The study [15] on the model samples of uncooked smoked sausages with the use of animal protein with different values of pH was carried out.
    (check this in PDF content)

  36. Start
    14526
    Prefix
    The pH value also influences collagen solubility in water. An increase in the ionic strength affects a decrease in the collagen solubility. In the work [14], the percentage of soluble collagen was lower at pH 7.4 than at pH = 5.6. The study
    Exact
    [15]
    Suffix
    on the model samples of uncooked smoked sausages with the use of animal protein with different values of pH was carried out. In the industrial conditions, the gels produced by animal proteins with pH = 3.5 were stronger and more homogeneous compared to the protein gels with pH = 6.4 [15].
    (check this in PDF content)

  37. Start
    14847
    Prefix
    The study [15] on the model samples of uncooked smoked sausages with the use of animal protein with different values of pH was carried out. In the industrial conditions, the gels produced by animal proteins with pH = 3.5 were stronger and more homogeneous compared to the protein gels with pH = 6.4
    Exact
    [15]
    Suffix
    . At low pH values, the covalent bonds and several specific peptide bonds are broken down [9]. Generalizing an effect of a pH value, it can be said that low pH values increase a percentage of dissolved collagen, accelerate the process of collagen digestion and formation of glutin and gelatin, thereby, influencing formation of strong gels.
    (check this in PDF content)

  38. Start
    14941
    Prefix
    In the industrial conditions, the gels produced by animal proteins with pH = 3.5 were stronger and more homogeneous compared to the protein gels with pH = 6.4 [15]. At low pH values, the covalent bonds and several specific peptide bonds are broken down
    Exact
    [9]
    Suffix
    . Generalizing an effect of a pH value, it can be said that low pH values increase a percentage of dissolved collagen, accelerate the process of collagen digestion and formation of glutin and gelatin, thereby, influencing formation of strong gels.
    (check this in PDF content)

  39. Start
    15959
    Prefix
    Carboxyl and basic groups of amino acid residues, adjacent to α-carbon atoms of the terminal amino acids do not affect significantly an interaction of collagen with acids and alkalis. Several residues of aspartic and glutamic acids, hydroxyls and peptide residues also influence the proteolytic equilibrium in the collagen structure
    Exact
    [12]
    Suffix
    . In case of neutral pH, the mutual compensation of the opposite charges of the side chains of amino acids (such as agrinine, aspartic and glutamic acids and so on) takes place (Fig. 1a) [16, 17].
    (check this in PDF content)

  40. Start
    16169
    Prefix
    In case of neutral pH, the mutual compensation of the opposite charges of the side chains of amino acids (such as agrinine, aspartic and glutamic acids and so on) takes place (Fig. 1a)
    Exact
    [16, 17]
    Suffix
    . However, in the presence of a strong acid, the groups of the basic character become ionized, and those of an acid character are suppressed (Fig. 1b). Molecular chains are deformed due to the electrostatic repulsion, collagen fibers become thicker and, as a consequence, their length reduces [12, 16].
    (check this in PDF content)

  41. Start
    16487
    Prefix
    However, in the presence of a strong acid, the groups of the basic character become ionized, and those of an acid character are suppressed (Fig. 1b). Molecular chains are deformed due to the electrostatic repulsion, collagen fibers become thicker and, as a consequence, their length reduces
    Exact
    [12, 16]
    Suffix
    . Gradual destruction of the intermolecular hydrogen bonds and water-bridged structure begins. In this connection, the temperature of collagen denaturation decreases. Однако, в присутствии сильной кислоты группы осноvвного характера становятся ионизированными, а кислотного — подавленными (рис. 1б).
    (check this in PDF content)

  42. Start
    17021
    Prefix
    Однако, в присутствии сильной кислоты группы осноvвного характера становятся ионизированными, а кислотного — подавленными (рис. 1б). Молекулярные цепи деформируются за счет электростатического отталкивания, происходит утолщение коллагенового волокна и, как следствие, уменьшение его длины
    Exact
    [12, 16]
    Suffix
    . Начинается постепенное разрушение внутримолекулярных водородных связей и водно- мостиковой структуры. В связи с этим снижается температура денатурации коллагена. Деформацию цепей белка можно объяснить подавлением заряда карбоксильных групп боковых цепей или заряда групп осноvвного характера белка при добавлении кислоты или щелочи соответственно [12, 17].
    (check this in PDF content)

  43. Start
    17412
    Prefix
    Деформацию цепей белка можно объяснить подавлением заряда карбоксильных групп боковых цепей или заряда групп осноvвного характера белка при добавлении кислоты или щелочи соответственно
    Exact
    [12, 17]
    Suffix
    . При взаимодействии с кислотами и щелочами степень набухания коллагена увеличивается, однако, степень влияния зависит от силы электролита [17]. Так, например, по интенсивности влияния на степень набухания одноосновные щелочи будут расположены в следующем порядке убывания степени влияния: КОН, NaOH, NH4OH [12].
    (check this in PDF content)

  44. Start
    17564
    Prefix
    Деформацию цепей белка можно объяснить подавлением заряда карбоксильных групп боковых цепей или заряда групп осноvвного характера белка при добавлении кислоты или щелочи соответственно [12, 17]. При взаимодействии с кислотами и щелочами степень набухания коллагена увеличивается, однако, степень влияния зависит от силы электролита
    Exact
    [17]
    Suffix
    . Так, например, по интенсивности влияния на степень набухания одноосновные щелочи будут расположены в следующем порядке убывания степени влияния: КОН, NaOH, NH4OH [12]. Увеличение концентрации кислоты и щёлочи вызывает набухание коллагена и в дальнейшем его растворение [17].
    (check this in PDF content)

  45. Start
    17739
    Prefix
    При взаимодействии с кислотами и щелочами степень набухания коллагена увеличивается, однако, степень влияния зависит от силы электролита [17]. Так, например, по интенсивности влияния на степень набухания одноосновные щелочи будут расположены в следующем порядке убывания степени влияния: КОН, NaOH, NH4OH
    Exact
    [12]
    Suffix
    . Увеличение концентрации кислоты и щёлочи вызывает набухание коллагена и в дальнейшем его растворение [17]. Набухание в кислотах происходит в результате суммарного действия осмотических и электростатических сил [17].
    (check this in PDF content)

  46. Start
    17854
    Prefix
    Так, например, по интенсивности влияния на степень набухания одноосновные щелочи будут расположены в следующем порядке убывания степени влияния: КОН, NaOH, NH4OH [12]. Увеличение концентрации кислоты и щёлочи вызывает набухание коллагена и в дальнейшем его растворение
    Exact
    [17]
    Suffix
    . Набухание в кислотах происходит в результате суммарного действия осмотических и электростатических сил [17]. Длительная обработка кислотой, например, соляной, вызывает набухание и последующее растворение коллагена [17].
    (check this in PDF content)

  47. Start
    17981
    Prefix
    Увеличение концентрации кислоты и щёлочи вызывает набухание коллагена и в дальнейшем его растворение [17]. Набухание в кислотах происходит в результате суммарного действия осмотических и электростатических сил
    Exact
    [17]
    Suffix
    . Длительная обработка кислотой, например, соляной, вызывает набухание и последующее растворение коллагена [17]. В концентрированных растворах кислот преобладает молекулярная адсорбция с коллагеном в основном по пептидным связям: взаимодействие происходит в направлении водородного связывания карбонильных групп одной цепи с иминогруппами другой [17].
    (check this in PDF content)

  48. Start
    18097
    Prefix
    Набухание в кислотах происходит в результате суммарного действия осмотических и электростатических сил [17]. Длительная обработка кислотой, например, соляной, вызывает набухание и последующее растворение коллагена
    Exact
    [17]
    Suffix
    . В концентрированных растворах кислот преобладает молекулярная адсорбция с коллагеном в основном по пептидным связям: взаимодействие происходит в направлении водородного связывания карбонильных групп одной цепи с иминогруппами другой [17].
    (check this in PDF content)

  49. Start
    18353
    Prefix
    В концентрированных растворах кислот преобладает молекулярная адсорбция с коллагеном в основном по пептидным связям: взаимодействие происходит в направлении водородного связывания карбонильных групп одной цепи с иминогруппами другой
    Exact
    [17]
    Suffix
    . Однако процесс набухания протекает с различной интенсивностью, которая зависит от степени родства аниона кислоты к коллагену. Так, например, большее сродство аниона серной кислоты по сравнению с соляной приводит к большему разрыхлению структуры коллагена, к увеличению степени набухания, а температура сваривания коллагена в серной кислоте ниже, чем в соляной не з
    (check this in PDF content)

  50. Start
    18777
    Prefix
    Так, например, большее сродство аниона серной кислоты по сравнению с соляной приводит к большему разрыхлению структуры коллагена, к увеличению степени набухания, а температура сваривания коллагена в серной кислоте ниже, чем в соляной не зависимо от концентрации
    Exact
    [17]
    Suffix
    . Тем не менее, в разбавленном растворе соляной кислоты набухание будет наблюдаться интенсивнее, чем в серной. Это объясняется тем, что для разбавленных кислот основную роль играют процессы ионной сорбции [17].
    (check this in PDF content)

  51. Start
    19005
    Prefix
    Тем не менее, в разбавленном растворе соляной кислоты набухание будет наблюдаться интенсивнее, чем в серной. Это объясняется тем, что для разбавленных кислот основную роль играют процессы ионной сорбции
    Exact
    [17]
    Suffix
    . Изменения в структуре коллагена, вызванные обработкой разбавленными растворами соляной и уксусной кислот, будут однотипными. В разбавленных растворах уксусной кислоты (СН3СООН) взаимодействие происходит у боковых цепей коллагена [17].
    (check this in PDF content)

  52. Start
    19250
    Prefix
    Изменения в структуре коллагена, вызванные обработкой разбавленными растворами соляной и уксусной кислот, будут однотипными. В разбавленных растворах уксусной кислоты (СН3СООН) взаимодействие происходит у боковых цепей коллагена
    Exact
    [17]
    Suffix
    . Степень диссоциации карбоксильной группы увеличивается при введении электроноакцепторных групп в α-положение, таким образом усиливается действие разбавленных растворов кислот.
    (check this in PDF content)

  53. Start
    19785
    Prefix
    Так, α-оксипропионовая (молочная) кислота [СН3СН(ОН)СООН] снижает Td до 15 °С, Deformation of protein chains can be explained by suppression of a charge of the carboxylic groups of the side chains or a charge of the protein groups of the basic character when adding an acid or alkali, respectively
    Exact
    [12, 17]
    Suffix
    . In interaction with acids and alkalis, the degree of collagen swelling increases; however, the degree of the effect depends on the strength of electrolyte [17]. For instance, in terms of the effect intensity, the monobasic alkalis will be arranged in the following order of a decrease in the effect degree: КОН, NaOH, NH4OH [12].
    (check this in PDF content)

  54. Start
    19967
    Prefix
    chains can be explained by suppression of a charge of the carboxylic groups of the side chains or a charge of the protein groups of the basic character when adding an acid or alkali, respectively [12, 17]. In interaction with acids and alkalis, the degree of collagen swelling increases; however, the degree of the effect depends on the strength of electrolyte
    Exact
    [17]
    Suffix
    . For instance, in terms of the effect intensity, the monobasic alkalis will be arranged in the following order of a decrease in the effect degree: КОН, NaOH, NH4OH [12]. An increase in the acid or alkali concentration causes swelling of collagen and its following dissolution [17].
    (check this in PDF content)

  55. Start
    20140
    Prefix
    In interaction with acids and alkalis, the degree of collagen swelling increases; however, the degree of the effect depends on the strength of electrolyte [17]. For instance, in terms of the effect intensity, the monobasic alkalis will be arranged in the following order of a decrease in the effect degree: КОН, NaOH, NH4OH
    Exact
    [12]
    Suffix
    . An increase in the acid or alkali concentration causes swelling of collagen and its following dissolution [17]. Swelling in acids occurs as a result of the summary action of osmotic and electrostatic forces [17].
    (check this in PDF content)

  56. Start
    20252
    Prefix
    For instance, in terms of the effect intensity, the monobasic alkalis will be arranged in the following order of a decrease in the effect degree: КОН, NaOH, NH4OH [12]. An increase in the acid or alkali concentration causes swelling of collagen and its following dissolution
    Exact
    [17]
    Suffix
    . Swelling in acids occurs as a result of the summary action of osmotic and electrostatic forces [17]. Durable treatment with an acid, for example, hydrochloric acid, causes swelling and following dissolution of collagen [17].
    (check this in PDF content)

  57. Start
    20353
    Prefix
    An increase in the acid or alkali concentration causes swelling of collagen and its following dissolution [17]. Swelling in acids occurs as a result of the summary action of osmotic and electrostatic forces
    Exact
    [17]
    Suffix
    . Durable treatment with an acid, for example, hydrochloric acid, causes swelling and following dissolution of collagen [17]. In the concentrated acid solutions, molecular absorption with collagen (mainly, by peptide bonds) prevails: interaction occurs in the direction of hydrogen bonding of the carbonyl groups of one chain with amino groups of another [17].
    (check this in PDF content)

  58. Start
    20478
    Prefix
    Swelling in acids occurs as a result of the summary action of osmotic and electrostatic forces [17]. Durable treatment with an acid, for example, hydrochloric acid, causes swelling and following dissolution of collagen
    Exact
    [17]
    Suffix
    . In the concentrated acid solutions, molecular absorption with collagen (mainly, by peptide bonds) prevails: interaction occurs in the direction of hydrogen bonding of the carbonyl groups of one chain with amino groups of another [17].
    (check this in PDF content)

  59. Start
    20736
    Prefix
    In the concentrated acid solutions, molecular absorption with collagen (mainly, by peptide bonds) prevails: interaction occurs in the direction of hydrogen bonding of the carbonyl groups of one chain with amino groups of another
    Exact
    [17]
    Suffix
    . However, a process of swelling occurs with different intensity, which depends on the degree of the affinity of the acid anions for collagen. For instance, the high affinity of the anion of sulfuric acid compared to hydrochloric acid leads to significant loosening of the collagen structure and an increase in the degree of swelling; while the thermal shrinka
    (check this in PDF content)

  60. Start
    21255
    Prefix
    For instance, the high affinity of the anion of sulfuric acid compared to hydrochloric acid leads to significant loosening of the collagen structure and an increase in the degree of swelling; while the thermal shrinkage temperature of collagen in sulfuric acid is lower than in hydrochloric acid independent of concentration
    Exact
    [17]
    Suffix
    . Nevertheless, in the dissolved solution of hydrochloric acid, swelling will be more intensive than in sulfuric acid. This can be explained by the fact that the main role in dissolved acids plays the processes of ionic sorption [17].
    (check this in PDF content)

  61. Start
    21499
    Prefix
    Nevertheless, in the dissolved solution of hydrochloric acid, swelling will be more intensive than in sulfuric acid. This can be explained by the fact that the main role in dissolved acids plays the processes of ionic sorption
    Exact
    [17]
    Suffix
    . Changes in the collagen structure caused by treatment with the dissolved solutions of hydrochloric and acetic acids will be similar. In the dissolved solutions of acetic acid Figure 1. Compensation of the opposite charges in a collagen macromolecule (a) and interaction of protein with an excess of hydrochloric acid (b) [16] Рис. 1.
    (check this in PDF content)

  62. Start
    21827
    Prefix
    Changes in the collagen structure caused by treatment with the dissolved solutions of hydrochloric and acetic acids will be similar. In the dissolved solutions of acetic acid Figure 1. Compensation of the opposite charges in a collagen macromolecule (a) and interaction of protein with an excess of hydrochloric acid (b)
    Exact
    [16]
    Suffix
    Рис. 1. Компенсация противоположных зарядов в макромолекуле коллагена (а) и взаимодействия белка с избытком соляной кислоты (б) [16] а | a б | b и при 20 °С коллагеновое волокно уже растворяется.
    (check this in PDF content)

  63. Start
    21975
    Prefix
    Compensation of the opposite charges in a collagen macromolecule (a) and interaction of protein with an excess of hydrochloric acid (b) [16] Рис. 1. Компенсация противоположных зарядов в макромолекуле коллагена (а) и взаимодействия белка с избытком соляной кислоты (б)
    Exact
    [16]
    Suffix
    а | a б | b и при 20 °С коллагеновое волокно уже растворяется. Аналогично действие α-оксиуксусной (гликолевой) [ ОНСН2СООН] и трихлоруксусной [ССl3СООН] кислот. Меняя заместителей в α-положении, можно добиться оптимального воздействия органических кислот на коллаген (денатурация, диспергирование, частичное растворение) [16].
    (check this in PDF content)

  64. Start
    22383
    Prefix
    Аналогично действие α-оксиуксусной (гликолевой) [ ОНСН2СООН] и трихлоруксусной [ССl3СООН] кислот. Меняя заместителей в α-положении, можно добиться оптимального воздействия органических кислот на коллаген (денатурация, диспергирование, частичное растворение)
    Exact
    [16]
    Suffix
    . Органические слабодиссоциированные кислоты (например, уксусная кислота) сорбируясь как в виде ионов, так и в неионизированной форме, не могут полностью подавить ионизацию осноvвных групп белка.
    (check this in PDF content)

  65. Start
    22805
    Prefix
    Для разрушения коллагеновой структуры требуются значительная концентрация уксусной кислоты и длительное время воздействия, но полного растворения коллагенового волокна в итоге всё равно не произойдет
    Exact
    [16]
    Suffix
    . В кислой среде белки будут заряжены положительно, находясь в ионизированном состоянии и образовывая с анионами добавленной кислоты соединения типа соли. При добавлении сильного основания заряд белков станет отрицательным, а карбоксильные группы белка в ионизированном состоянии будут представлять собой соединение типа соли с катионом добавленной щёлочи [12].
    (check this in PDF content)

  66. Start
    23179
    Prefix
    При добавлении сильного основания заряд белков станет отрицательным, а карбоксильные группы белка в ионизированном состоянии будут представлять собой соединение типа соли с катионом добавленной щёлочи
    Exact
    [12]
    Suffix
    . Однако, изучение взаимодействия различных кислот и щелочей с коллагенсодержащим белком носит индивидуальный характер, т.к. в структуре белка находятся разнообразные функциональные группы.
    (check this in PDF content)

  67. Start
    24036
    Prefix
    Воздействие неорганических солей Коллагеновый белок в растворах солей подвергается модификациям, которые зависят главным образом от концентрации и вида аниона и катиона. Эти изменения оказывают влияние в первую очередь на набухание коллагена
    Exact
    [12]
    Suffix
    . Установлено, что из разбавленного раствора хлорида натрия коллаген поглощает преимущественно ионы хлора [12, 18]. Хлорид натрия уменьшает прочность геля коллагеновых белков в связи с тем, что способен отключать гидрофобные и водородные связи.
    (check this in PDF content)

  68. Start
    24157
    Prefix
    Эти изменения оказывают влияние в первую очередь на набухание коллагена [12]. Установлено, что из разбавленного раствора хлорида натрия коллаген поглощает преимущественно ионы хлора
    Exact
    [12, 18]
    Suffix
    . Хлорид натрия уменьшает прочность геля коллагеновых белков в связи с тем, что способен отключать гидрофобные и водородные связи. Препятствие стабилизации коллагеновых гелей происходит непосредственно за счет предотвращения образования водородных связей и/или из-за изменения структуры воды в непосредственной близости от этих участков [19, 20].
    (check this in PDF content)

  69. Start
    24532
    Prefix
    Препятствие стабилизации коллагеновых гелей происходит непосредственно за счет предотвращения образования водородных связей и/или из-за изменения структуры воды в непосредственной близости от этих участков
    Exact
    [19, 20]
    Suffix
    . Степень влияния солей можно разделить на три группы по Михайлову А. Н.[12]: — к первой группе относятся роданаты, иодиды, хлораты, соли бария, кальция, магния и лития — соединения, вызывающие сильное набухание коллагена при любых концентрациях; (СН3СООН), interactions will take place at the side chains of collagen [17].
    (check this in PDF content)

  70. Start
    24619
    Prefix
    Препятствие стабилизации коллагеновых гелей происходит непосредственно за счет предотвращения образования водородных связей и/или из-за изменения структуры воды в непосредственной близости от этих участков [19, 20]. Степень влияния солей можно разделить на три группы по Михайлову А. Н.
    Exact
    [12]
    Suffix
    : — к первой группе относятся роданаты, иодиды, хлораты, соли бария, кальция, магния и лития — соединения, вызывающие сильное набухание коллагена при любых концентрациях; (СН3СООН), interactions will take place at the side chains of collagen [17].
    (check this in PDF content)

  71. Start
    24866
    Prefix
    Н.[12]: — к первой группе относятся роданаты, иодиды, хлораты, соли бария, кальция, магния и лития — соединения, вызывающие сильное набухание коллагена при любых концентрациях; (СН3СООН), interactions will take place at the side chains of collagen
    Exact
    [17]
    Suffix
    . The degree of dissociation of the carboxyl group increases when adding electron-accepting groups in α-position; thus, the action of the dissolved acid solutions increases. For example, α-oxypropionic (lactic) acid [СН3СН(ОН) СООН] decreases Td to 15° С and a collagen fiber is already dissolved at a temperature of 20°С.
    (check this in PDF content)

  72. Start
    25505
    Prefix
    The actions of α-oxyacetic (glycolic) [ОНСН2СООН] and trichloroacetic [ССl3СООН] acids are similar. By changing substituents in the α-positions, it is possible to achieve an optimal effect of the organic acids on collagen (denaturation, dispersion, partial dissolution)
    Exact
    [16]
    Suffix
    . The organic weakly dissociated acids (for example, acetic acid) sorbing both in a form of ions and in the nonionized form cannot fully suppress ionization of protein basic groups.
    (check this in PDF content)

  73. Start
    25928
    Prefix
    To destroy the collagen structure, a significant concentration of acetic acid and durable time of its exposure are required, but, eventually, the full dissolution of collagen fibers will not occur
    Exact
    [16]
    Suffix
    . In the acid medium, proteins will be charged positively being in the ionized condition and forming compounds like salts with anions of the added acid. On addition of a strong base, a protein charge will become negative and carboxyl groups of proteins in the ionized condition will present compounds like salts with a cation of an added alkali [12].
    (check this in PDF content)

  74. Start
    26315
    Prefix
    On addition of a strong base, a protein charge will become negative and carboxyl groups of proteins in the ionized condition will present compounds like salts with a cation of an added alkali
    Exact
    [12]
    Suffix
    . However, a study of the interaction of different acids and alkalis with collagen protein has an individual character as various functional groups are in the structure of proteins. It is necessary to take into consideration the affinity of Na+ and Cl- ions for the ionogenic groups of collagen in contrast to the majority of other ions, which interact with the charged centers of the co
    (check this in PDF content)

  75. Start
    27167
    Prefix
    Effect of inorganic salts Collagen protein in the salt solutions was subjected to modifications, which mainly depend on a concentration and a type of anion and cation. These changes primarily influence swelling of collagen
    Exact
    [12]
    Suffix
    . It was established that collagen absorbs mainly the chlorine ions from the dissolved sodium chloride solution [12, 18]. Sodium chloride reduces the strength of collagen protein gels due to its ability to switch off the hydrophobic and hydrogen bonds.
    (check this in PDF content)

  76. Start
    27290
    Prefix
    Effect of inorganic salts Collagen protein in the salt solutions was subjected to modifications, which mainly depend on a concentration and a type of anion and cation. These changes primarily influence swelling of collagen [12]. It was established that collagen absorbs mainly the chlorine ions from the dissolved sodium chloride solution
    Exact
    [12, 18]
    Suffix
    . Sodium chloride reduces the strength of collagen protein gels due to its ability to switch off the hydrophobic and hydrogen bonds. A hurdle for stabilization of collagen gels occurs directly due to prevention of formation of the hydrogen bonds and/or changes in water structure in the direct closeness of these regions [19, 20].
    (check this in PDF content)

  77. Start
    27628
    Prefix
    Sodium chloride reduces the strength of collagen protein gels due to its ability to switch off the hydrophobic and hydrogen bonds. A hurdle for stabilization of collagen gels occurs directly due to prevention of formation of the hydrogen bonds and/or changes in water structure in the direct closeness of these regions
    Exact
    [19, 20]
    Suffix
    . The degree of the influence of salts can be divided into three groups according to Mikhailov A.N. [12]: — ко второй группе — хлорид натрия и другие соли, которые не оказывают значительного влияния на свойства коллагена; — в третью группу входят соли, ион которых не отличается повышенной адсорбируемостью и обладает высаливающими свойствами, например, сульфаты, тиосульфаты, ац
    (check this in PDF content)

  78. Start
    27735
    Prefix
    A hurdle for stabilization of collagen gels occurs directly due to prevention of formation of the hydrogen bonds and/or changes in water structure in the direct closeness of these regions [19, 20]. The degree of the influence of salts can be divided into three groups according to Mikhailov A.N.
    Exact
    [12]
    Suffix
    : — ко второй группе — хлорид натрия и другие соли, которые не оказывают значительного влияния на свойства коллагена; — в третью группу входят соли, ион которых не отличается повышенной адсорбируемостью и обладает высаливающими свойствами, например, сульфаты, тиосульфаты, ацетаты и карбонаты.
    (check this in PDF content)

  79. Start
    28651
    Prefix
    При взаимодействии коллагена с солями второй группы происходит небольшое набухание при низких концентрациях соли, в случае использования высоких концентраций — небольшое обезвоживание. Взаимодействие с гидроколлоидами Коллагенсодержащие белки положительно взаимодействуют с различными гидроколлоидами, например, в ряде работ
    Exact
    [2, 4, 21, 22, 23]
    Suffix
    описан синергетический эффект животного белка с ними. Так, при добавлении 1% каррагинана в 2,5%-ный гель животного белка марки ScanPro Т95 прочность и пластичность геля увеличивалась в 6,3 раза и в 5,9 раза по сравнению с 2,5%-ным гелем животного белка.
    (check this in PDF content)

  80. Start
    29049
    Prefix
    Так, при добавлении 1% каррагинана в 2,5%-ный гель животного белка марки ScanPro Т95 прочность и пластичность геля увеличивалась в 6,3 раза и в 5,9 раза по сравнению с 2,5%-ным гелем животного белка. Также показан синергетический эффект животного белка и каррагинана в присутствии 2% поваренной соли
    Exact
    [23]
    Suffix
    . Каррагинаны и другие полисахариды, такие как, например, геллановая камедь, гидроксипропилметилцеллюлоза увеличивают прочность гелей и их термостабильность, что было показано на примере рыбного коллагенсодержащего белка [4].
    (check this in PDF content)

  81. Start
    29287
    Prefix
    Каррагинаны и другие полисахариды, такие как, например, геллановая камедь, гидроксипропилметилцеллюлоза увеличивают прочность гелей и их термостабильность, что было показано на примере рыбного коллагенсодержащего белка
    Exact
    [4]
    Suffix
    . В работе [22] рассмотрено положительное влияние альгинатов на функциональность белковой системы. На примере белка марки ScanPro CE 40 показано взаимодействие с альгинатами и получение более сильного геля уже после двух часов выдержки.
    (check this in PDF content)

  82. Start
    29300
    Prefix
    Каррагинаны и другие полисахариды, такие как, например, геллановая камедь, гидроксипропилметилцеллюлоза увеличивают прочность гелей и их термостабильность, что было показано на примере рыбного коллагенсодержащего белка [4]. В работе
    Exact
    [22]
    Suffix
    рассмотрено положительное влияние альгинатов на функциональность белковой системы. На примере белка марки ScanPro CE 40 показано взаимодействие с альгинатами и получение более сильного геля уже после двух часов выдержки.
    (check this in PDF content)

  83. Start
    29806
    Prefix
    Из-за более эффективного процесса гелеобразования стало возможным сократить время производства и сэкономить затраты на электроэнергию. Другим преимуществом взаимодействия животного белка и альгинатов является термостабильность гелей или эмульсий
    Exact
    [2, 22]
    Suffix
    . Авторами Changdao, Fang и др [21] описано получение гидрогеля из коллагенового белка и диальдегидного крахмала. Образование прочного геля достигается за счет реакции альдегидных групп крахмала со свободными аминогруппами в коллагене.
    (check this in PDF content)

  84. Start
    29844
    Prefix
    Из-за более эффективного процесса гелеобразования стало возможным сократить время производства и сэкономить затраты на электроэнергию. Другим преимуществом взаимодействия животного белка и альгинатов является термостабильность гелей или эмульсий [2, 22]. Авторами Changdao, Fang и др
    Exact
    [21]
    Suffix
    описано получение гидрогеля из коллагенового белка и диальдегидного крахмала. Образование прочного геля достигается за счет реакции альдегидных групп крахмала со свободными аминогруппами в коллагене.
    (check this in PDF content)

  85. Start
    30196
    Prefix
    Образование прочного геля достигается за счет реакции альдегидных групп крахмала со свободными аминогруппами в коллагене. При этом третичная структура коллагена не меняется. В результате получается термостабильный гель. Влияние фосфатов В работе
    Exact
    [24]
    Suffix
    готовили четыре эмульсии с различным содержанием коллагена и щелочным фосфатом. Добавление 0,25% триполифосфата натрия улучшало стабильность эмульсии. Применение коллагена с полифосфатами в сравнении с коллагеном без фосфатов или — The compounds that cause strong swelling of collagen in any concentrations (rhodanates, iodides, chlorates, barium salts) are in the first g
    (check this in PDF content)

  86. Start
    31435
    Prefix
    Upon interaction of collagen with the salts of the second group, small swelling at low concentrations of salts and small dehydration in case of high concentrations occur. Interaction with hydrocolloids Collagen proteins positively interact with different hydrocolloids. In several works
    Exact
    [2, 4, 21, 22, 23]
    Suffix
    , a synergetic effect of animal proteins with them is described. For example, when adding 1% of carrageenan into 2.5% animal protein gel of ScanPro Т95 brand, the strength and plasticity of gel increased by 6.3 times and 5.9 times compared to 2.5% animal protein gel.
    (check this in PDF content)

  87. Start
    31883
    Prefix
    For example, when adding 1% of carrageenan into 2.5% animal protein gel of ScanPro Т95 brand, the strength and plasticity of gel increased by 6.3 times and 5.9 times compared to 2.5% animal protein gel. Also, a synergetic effect of an animal protein and carrageenan in the presence of 2% of table salt was showed
    Exact
    [23]
    Suffix
    . Carrageenans and other polysaccharides, such as gellan gum and hydroxy propyl methyl cellulose, increase the strength and thermal stability of gels, which was shown by the example of fish collagen proteins [4].
    (check this in PDF content)

  88. Start
    32101
    Prefix
    Carrageenans and other polysaccharides, such as gellan gum and hydroxy propyl methyl cellulose, increase the strength and thermal stability of gels, which was shown by the example of fish collagen proteins
    Exact
    [4]
    Suffix
    . In the work [22], a positive effect of alginates on functionality of a protein system was examined. By the example of protein of ScanPro CE 40, an interaction with alginates and production of a stronger gel already after two hours of holding was demonstrated.
    (check this in PDF content)

  89. Start
    32117
    Prefix
    Carrageenans and other polysaccharides, such as gellan gum and hydroxy propyl methyl cellulose, increase the strength and thermal stability of gels, which was shown by the example of fish collagen proteins [4]. In the work
    Exact
    [22]
    Suffix
    , a positive effect of alginates on functionality of a protein system was examined. By the example of protein of ScanPro CE 40, an interaction with alginates and production of a stronger gel already after two hours of holding was demonstrated.
    (check this in PDF content)

  90. Start
    32600
    Prefix
    Due to more effective process of gel formation, it became possible to reduce the time of production and electricity costs. Another benefit of interaction of an animal protein and alginates is thermal stability of gels and emulsions
    Exact
    [2, 22]
    Suffix
    . Changdao, Fang et al. [21] describe production of a hydrogel from collagen protein and dialdehyde starch. Formation of a strong gel is achieved due to the reaction of the aldehyde groups of starch with free amino groups in collagen.
    (check this in PDF content)

  91. Start
    32630
    Prefix
    Due to more effective process of gel formation, it became possible to reduce the time of production and electricity costs. Another benefit of interaction of an animal protein and alginates is thermal stability of gels and emulsions [2, 22]. Changdao, Fang et al.
    Exact
    [21]
    Suffix
    describe production of a hydrogel from collagen protein and dialdehyde starch. Formation of a strong gel is achieved due to the reaction of the aldehyde groups of starch with free amino groups in collagen.
    (check this in PDF content)

  92. Start
    33015
    Prefix
    Formation of a strong gel is achieved due to the reaction of the aldehyde groups of starch with free amino groups in collagen. With that, the tertiary structure of collagen does not change. As a result, a thermally stable gel is obtained. Effect of phosphates In the work
    Exact
    [24]
    Suffix
    , four emulsions with different content of collagen and alkaline phosphate were prepared. Addition of 0.25% sodium tripolyphosphate improved the emulsion stability. The use of collagen with polyphosphates с ортофосфатами увеличивало количество связанной воды, улучшало консистенцию готовой продукции [1].
    (check this in PDF content)

  93. Start
    33401
    Prefix
    Addition of 0.25% sodium tripolyphosphate improved the emulsion stability. The use of collagen with polyphosphates с ортофосфатами увеличивало количество связанной воды, улучшало консистенцию готовой продукции
    Exact
    [1]
    Suffix
    . В работе [25] проводили исследования получения прочных композитов, образованных коллагеном и двухосновным фосфат натрия (Na2HPO4) с рН около 14. Предварительно коллаген типа I выдерживали в растворе, содержащем анионы PO43- , затем погружали в раствор, насыщенный катионами Ca2+, чтобы таким образом образовалось осаждение минерала.
    (check this in PDF content)

  94. Start
    33418
    Prefix
    Addition of 0.25% sodium tripolyphosphate improved the emulsion stability. The use of collagen with polyphosphates с ортофосфатами увеличивало количество связанной воды, улучшало консистенцию готовой продукции [1]. В работе
    Exact
    [25]
    Suffix
    проводили исследования получения прочных композитов, образованных коллагеном и двухосновным фосфат натрия (Na2HPO4) с рН около 14. Предварительно коллаген типа I выдерживали в растворе, содержащем анионы PO43- , затем погружали в раствор, насыщенный катионами Ca2+, чтобы таким образом образовалось осаждение минерала.
    (check this in PDF content)

  95. Start
    36139
    Prefix
    Представляет интерес дальнейшее изучение влияния других видов солей, фосфатов и гидроколлоидов на прочностные характеристики гелей коллагеновых белков. increased an amount of bound water and improved consistence of finished products compared to collagen without phosphates or ortophosphates
    Exact
    [1]
    Suffix
    . The work [25] studied production of the strong composites formed by collagen and sodium phosphate dibasic (Na2HPO4) with pH about 14. Preliminary collagen of type I was held in a solution contained anions PO43- ; then, it was dipped into a solution saturated with cations Ca2+ to precipitate the mineral.
    (check this in PDF content)

  96. Start
    36154
    Prefix
    Представляет интерес дальнейшее изучение влияния других видов солей, фосфатов и гидроколлоидов на прочностные характеристики гелей коллагеновых белков. increased an amount of bound water and improved consistence of finished products compared to collagen without phosphates or ortophosphates [1]. The work
    Exact
    [25]
    Suffix
    studied production of the strong composites formed by collagen and sodium phosphate dibasic (Na2HPO4) with pH about 14. Preliminary collagen of type I was held in a solution contained anions PO43- ; then, it was dipped into a solution saturated with cations Ca2+ to precipitate the mineral.
    (check this in PDF content)