The 16 reference contexts in paper I. Chernukha M., L. Fedulova V., E. Kotenkova A., S. Shishkin S., L. Kovalyov I., И. Чернуха М., Л. Федулова В., Е. Котенкова А., С. Шишкин С., Л. Ковалев И. (2016) “ВЛИЯНИЕ АВТОЛИЗА НА ПРОТЕОМНО-ПЕПТИДНЫЙ ПРОФИЛЬ СЕРДЕЧНОЙ МЫШЦЫ И АОРТЫ Bos taurus и Sus scrofa // THE INFLUENCE OF AUTOLYSIS ON THE PROTEIN-PEPTIDE PROFILE OF Bos taurus AND Sus scrofa HEART AND AORTA TISSUES” / spz:neicon:meat:y:2016:i:2:p:4-9

  1. Start
    1400
    Prefix
    (fatty acids modification technology, sodium chloride control), introduction of functional elements and specialized additives (plant components (oils, extracts, fibers), soy protein, natural and synthetic antioxidants, lactic acid bacteria, fish oil, protein derivatives isolated from mammalian (in particular pigs and bovines) organs and tissues — biologically active peptides)
    Exact
    [5, 9]
    Suffix
    are successfully applied in the technology of specialized and functional meat products. With the development of modern proteomic methods, it has become possible to create proteomic maps with subsequent identification of protein fractions corresponding to one or more proteins with specific biological function.
    (check this in PDF content)

  2. Start
    1818
    Prefix
    With the development of modern proteomic methods, it has become possible to create proteomic maps with subsequent identification of protein fractions corresponding to one or more proteins with specific biological function. It was also found that gene expression occurs on the basis of tissue specificity
    Exact
    [4]
    Suffix
    allowing consideration of animal proteins not only as a source of plastic material, but also as encoded amino acid sequences consisting of regulatory and signal polypeptide fragments [8, 10].
    (check this in PDF content)

  3. Start
    2034
    Prefix
    It was also found that gene expression occurs on the basis of tissue specificity [4] allowing consideration of animal proteins not only as a source of plastic material, but also as encoded amino acid sequences consisting of regulatory and signal polypeptide fragments
    Exact
    [8, 10]
    Suffix
    . A variety of methods is used for accumulation of functional peptides in raw meat including fermentation (using the starter culВведение На сегодняшний день разработано множество стратегий по улучшению функционально-технологических характеристик мяса и мясных продуктов, которые могут быть реализованы путем добавления различных функциональных соединений, а также прижизненной
    (check this in PDF content)

  4. Start
    3039
    Prefix
    контроля натрия хлорида), внесение функциональных элементов и специализированных модулей (растительных компонентов (масел, экстрактов, волокон), соевого белка, натуральных и синтетических антиоксидантов, молочно-кислых бактерий, рыбьего жира, производных белков, выделенных из органов и тканей млекопитающих (в частности, свиней и быков) — биологически активных пептидов)
    Exact
    [5, 9]
    Suffix
    . С развитием современных методов протеомики стало возможным создавать протеомные карты с последующей идентификацией белковых фракций, соответствующим одному или более белкам с определенной биологической ролью.
    (check this in PDF content)

  5. Start
    3370
    Prefix
    С развитием современных методов протеомики стало возможным создавать протеомные карты с последующей идентификацией белковых фракций, соответствующим одному или более белкам с определенной биологической ролью. Также было обнаружено, что экспрессия генов происходит по принципу тканевой специфичности
    Exact
    [4]
    Suffix
    , что позволило рассматривать животные белки не только в качестве источника пластического материала, но и как закодированную аминокислотную последовательность, включающую полипептидные фрагменты регуляторного и сигнального порядка [8, 10].
    (check this in PDF content)

  6. Start
    3637
    Prefix
    Также было обнаружено, что экспрессия генов происходит по принципу тканевой специфичности [4], что позволило рассматривать животные белки не только в качестве источника пластического материала, но и как закодированную аминокислотную последовательность, включающую полипептидные фрагменты регуляторного и сигнального порядка
    Exact
    [8, 10]
    Suffix
    . Abstract The article presents the results of autolytic processes impact on the protein-peptide profile of Bos taurus and Sus scrofa cardiac muscle and aorta. The results of tissue-specific protein identification are also presented as well as the effect of autolysis.
    (check this in PDF content)

  7. Start
    5619
    Prefix
    Исследование выполнено за счет гранта Российского научного фонда (проект No16–16–10073). УДК/UDC: 637.5:577.29:543.545DOI 10.21323/2114-441X-2016-2-04-09 ture or enzyme), autolysis or direct hydrolysis
    Exact
    [5, 8–10]
    Suffix
    . However, a question of expediency of directed proteolysis against tissue-specific proteins already possessing biological function and selectively cleaved by gastrointestinal tract enzymes is ambiguous.
    (check this in PDF content)

  8. Start
    6177
    Prefix
    Previously, we have studied aortas and cardiac muscles of Bos taurus and Sus scrofa and showed the presence of tissue-specific biologically active substances with molecular weight in the range of 10 to 100 kDa, which were involved in lipid metabolism, antioxidant protection and functioning of vascular endothelial layer
    Exact
    [2, 3]
    Suffix
    . The purpose of this study was to evaluate the effect of autolytic processes on the preservation of target protein molecules contained in heart and aorta of farm animals (Bos taurus and Sus scrofa).
    (check this in PDF content)

  9. Start
    6663
    Prefix
    Materials and methods Objects of the study were Bos taurus and Sus scrofa cardiac muscle and aorta tissues frozen at minus 10 °C or subjected to autolysis at 2 ± 2 °C for 4 days. One-dimensional electrophoresis was performed according to the method of Laemmli
    Exact
    [7]
    Suffix
    in 7.5–25 % polyacrylamide gel with the presence of SDS. The marker was used comprising of eleven standards with molecular weight of 170, 130, 95, 72, 55, 43, 34, 26, 17, and 10 kDa (Fermentas, USA).
    (check this in PDF content)

  10. Start
    6978
    Prefix
    The marker was used comprising of eleven standards with molecular weight of 170, 130, 95, 72, 55, 43, 34, 26, 17, and 10 kDa (Fermentas, USA). Two-dimensional electrophoresis was performed according to the method of O’Farrell
    Exact
    [11]
    Suffix
    with isoelectric focusing in ampholine pH gradient (IEF-PAGE). The subsequent detection of the proteins was carried out by staining with silver nitrate as described previously [1, 6]. Identification of protein fractions was performed on DE after trypsinolysis by MALDI-TOF/MS and MS/MS mass spectrometry on Ultraflex MALDI-TOF mass spectrometer (Bruker, Germany) with UV laser (336 nm) in the pos
    (check this in PDF content)

  11. Start
    7161
    Prefix
    Two-dimensional electrophoresis was performed according to the method of O’Farrell [11] with isoelectric focusing in ampholine pH gradient (IEF-PAGE). The subsequent detection of the proteins was carried out by staining with silver nitrate as described previously
    Exact
    [1, 6]
    Suffix
    . Identification of protein fractions was performed on DE after trypsinolysis by MALDI-TOF/MS and MS/MS mass spectrometry on Ultraflex MALDI-TOF mass spectrometer (Bruker, Germany) with UV laser (336 nm) in the positive ion mode in molecular weight range of 500–8000 Dа with calibration according to known peaks of trypsin autolysis.
    (check this in PDF content)

  12. Start
    8457
    Prefix
    Для накопления в мясном сырье функциональных пептидов используют различные методы, в том числе включающие ферментацию (с использованием стартовой культуры или фермента), автолиза или прямого гидролиза
    Exact
    [5, 8–10]
    Suffix
    . Однако неоднозначно стоит вопрос целесообразности направленного протеолиза в отношении тканеспецифичных белков уже несущих биологическую функцию и способных избирательно расщепляться ферментами желудочно-кишечного тракта.
    (check this in PDF content)

  13. Start
    9047
    Prefix
    Ранее авторами были проведены исследования сердец и аорт Bos taurus и Sus scrofa, которые показали наличие в них тканеспецифичных биологически активных веществ с молекулярной массой в диапазоне от 100 до 10 кДа, вовлеченных в липидный обмен, антиоксидантную защиту и функционирование эндотелиального слоя сосудов
    Exact
    [2, 3]
    Suffix
    . Целью данного исследования являлось изучение влияния автолитических процессов на сохранность целевых белковых молекул, содержащихся в сердечной мышце и аорте сельскохозяйственных животных (свиней и КРС).
    (check this in PDF content)

  14. Start
    9533
    Prefix
    Материалы и методы Объектами исследования являлись ткани сердечной мышцы и аорты Bos taurus и Sus scrofa, замороженные при минус 10°С или подвергнутые автолизу при 2±2 °С в течение 4 суток. Одномерный электрофорез проводился по методу Лэммли
    Exact
    [7]
    Suffix
    с градиентом ПААГ 7,5–25 % в присутствии SDS. В качестве свидетелей использовали маркер, включающий одиннадцать стандартов с молекулярной массой 170, 130, 95, 72, 55, 43, 34, 26, 17 и 10 кДа (Fermentas, США).
    (check this in PDF content)

  15. Start
    9842
    Prefix
    В качестве свидетелей использовали маркер, включающий одиннадцать стандартов с молекулярной массой 170, 130, 95, 72, 55, 43, 34, 26, 17 и 10 кДа (Fermentas, США). Двумерный электрофорез (ДЭ) проводился по методу О’Фаррелла
    Exact
    [11]
    Suffix
    с изоэлектрофокусированием в амфолиновом (IEF-PAGE) градиенте pH; последующую детекцию белков проводили окрашиванием азотнокислым серебром, как описано ранее [1, 6]. Идентификацию белковых фракций на ДЭ осуществляли после трипсинолиза методами MALDI-TOF MS и MS/MS масс-спектрометрии на MALDI- времяпролетном масс-спектрометре Ultraflex («Bruker», Германия) с УФ-л
    (check this in PDF content)

  16. Start
    10018
    Prefix
    Двумерный электрофорез (ДЭ) проводился по методу О’Фаррелла [11] с изоэлектрофокусированием в амфолиновом (IEF-PAGE) градиенте pH; последующую детекцию белков проводили окрашиванием азотнокислым серебром, как описано ранее
    Exact
    [1, 6]
    Suffix
    . Идентификацию белковых фракций на ДЭ осуществляли после трипсинолиза методами MALDI-TOF MS и MS/MS масс-спектрометрии на MALDI- времяпролетном масс-спектрометре Ultraflex («Bruker», Германия) с УФ-лазером (336 нм) в режиме положительных ионов в диапазоне масс 500–8000 Да с калибровкой их по известным пикам автолиза трипсина.
    (check this in PDF content)